|
Читайте также: |
СОДЕРЖАНИЕ И СТРУКТУРА ТЕСТОВЫХ МАТЕРИАЛОВ
Тематическая структура
СОДЕРЖАНИЕ ПодразделТема
ТЕСТОВЫХ
МАТЕРИАЛОВ
Строение, свойства и
Функции белков
Разделов 8
1. Строение, свойства и функции белков
2. Ферменты
3. Матричные биосинтезы
4. Энергетический обмен и общий путь катаболизма
5. Обмен и функции углеводов
6. Обмен и функции липидов
7.Обмен аминокислот
8. Гормональная регуляция обмена веществ и функций
1. Задание {{ 1 }} ТЗ 1 Тема 1-0-0
Цветные реакции на белки позволяют судить о …
+ наличии белков в биологических жидкостях £ первичной структуре белка
+ наличии некоторых аминокислот в белках £ функциях белков
2. Задание {{ 2 }} ТЗ 2 Тема 1-0-0
Дополнительный отрицательный заряд имеют аминокислоты:
+ аспарагиновая кислота
£ серин £ тирозин
+ глютаминовая кислота
3. Задание {{ 3 }} ТЗ 3 Тема 1-0-0
Дополнительный положительный заряд имеют аминокислоты:
+ лизин £ серин
+ аргинин
+ гистидин
4. Задание {{ 4 }} ТЗ 4 Тема 1-0-0
В образовании водородных связей участвуют радикалы аминокислот
+ асп
£ асн + гли
+ глу + сер
£ вал + лиз
+ гис
£ глн
5. Задание {{ 5 }} ТЗ 5 Тема 1-0-0
Первичная структура белка это:
£ Аминокислотный состав полипептидной цепи
£ Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между радикалами аминокислот
+ Порядок чередования аминокислот, соединенных пептидными связями в белке
£ Структура полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между атомами пептидного остова
6. Задание {{ 6 }} ТЗ 6 Тема 1-0-0
Определение вторичной структуры белка:
£ Способ укладки протомеров в олигомерном белке
£ Последовательность аминокислот в полипептидной цепи + укладка цепи в виде альфа спиралей и бета структур
£ Объединение нескольких полипептидных цепей в фибрилярные структуры
7. Задание {{ 7 }} ТЗ 7 Тема 1-0-0
Третичная структура белка – это:
£ Пространственная структура белка стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова
+ Конформация полипептидной цепи, обусловленная взаимодействиtм различных радикалов аминокислот
£ Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи
£ Способ укладки протомеров в олигомерном белке
8. Задание {{ 8 }} ТЗ 8 Тема 1-0-0
Определение четвертичной структуры:
£ Способ укладки полипептидной цепи в пространстве
£ Пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибрилярных структур
+ Количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке
£ Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи
£ Способ укладки полипептидной цепи в виде альфа-спиралей и бета-структур
9. Задание {{ 9 }} ТЗ 9 Тема 1-0-0
Под изменением конформации белка понимают:
£ Изменение аминокислотной последовательности полипептидной цепи + Изменение вторичной и третичной структуры полипептидных цепей
£ Замена одной простетической группы в сложном белке на другую простетическую группу + Изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка
10. Задание {{ 10 }} ТЗ 10 Тема 1-0-0
Центры узнавания белка лигандом – это:
+ совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры £ межклеточные взаимодействия
+ фрагменты пептидного остова
+ простетическую небелковую группу
+ участок белка, комплементарный лигандов
11. Задание {{ 11 }} ТЗ 11 Тема 1-0-0
Способность белков к специфическим взаимодействиям с лигандами обусловлена:
+ образованием надмолекулярных структур клетки
+ транспортом веществ через биологические мембраны £ процессами денатурации белков
+ межклеточными взаимодействиями в тканях
+ упорядоченностью химических превращений в клетках
12. Задание {{ 12 }} ТЗ 12 Тема 1-0-0
Денатурация белка – это:
£ уменьшение растворимости белка при добавлении солей щелочных или щелочноземельных металлов
£ потеря биологической активности белка в результате его гидролиза
+ изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности
£ конформационные изменения белка в результате взаимодействия с природными лигандами
13. Задание {{ 13 }} ТЗ 13 Тема 1-0-0
Растворимость белков в водной среде определяется:
+ ионизацией белковой молекулы
+ гидратацией белковых молекул при растворении
+ формой молекулы белка
£ cпособностью связывать природные лиганды
14. Задание {{ 14 }} ТЗ 14 Тема 1-0-0
При высаливании изменяются следующие свойства белков: £ сумарный заряд + степень гидратации белков
£ размер белковых молекул £ форма белковых молекул
15. Задание {{ 15 }} ТЗ 15 Тема 1-0-0
Отличительной особенностью гельфильтрации является...
Правильные варианты ответа: молекулярная масса;
16. Задание {{ 16 }} ТЗ 16 Тема 1-0-0
Для идентификации С-концевой аминокислоты используются методы: £ Эдмана + ферментативный-карбоксипептидаза + Акабори
17. Задание {{ 17 }} ТЗ 17 Тема 1-0-0
Для идентификации N-концевой аминокислоты используются методы: + Сенжера + Эдмана £ Акабори
18. Задание {{ 18 }} ТЗ 18 Тема 1-0-0
В большом количестве в гистонах присутствуют аминокислотные остатки: £ аланин £ глутаминовая кислота £ валин + лизин
£ треонин + аргинин
19. Задание {{ 19 }} ТЗ 19 Тема 1-0-0
Для фракционирования и очистки белков находит применение метод: + изоэлектрического очищения + кристализации + препаративного электрофореза + высаливания
£ осаждения органическими растворителями
20. Задание {{ 20 }} ТЗ 20 Тема 1-0-0
Наибольшей степенью альфа -спирализации обладает пептидная цепь в молекуле: + миоглобин £ рибонуклеазы £ лизоцима
£ химотрипсиногена
£ пепсина
21. Задание {{ 21 }} ТЗ 21 Тема 1-0-0
В формировании третичной структуры белковой молекулы участвуют перечисленные связи:
£ ионные связи
+ координационные связи
£ водородные связи
£ гидрофобные взаимодействия
£ ковалентные связи
22. Задание {{ 22 }} ТЗ 22 Тема 1-0-0
Бета-структура полипептидной цепи ярко представлена в молекуле:
£ сывороточного альбумина
£ миоглобина
£ парамиазина гемоглобина + фиброина шелка
23. Задание {{ 23 }} ТЗ 23 Тема 1-0-0
В составе белка постоянно встречаются:
£ оксипролин
+ валин
£ гамма -аминомаслянная кислота
£ бета -аланин
£ норадреналин
24. Задание {{ 24 }} ТЗ 24 Тема 1-0-0
Пептид который содержит остатки бета -аланина и гистидина, обнаруженный в мышцах всех позвоночных, является...
Правильные варианты ответа: карнозин;
25. Задание {{ 25 }} ТЗ 25 Тема 1-0-0
Гидролиз белка до пептидов идет в присутствии: + трипсина
£ аргиназы
£ карбоксипептидазы
£ уреазы
26. Задание {{ 26 }} ТЗ 26 Тема 1-0-0
Последовательностью (-гли-про-), характерной для белков, является белок...
Правильные варианты ответа: коллаген;
27. Задание {{ 27 }} ТЗ 27 Тема 1-0-0
Аминокислоты, входящие в структуру гистонов:
£ аланин
£ глутаминовая кислота
£ валин + лизин
£ треонин + аргинин
£ метионин
28. Задание {{ 28 }} ТЗ 28 Тема 1-0-0
Кетогенными аминокислотами являются:
£ глицин
£ серин
£ аланин
+ лейцин
+ изолейцин
29. Задание {{ 29 }} ТЗ 29 Тема 1-0-0
Гликогенными аминокислотами являются: £ лейцин
+ аланин
+ глицин
£ изолейцин
+ серин
30. Задание {{ 30 }} ТЗ 30 Тема 1-0-0
В состав белков входят незаменимые аминокислоты:
£ глицин + валин
£ аланин + метионин
+ лизин
31. Задание {{ 31 }} ТЗ 31 Тема 1-0-0
Сложными белками являются:
£ протамины
£ нуклеопротеиды
+ гликопротеиды
+ нуклеопротеиды
+ хромопротеиды
32. Задание {{ 32 }} ТЗ 32 Тема 1-0-0
Суточной потребностью человека в белках является... г.
Правильные варианты ответа: 150;
33. Задание {{ 33 }} ТЗ 33 Тема 1-0-0
Изоэлектрической точкой белков является значение концентрации водородных ионов, при котором заряд белковой молекулы равен...
Правильные варианты ответа: нулю;
34. Задание {{ 34 }} ТЗ 34 Тема 1-0-0
Ксантопротеиновую реакцию используют для:
£ обнаружения серусодержащих аминокислот + обнаружения циклических аминокислот
£ обнаружения дикарбоновых аминокислот
£ обнаружения белков
35. Задание {{ 35 }} ТЗ 35 Тема 1-0-0
С помощью реакции Фоля можно обнаружить аминокислоты:
£ треонин
£ глицин
£ аланин
£ валин
+ цистеин
36. Задание {{ 36 }} ТЗ 36 Тема 1-0-0
Аминокислотами, входящими в состав организма человека являются...
Правильные варианты ответа: альфа-аминокислоты;
37. Задание {{ 37 }} ТЗ 37 Тема 1-0-0
Основной функцией гемоглобина является...
Правильные варианты ответа: транспортная;
38. Задание {{ 38 }} ТЗ 38 Тема 1-0-0
Простыми белками являются:
+ альбумин
£ гемоглобин
£ нуклеопротеиды + протамины
+ гистоны
39. Задание {{ 39 }} ТЗ 39 Тема 1-0-0
Реакция, способная обнаружить белок в растворе, называется...
Правильные варианты ответа: биуретовой;
40. Задание {{ 40 }} ТЗ 40 Тема 1-0-0
Центр связывания белка с лигандом представляет собой:
£ совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры
£ фрагмент пептидного остова
+ участок поверхности белковой молекулы, комплементарный лиганду
£ простетическую небелковую группу белка
41. Задание {{ 41 }} ТЗ 41 Тема 1-0-0
В изоэлектрической точке белок является...
Правильные варианты ответа: электронейтральным;
42. Задание {{ 42 }} ТЗ 42 Тема 1-0-0
Дисульфидную часть содержат аминокислоты:
£ метионин
£ треонин
£ серин
+ цистин
£ аргинин
43. Задание {{ 43 }} ТЗ 43 Тема 1-0-0
Белки по химической природе бывают:
£ гидрофобными + гидрофильными
£ образуют истинные растворы + образуют коллоидные растворы
44. Задание {{ 44 }} ТЗ 44 Тема 1-0-0
Аминокислотой называетсмя... кислота Правильные варианты ответа: аминозамещенная карбоновая;
45. Задание {{ 45 }} ТЗ 45 Тема 1-0-0
К незаменимым факторам питания относятся:
+ ненасыщенные жирные кислоты
+ незаменимые аминокислоты
£ заменимые аминокислоты
+ макро и микроэлементы
46. Задание {{ 46 }} ТЗ 46 Тема 1-0-0
Альбумины крови синтезируются в:
+ печени
£ почках £ селезенке
£ поджелудочной железе £ кишечнике
47. Задание {{ 47 }} ТЗ 47 Тема 1-0-0
Заряд белка зависит от: £ температуры
+ величины концентрации водородных ионов
£ молекулярной массы £ количества пептидных связей
48. Задание {{ 48 }} ТЗ 48 Тема 1-0-0
Факторами устойчивости водного раствора белка являются + электрический заряд £ наличие дикарбоновых аминокислот
+ гидратная оболочка
£ наличие серусодержащих аминокислот
49. Задание {{ 49 }} ТЗ 49 Тема 1-0-0
Соли щелочных и щелочноземельных металлов, применяемые при осаждении белков:
+ снимают электрический заряд
+ удаляют водную оболочку
£ изменяют концентрацию водородных ионов
£ вызывают денатурацию белка
50. Задание {{ 50 }} ТЗ 50 Тема 1-0-0
В лабораторной практики для обнаружения белков в биологических жидкостях используют … кислоту
£ серную
£ соляную
£ азотную
+ сульфосалициловую
+ трихлоруксусную
51. Задание {{ 51 }} ТЗ 51 Тема 1-0-0
Содержание в норме общего белка сыворотки крови (г/л):
£ 20-40
£ 45-50
£ 55-60 + 65-85
£ 90-100
£ 110-120
52. Задание {{ 52 }} ТЗ 52 Тема 1-0-0
Содержание в норме глобулина сыворотки крови (г/л):
+ 20-36
£ 40-50
£ 50-70
£ 70-100
53. Задание {{ 53 }} ТЗ 53 Тема 1-0-0
Содержание в норме альбумина сыворотки крови (г/л):
£ 10-20 + 33-55
£ 60-70
£ 90-100
54. Задание {{ 54 }} ТЗ 54 Тема 1-0-0
Типы связей стабилизирующие третичную структуру белка: + водородные
+ ионные
+ гидрофобные
+ дисульфидные
£ координационные
55. Задание {{ 55 }} ТЗ 55 Тема 1-0-0
Факторы вызывающие денатурацию белка:
+ высокая температура (более 50 градусов)
£ температура 37 градусов
+ органические вещества (этиловый спирт, фенол)
+ концентрированные кислоты, щелочи
+ соли тяжелых металлов
+ радиация
56. Задание {{ 56 }} ТЗ 56 Тема 1-0-0
Денатурирующие агенты, применяемые в медицине:
+ трихлоруксусная кислота
+ фенол
+ крезол
£ физраствор
+ сулема
+ ляпис
57. Задание {{ 57 }} ТЗ 57 Тема 1-0-0
Для серновидно-клеточной анемии характерен гемоглобин:
£ гемоглобин А
£ гемоглобин А2 + гемоглобин S
£ гемоглобин F
58. Задание {{ 58 }} ТЗ 58 Тема 1-0-0
Белки можно классифицировать по: + форме + молекулярной массе
+ функциям + локализации в организме
£ наличию активного центра
59. Задание {{ 59 }} ТЗ 59 Тема 1-0-0
В коллагене обязательно присутствуют аминокислоты:
£ аргинин
£ серин
£ глютаминовая кислота
+ оксипролин
+ оксилизин
60. Задание {{ 60 }} ТЗ 60 Тема 1-0-0
Защитными свойствами обладают белки: £ альбумины
+ гамма -глобулины
+ фибриноген
+ тромбин
61. Задание {{ 61 }} ТЗ 61 Тема 1-0-0
Индивидуальные белки различаются по:
+ форме молекул
+ молекулярной массе
+ суммарному заряду
+ растворимости
£ активности
62. Задание {{ 62 }} ТЗ 62 Тема 1-0-0
В основу хроматографических методов положены принципы
+ гель-фильтрации
+ ионного обмена
+ адсорбции
+ биологического сродства
£ заряд
63. Задание {{ 63 }} ТЗ 63 Тема 1-0-0
Для получения индивидуальных белков требуются следующие операции:
+ дробление биологического материала
+ фракционирование органелл содержащих те или иные белки
+ экстракцию белков
+ разделение смеси белков
£ осаждение концентрированными кислотами
64. Задание {{ 64 }} ТЗ 64 Тема 1-0-0
Для разрушения биологического материала используют методы:
+ гомогенизации ткани
+ попеременного замораживания и оттаивания
+ обработка клеток ультразвуком
£ электрофореза
65. Задание {{ 65 }} ТЗ 65 Тема 1-0-0
Белковый состав организма зависит от: + состава пищи + режима питания
+ физиологической активности человека
+ биологических ритмов
£ температуры
66. Задание {{ 66 }} ТЗ 66 Тема 1-0-0
Скорость движения белков при электрофорезе на бумаге зависит от: + заряда
£ молекулярной массы
£ концентрации водородных ионов
£ растворимости
67. Задание {{ 67 }} ТЗ 67 Тема 1-0-0
Фибриллярные белки это - + кератины + коллагены
+ фибриллы шелка
£ глобулины
+ эластины
68. Задание {{ 68 }} ТЗ 68 Тема 1-0-0
Глобулярные белки это -
+ альбумины
+ глобулины
+ гемоглобин
£ кератины
£ колаген
69. Задание {{ 69 }} ТЗ 69 Тема 1-0-0
Функции белков это - + транспортная
+ каталитическая + структурная + защитная
+ сократительная + регуляторная
£ устойчивость к высокой температуре
70. Задание {{ 70 }} ТЗ 70 Тема 1-0-0
Гистоны, входящие в состав хроматина, содержат много:
£ глицина
£ серина
£ метионина + аргинина
+ лизина
71. Задание {{ 71 }} ТЗ 71 Тема 1-0-0
Растворимость белков в воде зависит от:
+ количества гидрофильных групп
+ размеров и формы молекул
+ величины суммарного заряда £ адсорбции
72. Задание {{ 72 }} ТЗ 72 Тема 1-0-0
Аминокислоты с неполярными радикалами:
+ аланин
+ валин
+ лейцин
+ пролин
£ аспарагиновая кислота
73. Задание {{ 73 }} ТЗ 73 Тема 1-0-0
Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами:
+ серин
+ треонин
+ тирозин
+ глутамин £ аланин
74. Задание {{ 74 }} ТЗ 74 Тема 1-0-0
Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами:
+ аспарагиновая кислота
£ валин £ серин
+ глутаминовая кислота £ глутамин
75. Задание {{ 75 }} ТЗ 75 Тема 1-0-0
Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами:
£ серин
£ валин
£ лейцин + лизин
+ аргинин
76. Задание {{ 76 }} ТЗ 76 Тема 1-0-0
Химические реакции, используемые для обнаружения аминокислот:
+ Сакагучи
+ Фоля
+ Нингидриновая
+ ксантопротеиновая
£ Сенджера
77. Задание {{ 77 }} ТЗ 77 Тема 1-0-0
Расшифрована первичная структура белков: + лизоцима + рибонуклеазы + инсулина
£ зеина
78. Задание {{ 78 }} ТЗ 78 Тема 1-0-0
Аминокислоты, имеющие гидроксильные группы: + тирозин
£ валин
+ треонин
+ серин
79. Задание {{ 79 }} ТЗ 79 Тема 1-0-0
Аминокислоты, содержащие ароматические кольца: £ серин
+ фенилаланин
+ тирозин
+ триптофан
80. Задание {{ 80 }} ТЗ 80 Тема 1-0-0
Оптически неактивной аминокислотой является...
Правильные варианты ответа: глицин;
81. Задание {{ 81 }} ТЗ 81 Тема 1-0-0
В составе белка постоянно встречаются:
£ бета -аланин
£ норлейцин
£ гамма-аминомасляная кислота
£ орнитин
+ валин
82. Задание {{ 82 }} ТЗ 82 Тема 1-0-0
Физико-химическими свойствами для белков являются:
+ незначительная диффузия
+ высокая вязкость
+ способность к набуханию
+ подвижность в электрическом поле
+ высокое онкотическое давление £ образование истинных растворов
83. Задание {{ 83 }} ТЗ 83 Тема 1-0-0
Растворы белков обладают:
+ очень низким осматическим давлением
+ высокой вязкостью
+ незначительной способностью к диффузии
+ способностью к набуханию в очень больших пределах £ значительной способностью к диффузии
84. Задание {{ 84 }} ТЗ 84 Тема 1-0-0
С коллоидным состоянием белков связаны ряд свойств:
+ явление светорассеивания, лежащие в основе количественного определения белков методом кефалометрии
+ молекулы белка не способны проходить через биомембраны
£ образование истинных растворов
85. Задание {{ 85 }} ТЗ 85 Тема 1-0-0
Изоточка большинства белков животных тканей лежит в пределах концентрации водородных ионов от:
£ 1,0 до 2,0 + 5,5 до 7,0
£ 8,0 до 10,0
£ 10 до 12,0
86. Задание {{ 86 }} ТЗ 86 Тема 1-0-0
Природные пептиды, обладающие гормональной активностью:
+ глюкагон £ адреналин
+ кальцитонин
+ окситоцин
+ вазопресин
87. Задание {{ 87 }} ТЗ 87 Тема 1-0-0
Природные пептиды, принимающие участие в процессе пищеварения:
+ гастрин
+ секретин
£ глутатион £ брадикинин £ ангиотензин
88. Задание {{ 88 }} ТЗ 88 Тема 1-0-0
Пептиды, имеющие своим источником альфа2-глобулярные фракции сыворотки крови:
+ ангиотензин
+ брадикинин
+ каллидин
£ глутатион £ гастрин
89. Задание {{ 89 }} ТЗ 89 Тема 1-0-0
Нейропептиды могут быть представлены:
+ эндорфинами
+ энкефалинами
£ ангиотензинами £ секретинами £ брадикининами
90. Задание {{ 90 }} ТЗ 90 Тема 1-0-0
Дефект серповидно-клеточной анемии сводится к:
+ замене аминокислоты глутаминовой в шестом положении с N конца на валин в бета-цепях молекулы гемоглобина S
£ замене аминокислоты лизин в пятом положении N конца на серин в альфа-цепях молекулы гемоглобина S
£ замене аминокислоты тирозин в седьмом положении N конца на аланин в бета - цепях молекулы гемоглобина S
91. Задание {{ 91 }} ТЗ 91 Тема 1-0-0
Производными гемоглобина, содержащими трех-валентное железо является...
Правильные варианты ответа: метгемоглобин;
Ферменты
92. Задание {{ 92 }} ТЗ 92 Тема 2-0-0
Ферменты – биокатализаторы характеризируются следующими свойствами:
+ имеет большую молекулярную массу
+ термолабильностью
+ специфичностью
£ устойчивостью к высокой температуре
93. Задание {{ 93 }} ТЗ 93 Тема 2-0-0
По химической природе ферменты являются:
+ простыми белками
+ сложными белками
£ аминокислотами £ нуклеиновыми кислотами
94. Задание {{ 94 }} ТЗ 94 Тема 2-0-0
Специфичность ферментов может быть: £ кратковременной
+ абсолютной
+ относительной
+ стериохимической
£ постоянной
95. Задание {{ 95 }} ТЗ 95 Тема 2-0-0
Ферменты, обладающие относительной специфичностью действуют: £ только на один субстрат
+ на группу сходных по своей структуре веществ
+ на определенный тип связи
£ катализирует только одно превращение субстрата
96. Задание {{ 96 }} ТЗ 96 Тема 2-0-0
Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью действий:
£ на сходные по своей структуре вещества + только на один субстрат
£ только на один из изомеров
£ на определенный тип связи
97. Задание {{ 97 }} ТЗ 97 Тема 2-0-0
Ферменты, обладающие стереохимической специфичностью действуют:
£ на сходные по своей структуре субстраты
£ катализируют только одно превращение субстрата + действует только на один из изомеров
£ действуют на определенный тип связи
98. Задание {{ 98 }} ТЗ 98 Тема 2-0-0
Скорость ферментативной реакции зависит от:
+ температуры
+ присутствия ингибитора
+ присутствия активатора
+ количестве фермента
+ концентрации субстрата £ коферментов
99. Задание {{ 99 }} ТЗ 99 Тема 2-0-0
Белковую часть фермента называют:...
Правильные варианты ответа: аноферментом;
100. Задание {{ 100 }} ТЗ 100 Тема 2-0-0
Небелковую часть фермента называют:...
Правильные варианты ответа: коферментом;
101. Задание {{ 101 }} ТЗ 101 Тема 2-0-0
Коферменты могут быть представлены
+ витаминами
£ белками
£ никотинамиддинуклеотидами + флавинадениндинуклеотидами
+ неорганическими ионами
£ липидами
102. Задание {{ 102 }} ТЗ 102 Тема 2-0-0
Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, относятся к классу
£ гидролиз
£ лигаз
£ изомераз
+ оксидоредуктаз
£ трансфераз
103. Задание {{ 103 }} ТЗ 103 Тема 2-0-0
Ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных групп атомов и радикалов, относятся к классу:
£ оксидоредуктаз + трансфераз
£ гидролиз
£ лиаз
£ изомераз
104. Задание {{ 104 }} ТЗ 104 Тема 2-0-0
Ферменты, катализирующие расщепление внутримолекулярных связей органических веществ, при участии молекулы воды, относятся к классу:
+ гидролаз
£ лигаз
£ оксидоредуктаз
£ трансфераз
£ изомераз
105. Задание {{ 105 }} ТЗ 105 Тема 2-0-0
Ферменты, катализирующие различные типы реакций изомеризации, относятся к классу:
£ гидролаз + изомераз
£ лиаз
£ лигаз
106. Задание {{ 106 }} ТЗ 106 Тема 2-0-0
Ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ, относятся к классу:
£ трансфераз + лигаз
£ изомераз
£ гидролиз
£ лиаз
107. Задание {{ 107 }} ТЗ 107 Тема 2-0-0
Для активного центра фермента характерны положения:
+ это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе
£ активный центр состоит только из неполярных аминокислот
£ это участок фермента, участвующий только в катализе
108. Задание {{ 108 }} ТЗ 108 Тема 2-0-0
Протеолитические ферменты используют для + очистки ран от омертвевшей ткани
£ лечение злокачественных заболеваний
+ внутреннего употребления при их недостаточности, в организме
109. Задание {{ 109 }} ТЗ 109 Тема 2-0-0
Наследственные энзимопатии обусловлены нарушением биосинтеза:
£ углеводов
£ холестерина
£ фосфолипидов
+ того или иного фермента в организме
110. Задание {{ 110 }} ТЗ 110 Тема 2-0-0
Повышение активности амилазы сыворотки крови происходит при:
+ остром панкреатите
+ кисте поджелудочной железы
+ диабетическом ацидозе
£ токсикозе беременности
111. Задание {{ 111 }} ТЗ 111 Тема 2-0-0
Снижение активности амилазы сыворотки крови происходит при:
£ диабетическом ацидозе
£ остром панкреатите
+ остром и хроническом гепатите
+ токсикозе беременности
112. Задание {{ 112 }} ТЗ 112 Тема 2-0-0
Повышение активности аминотрансфераз происходит при:
+ инфаркте миокарда
+ остром гепатите
+ циррозе печени
+ мышечной дистрофии £ беременности
113. Задание {{ 113 }} ТЗ 113 Тема 2-0-0
Снижение активности аминотрансфераз происходит при: £ циррозе печени
+ недостаточности витамина В6 £ мышечной дистрофии
+ почечной недостаточности
+ беременности
114. Задание {{ 114 }} ТЗ 114 Тема 2-0-0
Повышение активности лактатдегидрогеназы происходит при: + некрозе тканей
£ серповидноклеточной анемии + инфаркте миокарда
+ инфекционном гепатите
115. Задание {{ 115 }} ТЗ 115 Тема 2-0-0
Фермент лактатдегидрогеназa катализирует
£ переаминирование аминокислот
£ фосфорилирование глюкозы
£ гидролиз белков
+ окисление молочной кислоты
116. Задание {{ 116 }} ТЗ 116 Тема 2-0-0
Активность амилазы крови и мочи при остром панкреатите:
£ не изменяется
£ снижается
+ повышается в десять - тридцать раз
£ незначительно увеличивается
117. Задание {{ 117 }} ТЗ 117 Тема 2-0-0
Ферментом, катализирующим переаминирование, называется...
Правильные варианты ответа: аминотрансфераза;
118. Задание {{ 118 }} ТЗ 118 Тема 2-0-0
Коферментом никотинамиддинуклеотид–зависимых дегидрогеназ является:...
Правильные варианты ответа: витамин РР;
119. Задание {{ 119 }} ТЗ 119 Тема 2-0-0
Коферментом флавинадениндинуклеотид-зависимых дегидрогеназ является:...
Правильные варианты ответа: витамин В2;
120. Задание {{ 120 }} ТЗ 120 Тема 2-0-0
Ферменты, как и все белки, обладают рядом свойств, характерных для олигомерных соединений:
+ амфотерностью
+ электрофоретической подвижностью
+ не способны к диализу через полупроницаемые мембраны £ устойчивы к высокой температуре
121. Задание {{ 121 }} ТЗ 121 Тема 2-0-0
Различные физико-химические факторы приводят к денатурации ферментов:
+ рентгеновское излучение
+ ультразвук
£ температура 37 градусов + оснащение минеральными кислотами
+ соли тяжелых металлов
122. Задание {{ 122 }} ТЗ 122 Тема 2-0-0
Коферментами могут выступать:
+ никотинадениндинуклеотид
+ флавинадениндинуклеотид
+ витамины В1, В2, В6, РР
+ металлы двух валентные магний, марганец, кальций
£ липиды £ углеводы
123. Задание {{ 123 }} ТЗ 123 Тема 2-0-0
Ферменты катализируемые двухвалентным цинком:
£ каталаза
£ пероксидаза
+ лактатдегидрогеназа
+ карбоангидраза
£ тирозиназа
124. Задание {{ 124 }} ТЗ 124 Тема 2-0-0
Ферменты катализируемые двух валентным железом:
аргиназа
фосфатаза + цитохрома
+ каталаза + пероксидаза
+ Задание {{ 125 }} ТЗ 125 Тема 2-0-0
Ферменты проявляют оптимальную активность при температуре … градусов С
£ 25 + 37
£ 45
£ 100
126. Задание {{ 126 }} ТЗ 126 Тема 2-0-0
Примеры ферментов, используемых для диагностики заболеваний:
+ амилаза
+ лактатдегидрогеназа
+ щелочная фосфатаза £ миокиназа
+ креатинкиназа
127. Задание {{ 127 }} ТЗ 127 Тема 2-0-0
Ферменты отличаются от неорганических катализаторов: + высокой эффективностью действия
+ высокой специфичностью действия
+ мягкими условиями протекания ферментативных реакций £ высокая активность при t 100 градусов С
+ способностью к регуляции
+ способностью к денатурации
128. Задание {{ 128 }} ТЗ 128 Тема 2-0-0
Регуляция активности ферментов путем частичного протеолиза:
+ трипсин
+ пепсин
+ химотрепсин
£ фосфофруктокиназа
£ изоцитратдегидрогеназа
129. Задание {{ 129 }} ТЗ 129 Тема 2-0-0
Ферменты, регулирующие активность путем фосфорилирования и дефосфорилирования:
+ фосфорилаза гликогена
+ гликоген синтетазеа
+ тканевая липаза
£ пепсин
£ трипсин
130. Задание {{ 130 }} ТЗ 130 Тема 2-0-0
Для энзимодиагностики инфаркта миокарда проводят следующие биохимические анализы сыворотки крови на содержание ферментов:
+ лактатдегидрогеназ
+ аспартатаминотрансфераз
+ креатинкиназы
£ аспарагиназы
£ трипсина
131. Задание {{ 131 }} ТЗ 131 Тема 2-0-0
Используемыми ферментами в качестве аналитических реактивов являются:
+ глюкозооксидаза
+ холестеролоксидаза
+ липаза
+ уреаза
£ стрептокиназа
132. Задание {{ 132 }} ТЗ 132 Тема 2-0-0
Оптимальным значениеми концентрации водородных ионов для аргиназы является...
Правильные варианты ответа: pH 9;
133. Задание {{ 133 }} ТЗ 133 Тема 2-0-0
Основные принципы регуляции метаболических путей:
£ наличие ферментов дыхательной цепи
+ регуляция количества фермента в клетке
+ регуляция скорости ферментативной реакции доступностью молекул субстрата и коферментов
+ регуляция каталитической активности ферментов
134. Задание {{ 134 }} ТЗ 134 Тема 2-0-0
Аллостерическая регуляция активности ферментов имеет место в следующих ситуациях:
+ при анаболических процессах
+ при катаболических процессах
+ для координации анаболических и катаболических путей
+ для координации параллельно протекающих и взаимосвязанных метаболических путей £ для синтеза мочевины
135. Задание {{ 135 }} ТЗ 135 Тема 2-0-0
Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:
+ обычно это олигомерные белки, состоящие из нескольких протомеров £ аллостерический центр пространственно не удален от каталитического
+ эффекторы нековалентно присоединяются к ферменту в аллостерических центрах
+ аллостерические ферменты катализируют ключевые реакции данного метаболического пути
136. Задание {{ 136 }} ТЗ 136 Тема 2-0-0
В мембране аденилатциклаза функционирует в комплексе с другими белками:
+ рецептором гормона, выступающего во внеклеточную среду и взаимодействующего с гормонами
+ с джи - белком, занимающем промежуточное положение между рецептором и енилатциклазой £ с никотинамидзависимыми дегидрогеназами активирует ее
137. Задание {{ 137 }} ТЗ 137 Тема 2-0-0
Принципы энзимодиагностики основаны на следующих позициях:
+ при повреждении клеток увеличивается концентрация внутриклеточных ферментов £ количество фермента не достаточно для его обнаружения
+ активность фермента стабильна в течении длительного времени
+ ряд ферментов органоспецифичны
138. Задание {{ 138 }} ТЗ 138 Тема 2-0-0
Никотинамиддинуклеотид – зависимые дегидрогеназы катализируют следующие реакции:
+ дегидрирование гидроксильных групп £ гидролиз эфирных связей
+ дегидрирование альдегидных групп
+ дегидрирование аминогрупп
139. Задание {{ 139 }} ТЗ 139 Тема 2-0-0
Активный центр ферментов это:
+ участок непосредственно, взаимодействующий с субстратом и участвующим в катализе
+ между активным центром и субстратом имеется комплементарность
+ активный центр составляет относительно небольшую часть молекулы фермента
+ в активный центр входят только аминокислоты
£ участок, сохраняющийся при денатурации
140. Задание {{ 140 }} ТЗ 140 Тема 2-0-0
Типы связей субстрата с активным центром фермента следующие:
+ гидрофобные
+ водородные
+ ионные
+ ковалентные £ эфирные
141. Задание {{ 141 }} ТЗ 141 Тема 2-0-0
Конформационную лабильность структуры ферментов обеспечивают: £ процессы денатурации
+ превращение субстрата в области активного центра
+ специфичность связывания субстрата в активной центре
+ выход продуктов из области активного центра
+ кооперативное взаимодействие субъединиц в олигомерном белке
142. Задание {{ 142 }} ТЗ 142 Тема 2-0-0
Субстратная специфичность ферментов обусловлена:
£ набором определенных функциональных групп в активном центре
£ химическим соответствием активного центра субстрату
£ наличием кофермента
£ пространственным соответствием активного центра субстрату
+ комплементарностью активного центра субстрату
143. Задание {{ 143 }} ТЗ 143 Тема 2-0-0
Свойства характерные для апофермента:
£ представляет собой комплекс белка и кофактора
£ обладает высокой каталичической активностью
£ представляет собой неорганический ион или органическое соединение
£ являющиеся производным витамина
+ обладает низкой активностью, часто вообще не активен
144. Задание {{ 144 }} ТЗ 144 Тема 2-0-0
Основной причиной изменения активности фермента является:
+ изменение конформации молекулы фермента при изменении температуры
+ изменение степени ионизации функциональных групп фермента при изменении концентрациии водородных ионов
+ гидролиз пептидных связей
+ нарушение слабых связей в молекуле фермента при изменении
£ температура 100 градусов С
145. Задание {{ 145 }} ТЗ 145 Тема 2-0-0
Функции металлов в ферментативном катализе:
+ участвуют в связывании фермента с субстратом + способствуют образованию комплементарной субстрату конформации активного центра
+ учавствуют в связывании фермента с коферментом + стабилизируют четвертичную структуру фермента
£ участвуют в реакциях обратимого ингибирования
146. Задание {{ 146 }} ТЗ 146 Тема 2-0-0
Неодинаковая скорость протекания одного и того же метаболического пути в разных органах может быть обусловлена различиями в определенных свойствах и строении ферментов:
+ количество ферментов
+ активность ферментов
+ изоферментный состав
+ ферментный состав
£ наличие аллостерического центра
147. Задание {{ 147 }} ТЗ 147 Тема 2-0-0
Субстратная специфичность ферментов определяется:
£ строением коферментов + строением субстратов
£ витамином, входящим в структуру коферментов + апоферментом
148. Задание {{ 148 }} ТЗ 148 Тема 2-0-0
Гиперавитаминоз витамина В6 может возникнуть при длительном приеме сульфаниламидов, это обусловлено:
£ нарушением включения витамина в кофермент
£ недостатком витамина в пище
£ нарушением всасывания витамина
+ подавлением микрофлоры кишечника
149. Задание {{ 149 }} ТЗ 149 Тема 2-0-0
Причины снижения активности ферментов после инкубации в течении десяти минут при 60 градусов С:
+ происходит разрыв липидных связей
+ происходит разрыв слабых связей (водородных, гидрофобных, ионных)
+ нарушается комплементарность активного центра и субстрата
+ изменяется конформация молекулы фермента
£ происходит разрыв ковалентных связей
150. Задание {{ 150 }} ТЗ 150 Тема 2-0-0
Активность ферментов в присутствии ингибиторов снижается, это обусловлено:
£ взаимодействие ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра
£ взаимодействие ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра
+ конформационные изменения молекул фермента
£ уменьшение количества фермент - субстратного комплекса
£ взаимодействие ингибитора с функциональными группами аллостерического центра
151. Задание {{ 151 }} ТЗ 151 Тема 2-0-0
Возможные причины конформационных изменений, приводящих к активации аллостерических ферментов:
+ химическая модификация фермента
+ гидролиз пептидных связей
+ взаимодействие пространственно удаленных участков фермента
£ разрыв связей между субъединицами £ кооперативное взаимодействие субъединиц
152. Задание {{ 152 }} ТЗ 152 Тема 2-0-0
Изменения происходящие при аллостерическом ингибировании активности ферментов:
+ уменьшается скорость ферментативной реакции
+ изменяется конформация фермента
£ эффектор присоединяется в активном центре
+ изменяется конформация активного центра
+ нарушается комплементарность активного центра субстрату
153. Задание {{ 153 }} ТЗ 153 Тема 2-0-0
Количественное определение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях, используется для:
+ диагностики заболеваний, связанных с нарушениями функционирования ферментов
+ для контроля эффективности лечения ряда заболеваний
+ для приготовления ферментативных препаратов, используемых в качестве лекарств £ уменьшения скорости ферментативной реакции
154. Задание {{ 154 }} ТЗ 154 Тема 2-0-0
Каталаза относится к классу:
+ оксидоредуктаз
£ трансфераз £ гидролаз £ лиаз £ изомераз
155. Задание {{ 155 }} ТЗ 155 Тема 2-0-0
Не относится к оксидоредуктазам:
£ каталаза £ пероксидаза
+ холинэстераза
+ амилаза
£ лактатдегидрогеназа
156. Задание {{ 156 }} ТЗ 156 Тема 2-0-0
Ферменты можно разделить методом: + высаливания + электрофореза
£ диализа
+ ионообменной хроматографии
£ Гель-фильтрацией
157. Задание {{ 157 }} ТЗ 157 Тема 2-0-0
Химотрипсин избирательно ускоряет гидролиз пептидных связей, образованных:
£ дикарбоновыми аминокислотами
£ аргинитом и лизином
+ ароматическими аминокислотами
£ лейцином и глицином
£ метианином и валином
158. Задание {{ 158 }} ТЗ 158 Тема 2-0-0
Серин и гистидин образует каталитический центр:
£ лизоцима
£ алкогольдегидрогеназы + химотрипсина
£ Аспартат аминотрансферазы
£ Цитохромоксидазы
159. Задание {{ 159 }} ТЗ 159 Тема 2-0-0
Фермент пируваткиназа относится к классу:
£ лигаз
£ оксидоредуктаз
Дата добавления: 2015-11-14; просмотров: 55 | Нарушение авторских прав
| <== предыдущая страница | | | следующая страница ==> |
| Заболевания, связанные с нарушением синтеза и созревания коллагена | | | Энергетический обмен и общий путь катаболизма |