questions de l'examen

1. L'objet et les buts de la chimie biologique et clinique. La notion des réactions biochimiques.

2. Les aminoacides - les monomères structurales des protéines. La caractéristique générale, la classification (polaire, non polaire, polaire non chargée), les propriétés.

3. Le trait spécifique de la structure primaire de la protéine. Les particularités de la formation du lien peptidique. Le rôle définissant de la structure primaire dans la formation de plus hauts niveaux de l'organisation de la molécule protéique.

4. La structure secondaire de la protéine. Les liens stabilisants la structure secondaire, α - spirale. Les facteurs troublants la spiralisation, β - structure plissée. Les particularités de la structure de la conformation.

5. La structure tertiaire de la protéine. Les liens stabilisants la structure tertiaire (covalente, ionique, hydrophobe, hydrogénique, les liens de Van-der-Vals - les exemples).

6. La structure quaternaire de la protéine. La notion sur les monomères et les olygomères.

7. La dépendance des propriétés de la protéine de sa conformation. La corrélation de la structure et de la fonction. La notion «la protéine native». La notion sur les protéines allostériques.

8. Les fonctions principales des protéines simples et complexes dans l'organisme: structurale, catalytique, de recepteur, régulateuse, de transport, protecteuse, contractive et les autres.

9. Le contenu des protéines dans les tissus et les organes. Les dimensions de la molécule protéique. Les méthodes de la définition de la masse moléculaire de la protéine (le gel-filtrage, l'ultracentrifugation, le disque-électrophorèse).

10. La dissolubilité de la protéine dans l'eau. La dépendance de la dissolubilité de la composition des aminoacides des protéines. Les propriétés physico-chimiques des solutions d'eau des protéines. La notion sur le point isoélectrique.

11. La dénaturation et rénaturation des protéines. Les agents dénaturants (physique et chimique). L'utilisation du phénomène de la dénaturation dans la clinique. Les réactions de la précipitation de la protéine dans les solutions d'eau. Le relargage des protéines. La convertibilité du procès. L'utilisation du relargage dans la médecine.

12. Les protéines simples. Le principe de leur classification. Les protéines globulaires. Les fonctions des albumines et les globulines du plasma du sang.

13. Les particularités de la structure et la fonction des histones et des protamines. Les protéines fibrillaires (myosine, collagène, élastine, kératine).

14. Les protéines complexes, leur classification. Métalloprotéines et leur fonction dans l'organisme.

15. Les lipoprotéines, les particularités de la structure, le rôle dans la construction des membranes cellulaires.

16. La structure des phosphoprotéines, le rôle dans le métabolisme. La signification biologique dans la construction des tissus du foeutus.

17. Les glycoprotéines, la structure du groupe prostétique, le rôle biologique. Le collagène.

18. Les représentants principaux des chromoprotéines. Les hémoprotéines: la catalase, la peroxydase, la cytochromoperoxydase, leur fonction dans l'organisme.

19. Les protéines complexes. L'hémoglobine А, la structure et la fonction. Les formes allostériques de l'hémoglobine. Les hémoglobinopathies. La structure, la ressemblance fonctionnelle et la différence des molécules de l'hémoglobine et myoglobine.

20. Les protéines éssentielles du système immunitaire. Les anticorps. Les récepteurs des cellules T et les protéines du complexe majeur d'histocompatibilité.

21. Les acides nucléiques: l'ADN et ARN, la structure primaire et secondaire. Le trait spécifique des acides nucléiques.

22. Les protéines complexes. Les nucléoprotéines, la structure et les fonctions.

23. La nature chimique, la structure et les fonctions des enzymes, la caractéristique des cofacteurs et des coenzymes, leur rôle dans la catalyse.

24. La notion sur le cite actif des enzymes. Le centre allostérique. Les enzymes allostériques.

25. Les isoenzymes. Les systèmes multimoléculaires enzymatiques. Les unités de l’activité enzymatique.

26. Le mécanisme d’action des enzymes.

27. La classification des enzymes. Les exemples.

28. La cinétique des réactions enzymatiques. L'affinité entre le substrat et l’enzyme. La notion sur la constante de Michalis.

29. La régulation de l'activité des enzymes. Les activateurs et les inhibiteurs des enzymes. Les types de l’inhibition des enzymes: réversible et irréversible; compétitive et non-compétitive.

30. L'influence de рН et de la température sur la vitesse des réactions enzymatiques. Le trait spécifique de l'action des enzymes.

31. La signification des enzymes dans la régulation du métabolisme. L'usage des enzymes dans la médecine.

32. Les états d'avitaminose, hypovitamineux et hypervitamineux de l'organisme humain. Les causes de l'apparition. Les exemples.

33. La classification moderne des protéines. Le rôle biologique des protéines

34. La vitamine В₁, la structure chimique, l'insuffisance, la fonction.

35. La vitamine В₂, la structure chimique, l'insuffisance, la fonction.

36. La vitamine В₆, la structure chimique, l'insuffisance, la fonction.

37. La vitamine B₁₂, la structure chimique, l'insuffisance, la fonction.

38. La vitamine E. La nature chimique, l'insuffisance, le rôle biologique.

39. La vitamine C, sa structure, l'insuffisance, le rôle.

40. La vitamine PP (acide nicotinique). La structure chimique et les fonctions.

41. La vitamine В₃ (l'acide pantoténique), la structure, le rôle dans l'organisme.

42. La biochimie de la vitamine A.

43. La vitamine Н (biotine), la structure, les propriétés, les fonctions.

44. Les vitamines du groupe D, la structure, les propriétés, les fonctions.

45. La vitamine K. La nature chimique, l'insuffisance, la fonction.

46. Les antivitamines, le mécanisme de leur action, l'utilisation dans la médecine.

47. Les idées modernes sur les hormones, la définition, les particularités de l'action, la classification (selon la structure chimique, l’organisation structurelle, le mécanisme d'action).

48. Les hormones hypophysaires, les fonctions dans l’organisme.

49. Les hormones surrénatiennés, les fonctions dans l’organisme.

50. Les hormones thyroïdiennes, les fonctions dans l’organisme.

51. Les membranes biologiques - les formations complexes surmoléculaires. La constitution chimique, la structure, les propriétés et les fonctions.

52. Le transport des substances à travers de la membrane cellulaire: la diffusion passive, la diffusion facilitée, le transport actif.

53. Les mécanismes de la signalisation intercellulaire à l’aide de médiateurs chimiques et de régulateurs. Les récepteurs intracellulaires et extracellulaires des molécules signalétiques. La notion sur les médiateurs premiers et deuxièmes dans la signalisation intercellulaire.

54. La transmission transmembranaire des signaux par l'exemple de système d’adénylatcyclase messager.

55. La transmission des signaux hormoniques par l'exemple d’hormones stéroïdes.

56. L'essence des notions: le métabolisme, l'anabolisme, le catabolisme. Trois phases du catabolisme (la digestion, les voies spécifique et totale du catabolisme), leur destination, la valeur énergétique. La notion sur les metabolites clés de l'organisme de la personne (l'acétyle-CoA, AP).

57. Le schéma total de la décarboxylation oxydative de l’acide pyruvique (AP), la localisation du procès. La structure du complexe pyruvatdéshidrogénase. La régulation du procès de la décarboxylation oxydative de l’acide pyruvique (AP).

58. L'essence du procès de l'oxydation biologique. La localisation du procès dans la cellule. Le rôle de l'oxygène de l'air dans la déshydrogénation (oxydation) des substrats.

59. Les composés macroénergiques, leur classification, la structure chimique, la formation et les fonctions. La source universelle énergétique de l'organisme - АТP, sa structure, les fonctions, le rôle biologique.

60. La phosphorilation oxydative et de substrat. Les représentations modernes sur le mécanisme de la phosphorilation oxidative.

61. Les idées modernes sur le mécanisme de respiration tissulaire. La structure de la chaîne du transport des électrons: 4 éléments de la chaîne respiratoire, leur caractéristique.

62. Les particularités du fonctionnement des déshydrogénases primaires et secondaires, des hubiquinons, des cytochromes. Le rôle des vitamines E et К.

63. Les foyers du dégagement de l'énergie dans l'oxydation biologique. Les causes du dégagement de l'énergie en forme de cascade dans la chaîne respiratoire.

64. La régulation de l'oxydation biologique.

65. L'oxydation microsomale.

66. Les enzymes catalase, peroxydase, superoxyddismutase. La signification dans l'organisme. La toxicité de l'oxygène, ses formes actives, les mécanismes de la protection.

67. La pathologie de l'oxydation biologique et les procès bioénergétiques. L'influence des découpleurs, des inhibiteurs et des activateurs.

68. La structure des substrats, la succession des réactions, les enzymes et la signification des réactions de la voie totale du catabolisme - le cycle des acides tricarboniques (le cycle de Krebs).

69. Le rôle des réactions de la déshydrogénation dans le cycle de Krebs. La corrélation de CAT, de l'oxydation biologique et des procès dégageant énérgetiques. La valeur énergétique des réactions du cycle.

70. La caractéristique générale, les fonctions et la classification des glucides, la décomposition jusque les monosaccharides dans le tube gastro-intestinal.

71. Les monosaccharides: la structure, les propriétés, les formules projectives. Les dérivés d’importance biologique des monosaccharides.

72. Les polysaccharides de réserve. Les polysaccharides structurels éssentiels et accessoires. Les glycosaminoglycanes.

73. La fonction glycogénétique du foie, la biosynthèse et la mobilisation du glycogène, la régulation et les troubles potentiels. Le chimisme de la synthèse et de la décomposition du glycogène.

74. La glycolyse. La voie aérobie de la décomposition des glucides. L’énergétique des processus.

75. La glycolyse anaérobie. Les exemples. L’énergétique des processus.

76. Les mécanismes en navette de transfert de l’hydrogène de cytoplasme en mitochondries. Les systhèmes en navettes malate-aspartiques et glycerophosphatiques.

77. Les voies du métabolisme de lactate dans le foie et dans les muscles.

78. Le cycle de Calvin de transformation du glucose.

79. Le métabolisme de lactose et de galactose. L’ inclusion du fructose et du galactose dans le processus de glycolyse.

80. Les différences et la conformité de l’alcoolification et du glycolyse.

81. Les voies de métabolisme de l’éthanol dans l’organisme humain.

82. La néoglucogenèse, les sources, le mécanisme et la régulation de processus.

83. La constitution des lipides éssentiels de tissus humains: acides gras, TAG, phospholipides, acides biliaires, cholestérol etc.

84. La digéstion et l’absorption des graisses. La resynthèse des graisses.

85. La formation dans l’intestin des formes de transfert de lipides. Le rôle des apoprotéines. La force des chylomicrons et des lipoprotéines de très basse densité dans le transfert des graisses de l’intestin.

86. Le métabolisme des lipides. La lipogenèse et la lipolyse dans le tissu graisseux, leur régulation. Le rôle des lipoprotéines et TAG-lipases. La biosynthèse des triglycérides.

87. L’oxydation des acides gras. La valeur, la nature, la séquence des réactions. L’énergétique de processus. Le rapport avec la chaîne respiratoire et le cycle de Krebs.

88. Les corps cétoniques. La nature chimique, le rôle, la synthèse. Les cause du cétose et de l’ acidocétose en cas de diabète sucré et de jeûne. La valeur diagnostique de la détérmination des corps cétoniques dans l’urine.

89. La biosynthèse des acides gras: la séquence des réactions, le site de processus, la caractéristique des enzymes, la régulation.

90. Le cholestérol, la synthèse, le rôle biologique, le métabolisme.

91. La biosynthèse des acides biliaires – la voie éssentielles de transformation de cholestérol dans l’organisme. Les acides biliaires primaires et secondaires. La circulation enterohepatique.

92. Les lipoprotéines et leur rôle dans le transfert de cholestérol: endogène et exogène. Les causes de la formation de l’ athérosclérose.

93. La régulation de métabolisme de lipide, le rôle de SNC, des hormones, des vitamines.

94. Les patologies de métabolismes de lipide: obésité, la transformation graisseuse. les patologies héréditaires de métabolismes de lipide (dislipoprotéinémie, sphingolipidose etc).

95. La nourriture protéique. Les sources et les voies d’exploitation des acides aminés dans l’organisme. Le bilan azoté. La désagrégation des protéines tissulaires. Les protéines de réserve.

96. Les étapes éssentielles de digéstion des protéines dans le tube gastro-intestinal. La valeur de la sécrétion des protéases sous la forme de proenzymes. Le mécanisme de leur activation.

97. Les voies générales de métabolismes des acides aminés. La désamination, la transamination. L’exploitation de la détérmination de l’activité des transaminases dans la clinique.

98. La décarboxylation des acides aminés. Les amines biogéniques et leur neutralisation.

99. Les sources de la formation et les mécanismes de la neutralisation de l’ammoniac dans l’organisme.

100. Le cycle de l'ornithine de synthèse de l’urée, son rôle et le lien aux autres voies métaboliques.

101. Les patologies du métabolisme azoté (la carence protéique, l’hyperaminoacidurie, la cystinose, la cystinurie, l’alcaptonurie, la maladie de Hartnup, l’hyperammoniémie).

102. Les voies du métabolisme du résidu non-azoté des acides aminés: la décomposition oxydative des acides aminés, la néoglucogenèse à partir des acides aminés. Les acides aminés glycogénétiques et cétoplastiques. Les exemples. La biosynthèse des acides aminés semi-essentiels.

103. Les voies des transformations réciproques des chaînes glucidiques des glucides, des protéines et des graisses.

104. La désagrégation des chromoprotéines. La synthèse de l’hémoglobine.

105. La désagrégation et l’absorption des acides nucléiques. Le catabolisme des bases pyrimidiques. L’ orotacidurie.

106. Le catabolisme des nucléotides puriques. La goutte: les causes de la formation, le traitement.

107. La synthèse des nucléotides puriques. Les réactions de régulation. La valeur de la voie de la synthèse des nucléotides puriques.

108. La synthèse des bases pyrimidiques.

109. La synthèse de nucléotide- et desoxynucléosidetriphosphates.

110. La biosynthèse de l’ADN. Les enzymes, les facteurs protéiques. Les étapes éssentielles.

111. La biosynthèse de l’ARN. La maturation (processing).

112. La synthèse de l’ADN et l’ARN sur la matrice d’ARN.

113. La synthèse de la protéine. Les étapes éssentielles.

114. Le transfert de la protéine à travers les membranes. La modification post-traductionnelle de protéine.

115. La régulation de la synthèse de protéine.

116. Le changement du métabolisme en cas du jeûne.

117. L’interaction des processus du métabolisme dans l’organisme. La caractéristique éssentielle des hormones, leur rôle dans la régulaton du métabolisme.

118. La régulaton du métabolisme des glucides, des graisses et des acides aminés à l’aide de l’insuline, du glucagon, de l’adrénaline et du cortisol.

119. Les maladies, issues de troubles de la régulation hormonique du métabolisme des graisses, des glucides et des acides aminés. Les manifestations éssentielles du diabète sucré. Les changements biochimiques dans l’organisme.

120. La caractéristique générale du métabolisme phosphocalcaire. Les hormones – régulateurs le métabolisme de calcium et de phosphore: le parathormone, la calcitonine, la calcitriol. La structure, la régulation. Les troubles – hypo- et hyperparathyroïdie.

121. Le métabolisme minéral et eau-salin. Les fonctions de l’eau dans l’organisme. Les paramètres principaux du milieu liquide de l’organisme.

122. La composition chimique et les propriétés physico-chimiques de l’urine en norme et en pathologie. La valeur diagnostique.

123. Le rôle des reins dans le maintien d’un Ph et dans la régulation du métabolisme eau-salin. La vasopressine. La système rénine – angiotensine – aldostérone. Les mécanismes biochimiques de l’apparition de l’ hypertension renale.

124. La composition chimique du tissu nerveux. Les particularités de son métabolisme.

125. La base chimique de l’apparition et la conduction des influx nerveux. Les synapses cholinergiques et adrenergiques. Les neuromédiateurs: leur structure, rôle, formation et transformations.

126. La constitution fonctionnelle et structurelle de sarcomère de la cellule musculaire. La composition chimique du tissu musculaire. Les changements biochimiques dans les muscles en cas de pathologie.

127. Le mécanisme et l’énergétique de la contraction musculaire.

128. La biochimie du tissu conjonctif. La structure, les fonctions, la biosynthèse de collagène et d’ élastine.

129. Les protéoglycanes – la base de la matrice extracellulaire du tissu conjonctif. Les glycosaminoglycanes: la structure, les fonctions. Les changements du tissu conjonctif en cas de vieillissement et certaines pathologies.

130. La composition chimique du tissu osseux. La formation de l’os. Le métabolisme du tissu osseux.

131. La composition chimique du sang: la caractéristique des fractions protéiques essentielles.La valeur diagnostique des protéines du sang. Le rôle d’albumine et des globulines dans le transfert des substances.

132. Les substances non protéiques du sang: azotées et non azotées: l’azote général et résiduaire, l’ azotémie: les types et les causes de l’apparition. Les électrolytes du plasma sanguin. Les cellules du sang.

133. Les bases tampons du sang et l’ équilibre acido-basique.

134. La fonction respiratoire du sang.

135. Les idées contemporaines sur la coagulation. La système de l’anticoagulation du sang.

136. Les enzymes du sang - les indicateurs biochimiques des troubles des organes vitaux (en cas de l’infarctus du myocarde, des maladies des muscles, des tumeurs des os, de pancréatite).

137. La composition chimique du foie. Les fonctions essantielles.

138. Le rôle du foie dans le métabolisme des protéines.

139. Le rôle du foie dans le métabolisme des lipides.

140. Le rôle du foie dans le métabolisme des glucides.

141. La composition chimique de bile, des calculs biliaires. Le métabolisme des pigments biliaires. Les formes d’ictère ou jaunisse, les causes de l’apparition.

142. La fonction désintoxiquante du foie. La systhème enzymatique monooxigènase. La conjugaison avec les acides sulfurique et glucuronique.

Дата добавления: 2015-07-25