Без азотистые вещества

Одним из основных представителей безазотистых органических веществ мышечной ткани является гликоген. Его концентрация колеблется от 0,3 до 2% и выше. На долю других представителей углеводов приходятся десятые и сотые доли процента. В мышцах находят лишь следы свободной глюкозы и очень мало гексозофосфатов. В процессе метаболизма глюкозы, а также аминокислот в мышечной ткани образуются молочная, пиро-виноградная кислоты и много других карбоновых кислот. В том или ином количестве в мышечной ткани обнаруживаются также триглицериды и холестерин.

Состав неорганических солей в мышцах разнообразен. Из катионов больше всего калия и натрия. Калий сосредоточен главным образом внутри мышечных волокон, а натрий – преимущественно в межклеточном веществе. Значительно меньше в мышцах магния, кальция и железа. В мышечной ткани содержится ряд микроэлементов: кобальт, алюминий, никель, бор,цинк и др.

МИОГЛОБИН - белок мышц связывающий переносимый гемоглобином О2 и передающий его окислит. системам клетки. Состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 153 аминокислотных к-рая уложена в плотную глобулу размером 4,5 х 2,5 нм. В спец. полости миоглобина ("кармане") помещается гем, к-рый связан с остальной частью молекулы (глобином), как в гемоглобине. Около. 75% полипептидной цепи находится в конформации a-спирали (все a-спирали правозакрученные). Между областями спи-рализации находятся 5 неспирализованных участков; такие же участки находятся на концах цепи. Внутр. область молекулы состоит гл. обр. из неполярных остатков лейцина, валина, метионина, фенилаланина и не содержит боковых полярных цепей глутаминовой и аспарагиновой к-т, глута-мина, аспарагина, лизина и аргинина. На наружной стороне молекулы расположены как полярные, так и неполярные аминокислотные остатки. Атом железа гема может находиться в 4 состояниях: в физиологически активном пентакоординир. высокоспиновом ферросостоянии (дезоксимиоглобин, Fe2 +, спиновое число 2), в гексакоординир. высокоспиновом феррисостоя-нии (метмиоглобин, Fe3 +, 6-й лиганд Н2О, спиновое число 5/2) и в низкоспиновых ферро- и феррисостояниях (соотв. Fe2+ и Fe3+, спиновое число О и 1/2). Низкоспиновые формы образуются из высокоспиновых при взаимод. атома железа гема с нек-рыми лигандами (у дезоксимиоглобина с О2, СО, NO и др.; у метмиоглобина с CN-, N-3 и ими-дазолом). Для феррисостояния возможна смесь высокоспиновой и низкоспиновой форм (лиганды ОН-, NO-2, NCS-). Связывание лигандов сопровождается конформац. изменениями белка, и, наоборот, конформац. изменения вблизи гема изменяют его электронное состояние и реакц. способность (т.наз. электронно-конформац. взаимод.). Ф-ция миоглобина запасать О2 в мышцах при его избытке и освобождать при недостатке основана на способности иона Fe2+ обратимо связывать молекулу О2 с образованием оксимио-глобина. Высвобождение из оксимиоглобина молекулы О2, необходимого работающей мышце, происходит в момент сокращения последней, когда в результате сжатия капилляров парциальное давление О2 резко падает. Белок выполняет роль водорастворимого носителя гема, предохраняет Fe2+ от окисления при его взаимод. с О2 и регулирует величину сродства к О2. При одном и том же геме и способе его связывания с белком константа равновесия р-ции оксимио-глобиндезоксимиоглобин + О2 для миоглобина из разных организмов изменяется в пределах от 0,2.106 до 2,2.106 М-1 (давление О2, соответствующее полунасыщению, от 2,7 до 0,5 мм рт. ст.). Метмиоглобин обладает также слабыми пероксидазной и каталазной активностями. В больших кол-вах миоглобин содержится в мышцах морских млекопитающих-дельфинов и тюленей (соотв. 3,5 и 7,7% от массы тела). Миоглобин кашалота был первым белком, для к-рого Дж. Кендрю с сотрудниками в 1957-60 определили пространств. структуру молекулы методом рентгеноструктурного анализа.

3. Небелковые азотистые экстрактивные вещества В скелетных мышцах содержится ряд важных азотистых экстрактивных веществ: адениновые нуклеотиды (АТФ, АДФ и АМФ), нуклеотиды неаде-нинового ряда, креатинфосфат, креатин, креатинин, карнозин, ансерин, свободные аминокислоты и др. Концентрация адениновых нуклеотидов в скелетной мускулатуре кролика (в микромолях на 1 г сырой массы ткани) составляет: АТФ – 4,43, АДФ – 0,81, АМФ – 0,93. Количество нуклеотидов неаденинового ряда (ГТФ, УТФ, ЦТФ и др.) в мышечной ткани по сравнению с концентрацией адениновых нуклеотидов очень мало. На долю креатина и креатинфосфата приходится до 60% небелкового азота мышц. Креатинфосфат и креатин относятся к тем азотистым экстрактивным веществам мышц, которые участвуют в химических процессах, связанных с мышечным сокращением. Напомним, что синтез креатина в основном происходит в печени. Из печени с током крови он поступает в мышечную ткань, где, фосфори-лируясь, превращается в креатинфосфат. В синтезе креатина участвуют три аминокислоты: аргинин, глицин и метионин (см. главу 1). К азотистым веществам мышечной ткани принадлежат имидазолсо-держащие дипептиды карнозин и ансерин. Карнозин был открыт В.С. Гу-левичем в 1900 г.; метилированное производное карнозина ансерин был обнаружен в мышечной ткани несколько позже. Карнозиниансерин – специфические азотистые вещества скелетной мускулатуры позвоночных. Они увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением. Работами акад. С.Е. Северина показано, что имидазолсодержащие дипептиды не влияют непосредственно на сократительный аппарат, но увеличивают эффективность работы ионных насосов мышечной клетки. Среди свободных аминокислот в мышцах наиболее высока концентрация глутаминовой кислоты (до 1,2 г/кг) и ее амида глутамина (0,8–1,0 г/кг). В состав различных клеточных мембран мышечной ткани входит ряд фосфоглицеридов: фосфатидилхолин, фосфатидилэтанол-амин, фосфатидилсерин и др. Кроме того, фосфоглицериды принимают участие в обменных процессах, в частности, в качестве субстратов тканевого дыхания. Другие азотсодержащие вещества: мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин, ксантин и гипоксантин – встречаются в мышечной ткани в небольшом количестве и, как правило, являются либо промежуточными, либо конечными продуктами азотистого обмена.

4. Саркомер -повторяющийся участок (сократимая единица) миофибрилл поперечно-полосатых мышц; состоит из набора взаимодействующих друг с другом филаментов актина и миозина.

Функциональной единицей мышечного волокна является миофибрилла. Миофибриллы занимают практически всю цитоплазму мышечного волокна, оттесняя ядра на периферию. Каждая миофибрилла имеет периодическое строение. Повторяющаяся структура в составе миофибриллы называется саркомером. Саркомеры соседних миофибрилл расположены друг против друга, отчего все мышечное волокно тоже приобретает периодическое строение.

Саркомер имеет длину около 2.5 мкм. Граница между двумя саркомерами имеет вид темной полосы на электронно-микроскопических фотографиях и носит название Z-диска. В Z-диске локализуется актин-связывающий белок альфа-актинин, который необходим для прикрепления актиновых филаментов к Z-диску. Колокализуются с альфа-актинином винкулин и интегрин (Volk T. et al., 1990) (рис.1-32)

От Z-диска перпендикулярно ему отходят нити F-актина, ассоциированные с тропомиозином итропонином. Актиновые филаменты, на зываемые также в данном случае тонкими нитями, имеют одинаковую длину около 1 мкм, таким образом, что тонкие нити, идущие от противоположных Z-дисков навстречу друг другу, не перекрываются. С тонкими нитями вскелетных мышцах ассоциирован гигантский белок небулин с молекулярной массой 500-800 кД (Locker R.H., Wild D.J., 1986).

В центральной части саркомера вдоль его оси расположены миозиновые биполярные филаменты, длиной около 1.6 мкм и толщиной около 15 нм. Они называются также толстыми филаментами. На поперечном срезе видно, что миозиновые филаменты располагаются на равном расстоянии друг от друга, образуя гексагональную решетку. Концы тонких и толстых филаментов перекрываются. При этом тонкие филаменты находятся в промежутках между толстыми, равномерно окружая их.

Кроме миозина природные толстые филаменты содержат или ассоциированы с C-белком, H-белком (белок 86 кД), M-белком, миомезином, MM-креатинкиназой, титином, АМФ-дезаминазой, скелемином. С-белок с молекулярной массой 140 кД имеется в наибольшем количестве. Функция его неизвестна. По структуре он сходен с белками межклеточной адгезии серии N-CAM. Титин или коннектин образует очень тонкие эластичные филаменты, связывающие миозиновые филаменты c Z-пластинкой и ответственные за расположение миозиновых филаментов в центре саркомера. Титин - это самый большой из описанных к настоящему времени белков. Его молекулярная масса составляет порядка 2800 кД (Maruyama K., 1986).

Дата добавления: 2015-08-17