За активность фермента принимают:

За активность фермента принимают:

-количество субстрата (или продукта), превращенного (или образованного) в единицу времени.

В медицине протеолитические ферменты (пепсин, трипсин) используются:

-для рассасывания рубцов и спаек

-при недостаточности их в организме

В каких единицах измеряется удельная активность фермента

-количества единиц активности фермента, в образе ткани в пересчете на массу (мг) белка ткани.

Активаторами для альфа-амилазы слюны являются:

-хлорид-ионы

При определении активности фермента необходимо соблюдать следующие условия:

-оптимальное для определенного фермента значение pH

-ферментативная реакция должна протекать при постоянной температуре в 25 или 37 С

-использование концентрации субстрата соответствующей максимальной скорости реакции

В чем причины изменения активности фермента при изменении pH среды?

-изменяется степень диссоциации ионогенных групп в активном центре фермента

-изменяется конформация фермента

Какой оптимум pH имеет фермент альфа-амилаза слюны человека?

-6,8-7,2

Для диагностики инфаркта миокарда в сыворотке крови определяют активность:

-аминотрансфераз

-изоферментов

-креатинкиназы

Укажите соединения, способные формировать активный центр

-кофермент

-тиаминпирофосфат

-NH4 группа лизина

Для чего используют количественное определение активности фермента в тканях и биологических жидкостях?

-для диагностики заболеваний, связанных с нарушением функционирования ферментов

-для контроля эффективности лечения ряда заболеваний

-для оценки эффективности лекарственных препаратов

Для каких ферментов коферментом является ТПФ?

-декарбоксилаза аминокислот

Какие коферменты участвуют в окислительно-восстановительных реакциях?

-НАД, НАДФ

-ФМН, ФАД

-Глутатион

Какие коферменты содержат витамин B2?

-ФМН

-ФАД

Что такое кофермент?

-органическое вещество, входящее в каталитический участок активного центра фермента

Как называется участок активного центра фермента, обеспечивающий химическое превращение субстрата?

-каталитический центр

Какие условия оптимальны для фермента?

-температура =37

-физиологическое значение pH среды

Какие ферменты обладают стереоспецифичностью?

-фумараза

-лактатдегидрогеназа

Как называется участок молекулы фермента, отвечающий за связывание субстрата и его превращение?

-активный центр

Какие коферменты содержит витамин В6?

-пиридоксиновые

Назовите реакции, в которых участвует витамин В6?

-переаминирование

-декарбоксилирование аминокислот

Из перечисленного выберите свойства, характерные только для белковых катализаторов.

-обладают термолабильностью

-активность зависит от pH среды

-изменяют активность под действием активаторов и ингибиторов

-обладают специфичностью действия

-образуют коллоидные растворы

Какие ферменты обладают абсолютной специфичностью к субстрату?

-уреаза

-аргиназа

Укажите свойства ферментов, общие со свойствами неорганических катализаторов?

-ускоряют как прямую, так и обратную реакцию

-не расходуются в ходе реакции

-снижают энергию активации реагирующих веществ

Какой оптимум pH имеет фермент амилаза слюны?

-6,8-7,2

Какие из приведенных ниже утверждений характеризуют апофермент?

-является белковой частью сложного фермента

-сам не обладает ферментативной активностью в отсутствии кофактора

Что характерно для ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью?

-активный центр фермента комплементарен только одному субстрату

В каком интервале находится температура, оптимальная для действия большинства ферментов?

-25-40 градусов

Какие особенности характерны для активного центра фермента?

-располагается в гидрофобном углублении молекулы фермента

-в его состав могут входить ионы металлов и коферменты

-в АЦ входят боковые группы сравнительно небольшого числа аминокислот

-связывание субстрата с АЦ фермента осуществляется по принципу комплементраности.

Причиной изменения конформации молекулы фермента при высокой температуре (80С) может быть:

-нарушение гидрофобных взаимодействий

-разрушение водородных связей

-разрыв дисульфидных связей

В каких реакциях участвует кофермент пиридоксальфосфат (ПФ)?

-декарбоксилирование аминолкислот

-переаминирование

Что характерно для ферментов, обладающих групповой субстратной специфичностью?

-катализируют один тип реакций несколькими сходными субстратами

Найдите полное название ФАД

-флавинадениндинуклеотид

Ионы какого металла участвуют в стабилизации четвертичной структуры алкогольдегидрогеназы?

-цинка

Активной частью коферментов НАД и НАДФ является:

-витамин РР

-витамин никотинамид

Что характерно для каталитической специфичности ферментов?

-выбор пути превращения субстрата обеспечивается особенностями каталитического участка активного центра

-одно вещество может являться субстратом для нескольких ферментов

Какие из предложенных названий соответствуют ТПФ (ТДФ)?

-тиаминпирофосфат

-тиаминдифосфат

Какие из перечисленных ферментов обладают групповой специфичностью?

-пептидаза

-панкреатическая липаза

Назовите структурные части ФМН

-изоаллоксазин

-рибитол

-остаток фосфорной кислоты

Укажите полное название НАД

-никотинамидадениндинуклеотид

Укажите возможные функции металлов в ферментативном катализе

-участвуют в активации и ингибирование фермента

-способствуют стабилизации оптимальной конформации активного центра фермента

-участвуют в стабилизации молекулы субстрата

-стабилизируют четвертичную структуру фермента

-участвуют в химическом превращении субстрата

Какие из указанных ферментов являются эстеразами?

-липаза панкреатическая

-фосфолипаза панкреатическая

Какие соединения выполняют коферментую функцию в ферментативном катализе?

-гем

-витаминВ3

-глутатион

-УДФ-глюкоза

-витамин В1

Какое вещество является субстратом для каталазы?

-пероксид фосфора

Какие ферменты осуществляют гидролитический распад протеинов?

-пепсин, трипсин, химотрипсин

Укажите класс ферментов, катализирующих данную реакцию

«триациглицерин+3НОН===глицерин+жирные кислоты»

-гидролазы

Какие связи разрушаются в молекуле крахмала под действием амилазы слюны?

-гликозидные

Назовите фермент, катализирующий данную реакцию:

«аспаргат+2-кетоглутарат---------глутамат+ЩУК»(под стрелкой – ПФ и В6)

-аспартатаминотрансфераза

Какие реакции катализируют гидролазы?

-расщепление сложного вещества на более простые с присоединением молекулы воды

Что лежит в основе современной классификации ферментов на классы?

-тип катализируемой реакции

Выберите компоненты кофермента ФАД?

-витамин В2

-изоаллоксазин

-АМФ (адениловый нуклеотид)

-рибитол

Какую реакцию катализирует фермент каталаза?

-2Н2O+SH2===2H2O+S

Какую реакцию катализируют эстеразы?

-гидролиз сложно-эфирных связей

К какому классу относится фермент, катализирующий следующую реакцию:

«L-лактат + НАД===НАД Н2 + пируват»

-оксидоредуктазы

Назовите фермент, катализирующий данную реакцию:

«глутаминовая к-та+NH3+АТФ===глутамин + АДФ + Фн

-глутаминсинтетаза

Назовите фермент, катализирующий данную реакцию:

«мочевина+Н2О===2NH3+CO2»

-уреаза

Какие коферменты связанны с классом ферментов оксидоредуктаз?

-НАД и НАДФ

-ФМН и ФАД

Как называются ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос групп атомов в молекуле субстрата?

-мутаза

Какие из указанных ферментов являются гликозидазами?

-сахараза

-амилаза

-мальтаза

К какому классу относится фермент фумараза?

-лиаза

В какой фермент входит пантотеновая кислота?

-кофермент А

=К классу изомераз относят:

-фосфоглюкомутаза

-фосфоглюкоизомераза

-эпимераза

Выберите ферменты, относящиеся к классу оксидоредуктаз:

-оксидаза аминокислот

-лактатдегидрогеназа

-декарбоксилаза

-оксигеназа

-редуктаза

Ферменты какого класса способны участвовать в реакциях гидратации?

-лиазы

Выберите фермент, катализирующий реакцию:

-*в данном случае искать по вопросу*аспартатаминтрансфераза

Протеакиназа относится к классу ферментов:

-трансфераза

Какие группы в активном центре фермента участвуют в кислотно-основном катализе?

-СООН-группы дикарбоновых кислот

-гуанидиновая группа аргинина

-NH3+-группа лизина

Выберите фермент, катализирующий реакцию:

-*в данном случае искать по вопросу*лактатдегидрогеназа

Акцептором водорода для оксидазы является:

-молекула кислорода (О2)

Лизосомальные ферменты относятся к классу:

-гидролазы

Ферменты какого класса расщепляют молекулу субстрата без участия воды?

-лиазы

Выберите особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:

-являются ключевыми ферментами метаболических путей

-имеют пространственно разделенные активный и регуляторный центры

-являются олигомерными белками

-при взаимодействии с эффектором происходит кооперативное изменение субъединиц

Расслабление химических связей субстрата под действием каталитических групп активного центра происходит:

-при активации фермент-субстратного комплекса (ES)

Основные этапы ферментативного катализа обозначены в виде схемы:

E+S==ES==ES*==EP==E+P

1 этап /2 этап/3 этап

Перераспределение электронной плотности в химических связях субстрата, сопровождающее образованием новых связей, наблюдается:

-на 2 этапе

Основные этапы ферментативного катализа обозначены в виде схемы:

E+S==ES==ES*==EP==E+P

1 этап /2 этап/3 этап

Что характерно для 1-ого этапа?

-взаимодействие фермента и субстрата происходит по принципу комплиментарности

-эффект индуцированного соответствия

-ориентации субстрата к каталитическим группам активного центра

Основные этапы ферментативного катализа обозначены в виде схемы:

E+S==ES==ES*==EP==E+P

1 этап /2 этап/3 этап

Значительное снижение энергии активации молекул субстрата наблюдается:

-на 2-ом этапе

Какие связи возникают между субстратом и активным центром фермента при ковалентном катализе?

-фосфоэфирные

Что происходит при связывании конкурентного ингибитора с ферментом?

-снижение каталитической активности фермента, зависящее от концентрации субстрата

-нарушение связывания субстрата с активным центром ферментом

Какое свойство ферментов подтверждает модель «индуцированного соответствия Кошлэнда»?

-групповая субстратная специфичность

Основные этапы ферментативного катализа обозначены в виде схемы:

E+S==ES==ES*==EP==E+P

1 этап /2 этап/3 этап

Что характерно для второго этапа?

-кислотно-основный катализ

-ковалентный катализ

-расслабление химических связей в субстрате под действием каталитических групп активного центра фермента, сопровождающиеся значительным снижением энергии

Какое свойство ферментов подтверждает модель «жесткой матрицы» Фишера?

-абсолютная субстратная специфичность

Ионы мышьяка и ртути подавляют активность ферментов, вызывая:

-неконкурентное ингибирование

-блокаду –SH групп активного центра фермента

-образование тройного ESI-комплекса, в котором не происходит превращения субстрата

Что характерно для неконкурентного ингибирования ферментов?

-образует тройной ESI-комплекс

Конкурентным ингибитором сукцинатдегидрогеназы является

-малоновая кислота

Что НЕ является причиной аллостерических регуляций активности ферментов?

-связывание эффектора с активным центром фермента

-гидролиз пептидных связей в апоферменте

Какое вещество является конкурентным ингибитором сукцинатдегидрогеназы?

-СООН-СН2-СООН

Что происходит при действии сульфаниламидов на ферменты бактерий?

-снижение каталитической активности фермента, зависящее от концентрации субстрата

-нарушение связывания субстрата с активным центром фермента

-торможение роста микроорганизмов

Что происходит при связывании цианидов с активным центром цитохромоксидазы?

-неконкурентное ингибирование

-связывание цианогрупп с ионами железа в активном центре фермента

При длительном приеме сульфаниламидов у человека может возникнуть гиповитаминоз В6. Чем это обусловлено?

-подавлением роста микроорганизмов, участвующих в синтезе витамина в кишечнике, в результате ингибирования бактериальных ферментов

Активность ферментов в присутствии ингибитора может быть снижена. Укажите причину этого, выбрав один, наиболее правильный и полный ответ.

-уменьшение количества активных фермент-субстратных комплексов

Какие существуют способы регуляции ферментов?

-частичный протеолиз белка-предшественника фермента

-регуляция в области аллостерического центра фермента

-фосфорилирование апофермента

-дефосфорилирование апофермента

-регуляция белок-белковыми взаимодействиями

Характер изоферментного спектра ЛДГ и тип обмена веществ в различных тканях коррелируют между собой. Какие изоферменты ЛДГ характерны для тканей с аэробным типом обмена веществ (миокард, мозг, корковый слой почек и т.д.)?

- ЛДГ1

- ЛДГ2

Какой изофермент креатинкиназы (КК) имеет преимущественную локализацию в миокарде?

-МВ тип КФК

Константа Михаэлиса (Км) – это кинетическая характеристика фермента, которая:

-характеризует сродство данного фермента к данному субстрату

-соответствует концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции равна половине максимальной скорости реакции

Какой оптимум имеет фермент пепсин?

-pH 1,5-2,0

Характер изоферментного спектра ЛДГ и тип обмена веществ в различных тканях коррелируют между собой. Какие изоферменты лактатдегидрогеназы(ЛДГ) характерны для тканей с выраженной способностью к анаэробному обмену (скелетные мышцы, печень)?

- ЛДГ4

- ЛДГ5

Из каких субъединиц состоит изофермент лактатдегидрогеназы ЛДГ 1?

-из четырех Н-субъединиц

В основе зависимости скорости ферментативной реакции от pH среды лежат:

-изменение степени ионизации кислых и основных групп активного центра фермента

-изменение степени ионизации кислых и основных групп в молекуле субстрата

-конформационная лабильность активного центра фермента

Характер изоферментного спектра ЛДГ и тип обмена веществ в различных тканях коррелируют между собой. Какие изоферменты ЛДГ характерны для тканей с аэробным типом обмена веществ (миокард, мозг, корковый слой почек и др.)?

- ЛДГ1

- ЛДГ2

Дата добавления: 2015-11-04