Бикарбонатная буф с-ма (около 10% всей буф емкости крови) – мощная и самая управляемая система внеклет жидкости и крови. Бикарб система предст собой сопряженную кислотно основную пару, состоящюю из молекулы угол-й к-ты Н2СО3 выполняющую роль донора протона, и бикарбонат иона НСОЗ, выполняющего роль акцептора. Бикрб б с функционирует в обл рН 7,4. Фосфатная б с (составляет 1% от буф емкости крови)– это сопряженная кислотно-основная пара, состоящая из иона Н2РО4 (донор протонов) и иона НРО4 (акцептор протонов). Способна влиять в интервале рН от 6,1 до7,7. Белковая буф с-ма менее значима по сравнению с другими. Белки образуют буф систему благодаря наличию кислотно-основных групп в молекуле белков: белок-Н+ (к-та, донор протонов) и белок (сопряженное основание, акцептор протонов). Белк б с плазмы крови эффективна в обл знач рН 7,2 – 7,4. Гемоглобиновая б с (75%) – самая мощная б с крови. Участие Нб в регуляции крови связано с его ролью в транспорте О2 и СО2. Гомог б с состоит из неионизированного Нб ННб (слабая органич к-та, донор протонов) и калиевой соли Нб КНб (сопряженное основание, акцептор протонов).Остаточный азот – азот остающийся в фильтрате после осаждения белков. Его норма в крови 15 – 25 ммоль/литр. Ост азот (небелковый) крови включает азот мочевины (50% то общ кол-ва небелк азота), аминокислот (25%), моч к-ты, креатина, креатинина, аммиака и др небелк в-в, содержащих азот (полипептиды, нуклеотиды, билирубин, гистамин и др.). При патологии уровинь небелк азота повыш (азотэмия).
48 Белки крови. Общая хар-ка, роль. Электрофорез белков крови. Из 9 – 10% сухого остатка плазмы крови на долю белков приходится 6,5 – 8,5%. Используя метод высаливания нейтральными солями, белки плазмы крови можно разделить на три группы: альбумины (35-50 г/л), глобулины (23 – 35 г/л) и фибриноген(2,4). Синтез белков плазмы крови осуществляется в клетках печени и РЭС. Роль белков: 1) белки поддерживают коллоидно- осмотич (онкотическое) давление и тем самым постоянный объем крови. Белки, являясь коллоидами, связывают воду и задерживают её, не позволяя выходить из кровяного русла. 2) Принимают активное участие в свертывании крови (фибриноген). 3) Определят вязкость крови. 4) Принимают участие в подержании постоянного рН крови, т.к. составляют одну из буф систем крови. 5) Транспортная ф-ция: соеденяясь с рядом в-в (холестирин, билирубин) с лекрст средствами (пенициллин, салицилаты), они переносят их к тканям. 6) Играют важную роль в процессах иммунитета (Ig). 7) В результате образования с белками плазмы недиализируемых комплексов потдерживается уровень катионов в крови (с белками сыворотки связаны Ca, Mg, Fe, Cu). 8) Могут служить резервом аминок-т. Метод электрофореза применяется как для разделения белков, так и для диагностики заболиваний. Белки яв-ся заряж молекулами при этом величина и знак и эл заряда зависят от соотношения «+» и «-» заряженных групп в молекуле. В эл поле заряж молекулы белков передвигаются в буф р-ре к противоположно заряж полюсу. Разделение смеси белков происходит в следствие различия мол массы и зарядов молекул, которые перм-ся с разной скоростью в Эл поле. Скорость передвижения мол бека пропорционально величине заряда и обратнопропор-на размеру частиц и степени их гидратации. Заряд белк моле6кул зависит от рН среды. Разделение белков сыв крови обычно проводят при рН 8,6 – 8,9. Белковые молекулы, обладающие Эл зарядом, передвигаются по смоченной буф р-ром фильтр бкмаге с разной скоростью. Быстрее др белков движутся альбумины (52 – 65%), за ними следуют?-глобулины (?1:2,5 – 5%;?2: 7 – 13%),?-глобулингы (8 – 14%), а затем?-глбулины (12 – 22%).
Белки плазмы крови
В плазме крови человека содержится около 100 различных белков. По подвижности при электрофорезе (см. ниже) их можно грубо разделить на пять фракций: альбумин,?1-,?2-,?- и?-глобулины. Разделение на альбумин и глобулин первоначально основывалось на различии в растворимости: альбумины растворимы в чистой воде, а глобулины — только в присутствии солей.
В количественном отношении среди белков плазмы наиболее представлен альбумин(около 45 г/л), который играет существенную роль в поддержании коллоидно-осмотического давления в крови и служит для организма важным резервом аминокислот. Альбумин обладает способностью связывать липофильные вещества, вследствие чего он может функционировать в качестве белка-переносчика длинноцепочечных жирных кислот, билирубина, лекарственных веществ, некоторых стероидных гормонов и витаминов. Кроме того, альбумин связывает ионы Са2+ и Mg2+.
К альбуминовой фракции принадлежит также транстиретин (преальбумин), который вместе с тироксинсвязывающим глобулином [ТСГл (TBG)] и альбумином транспортирует гормон тироксин и его метаболит иодтиронин.
В таблице приведены другие свойства важных глобулинов плазмы крови. Эти белки участвуют в транспорте липидов, гормонов, витаминов и ионов металлов, они образуют важные компоненты системы свертывания крови; фракция?-глобулинов содержит антитела иммунной системы
49 Альбумины. Структура и ф-и. Альбумины в плазме крови: 36 – 48 г/л. Мол масса 70 000. А синтезируются в печени виде проальбумина (путем ограниченного протеолиза от N-конца отщепляется гексапептид Арг-Гли-Фен-Арг-АргАрг). Первич стр-ра всех молекул А одинакова. В его состав вхадят 546 аминок-т. Большую роль играют цистеины (35), 34 из них образуют дисульфидные связи (17), перераспред-е дисульфидных связей – тиол-дисульфидный обмен. В А всего 1 полипептид цепь. Вторич ст-ра: 60% полипепт цепей А – это алфаспираль, 40% - бетаскладки, коллаген спираль и др. Третич ст-ра (доменная) это модель 3-х шаров. Каждый домен состоит из 2-х субдоменов (а и б). В сутки синтез-ся в белком, у него есть заряж группы на пов-ти. У него есть гидрофобные карманы – он связывает гидрофоб в-ва. В-ва которые переносят А: билирубин, холестерин, стероид гормоны, жир к-ты, ксенобиотики, витамины. 2) потдержание онкот давление. Если чел голодает, у него снижается концентрация А в крови – будут голодные отеки. Это вызвано тем что в крови становится меньше А –> онкот давление снижается –> Н2О выходит в ткани. 3) Потдер-е рН (белковая буф с-ма) 4) Под-е вязкости сыворотки крови. 5) Резерв аминок-т. 6) Связывание катионов. При рН 7,4 А имеет заряд -1,8 поэтому он связывает иона Na, Ca. 7) Защитная
Основные функции альбумина:
• Поддержание коллоидно-осмотического (онкотического) давления плазмы. Тем самым он участвует в обмене воды между кровью и межтканевым пространством. При содержании альбумина ниже 30 г/л онкотическое давление уменьшается настолько, что вода переходит из внутри- во внесосудистый сектор.
• Выполняет транспортную функцию, связываясь с билирубином, желчными кислотами, ионами металлов, в частности, кальцием, гормонами, свободными жирными кислотами и лекарствами, поступающими в организм извне, например, антибиотиками или салицилатами. Таким образом альбумин участвует в минеральном, пигментном, гормональном и некоторых других видах обмена, регулируя содержание свободных (не связанных с белком фракций) биологически важных веществ, обладающих более высокой активностью. Благодаря этой функции, альбумин играет значительную роль в осуществлении процессов детоксикации организма.
50 Общая хар-ка иммуноглобулинов. Ig – это гликопротеины сывор крови ваполняющие ф-ю Ат. Классы: IgG-80%; IgA-10%; IgM-5%; Ig- до 1%: IgE-0,01%. Ат: Моноклональные – синтезированы одним клоном В-лимфоцита. Они имеют абсолютно едентич струк-ру. Поликлональные – Ат напровленые против одного и тогоже Аг но синтезированы разн клонами В-лимфоцитов и поэтому имеют разную перв стр-ру. IgG – конц-ция в сыворотке 7 -17 мг/мл; молек масса 150 тыс. Структуру IgG расшифровали Эдельман (США, работал в Нью-Йорке) и Портер. В 1962 Портер предложил модель строения молекулы IgG. Молек IgG состоит из 4-х цепей (2 тяж и 2 легкие). Эдельман разрушил дисульф связи и молекула распалась на 4 части (4 полипепт цепи) Портер разделил папаином на три фрагмента (1-й и 2-й одинаковые а 3-й отличался). Два одинаковых фрагмента не утратили способность связывать Аг, а 3-й не связывает. 3-й фрагмент наз константный. Первые 2 – антигенсвязывающие. Каждая легкая цепь состоит из 2-х доменов; тяжелая из 4-х. Nконцевые домены легк и тяж цепей вариабельные. Остальные домены константные. Домены IgG прошиты дисульф связями. Основным типом вторич структуры Ig яв-ся беттаскладки. Это в первые в мире доказал Г. В. Троицкий. И в 1965 опубликовал статью в советс журнале «Биофизика». Теория преиммунитета разработ Троицким. Исслед-е сотрудников каф биохим показали, что при различ пат состояниях, А подверг-ся постсинтетической модификации. Различ заболев приводят к очень похожим изменениям А. Когда организм встречается с чужерод агентом, для полноцен иммун ответа должно пройти 7 - 14 дн; чтобы уровень соотв-щих Ат в сыв крови успел возрасти. Этот период (7 – 14 дн) для орг-ма достаточно опасен. Троицкий предложил что первый удар приниают на себя А.
51. Дыхательная ф-я крови.Кровь осущ-ет дых ф-цию благодаря наличию Нб. Физиол ф-ция Нб как пеносчика О2 основано на способности обратимо связывать О2. Поэтому в легоч капиллярах происходит насыщение крови О2, а в тканевых капелярах где парц давл-е О2 резко снижено осущ-ся отдача О2 тканям. В состоянии покоя ткани и рганы чел потребляют около 200 мл О2 в мин. При тяж физ работе – мин 2 -3 л/мин. Мол Нб построена из 4-х субъединиц (полипептидных цепей), каждая из которых связана с гемом. Молекула Нб имеет 4 гема, к которым может присоед-ся кислород, при этом Нб переходит в оксиНб. Нб человека содержит 0,335% железа. 100 гр Нб могут связывать 134 мл О2. Содержание Нб в крови здорового чел составляет 13 – 16%, т.е. в 100 мл крови 13 -16 гр Нб. При взаимодействии молекулы О2 с одним из 4-х гемов Нб О2 присоед-ся к одной из половинок молекулы Нб (допустим, к альфа цепи этой половинки). Как только такое присоединение произойдет, альфа полипептидная цепь претерпевает конфармац-е измен-я, которые передаются на бета-цепь; она тоже подвергается конформац сдвигам. Бета-цепь присоединяет О2. Таким путем ввязывания одной молек О2 способ-ет связыванию 2-й мол (это кооперативное взаимодействие). После насыщ О2 1-й половины мол Нб, возникает насыщ 2-й – образуется оксигемоглабин. Миоглоби?н — кислород-связывающий белок скелетных мышц и мышцы сердца.Миоглобин скелетных мышц и миоглобин миокарда (сердечной мышцы) слегка различны по аминокислотной последовательности. В практической медицине этот факт используется для определения диагноза инфаркта миокарда по появлению специфического «сердечного» изотипа миоглобина (равно как и «сердечных» изотиповнекоторых мышечных ферментов) в крови.
Существуют различия в структуре Нб и миоглобина, обеспечивающие разные ф-ции этих белков: у Нб и миоглобина небелковый компонент сходный, а белковый (глобин) – различный: миоглобин сост из 153 аминок-тных остатков, Нб – альф-ацепь (141) бета-цепь (146) аминок-тных остатков.
52. Роль печени в углеводном обмене.Печень обеспечивает постоянство конц-ции глюкозы в крови. Это дост-ся регуляцией между синтезом и распадом гликогена, депонируемого в печени. Синтез гликогена из глюкозы обеспечивает в норме временный резерв углеводов. В процессе утилизации глюкозы печенью важна роль глюкокиназы. Она катализирует фосфорилирование глюкозы с образованием глюкозо-6-фосфата. После приема пищи содержание глюкозы в воротной вене резко возрастает, увел-ся и её внутрипеч конц-ция. Основная роль печени расщепление глюкозы – запас метаболитов – предшественников, необходимых для биосинтеза жир к-т и глицерина, и в меньшей степени к окислению ее до СО2 и Н2О. Наряду с утилизацией глюкозы в печени происходит и ее синтез. Источником глк тут служит гликоген. Распад гликогена в печени происходит в основном фосфоролитическим путем. Основными субстратами глюконеогенеза служат лактат, глицерин, и аминок-ты. Центр роль в превращениях глк играет глк-6-фосфат. Он резко тормозит фосфоролитическое расщепление гликогена, активирует ферментативный перенос глк с уридиндифосфоглк на молекулу синтезирующегося гликогена, является субстратом для дальнейших гликолитических превращений, а также окисление глк, в том числе по пентозофосфатному пути. Расщепление глк-6-фосфата фосфотазой обеспечивает поступление в кровь свободной глк, котороя дост-ся током крови во все органы и ткани. В печени протекает также процесс глюконеогенеза, при котором из неуглеводных веществ — молочной кислоты, глицерина и гликогенных аминокислот — происходит образование глюкозы. Печень участвует и в регуляции углеводного обмена путем контроля за уровнем инсулина в крови, так как в печени содержится фермент инсулиназа, расщепляющая инсулин в зависимости от потребности организма.
Энергетические потребности самой печени обеспечиваются за счет распада глюкозы, во-первых, по анаэробному пути с образованием лактата и, во-вторых, по пептозному пути. Значение указанных процессов заключается не только и образовании НАДФН2 для различных биосинтезов, но и возможности использовать продукты распада углеводов в качестве исходных веществ для различных обменных процессов.
53. Роль печени в обмене липидов.Ферментные с-мы печени способны катализировать практически все р-ции метаболизма липидов. Эти р-ции лежат в основе синтеза высших жир к-т, триглицеридов,фосфолипидов, холистерина и его эфиров, а также липолиз триглицеридов, окисление жир к-т, образование кетоновых тел и др. Р-ции синтеза триглицеридов в печени и жир ткани сходны. Так, КоА – производные жир к-т взаимодейст-ют с глицерол-три-фосфатом с образованием фосфатидной к-ты, которая затем гидролизуется до диглицерида. Путем присоединения к последнему еще одной молекулы КоА производного жир к-ты образуется триглицерид. Синтезированные триглицериды в печени либо остаются тут, либо сикрет-ся в кровь в форме липопротеинов. Холестерин поступает в орг-м с пищей но большее его кол-во синт-ся в печени из ацети-КоА. Биосинтез Х в печени подавляется экзогенным Х т.е. получаемым с пищей. Чем больше Х поступает с пищей, тем меньше его синтез-ся в печени и наоборот(принцип отрицат обратной связи). Часть синтезированного в печени Х выделяется из орг-ма вместе с желчью, др. часть прев-ся в желч к-ты и используется в др органах для синтеза стероидных гормонов и др. соединений.
54 Роль печени в обмене белков.Печень играет центр роль в обмене белков. Она выполняет след-е ф-ции: В печени синтезируется за сутки около 13-18 г белков.синтез спецеф белков плазмы, образование мочевины и моч к-ты; синтез холина и креатина;транс- и дезаминирование аминок-т, что весьма важно для прцесса глюконегенеза и образования кетон тел. Все альбумины плазмы, 75 -90% алфаглбулинов и 50% беттаглобулинов синтез-ся гепатоцитами. В основном гамаглобулины образ-ся в печени с-мой макрофагов (к-ки Купфера).. В связи с этим при заболеваниях печени в ней либо снижается синтез белков и это приводит к уменьшению количества белков крови, либо происходит образование белков с измененными физико-химическими свойствами, в результате чего понижается коллоидная устойчивость белков крови и они легче, чем в норме, выпадают в осадок при действии осадителей (солей щелочных и щелочноземельных металлов, тимола, сулемы и др.). В печени снт-ся протромбин, фибриноген, проконвертин и проакцелирин. При забол-х печени синтетические возможности гепатоцитов снижаются. В результате содержание альбумина в плазме крови резко падает, что может привести к снижению онкот давлению плазмы крови, разкитию отеков, а затем осцита. При забол-ях печени, когда кол-во АТФ гепатоцитах уменьшено (на образование 1 мол мочевины расходуется 3 молек АТФ), синтез мочевины нарушается. Оксипурины (гипоксантин и ксантин) в печени превращается при участии кснтинооксидазы в моч к-ту. В печени также происходит синтез креатина (эндогенный), откуда он с током крови поступает в мышеч ткань. Из них альбумины, фибриноген, протромбин образуются только и печени. Кроме того, здесь синтезируется до 90% альфа-глобулинов и около 50% гамма-глобулинов организмаОбнаружить изменение количества или свойств белков можно с помощью проб на коллоидоустойчивость или осадочных проб, среди которых часто используются пробы Вельтмана, тимоловая и сулемовая.
55. Участие печени в обезвреживании токс в-в. Важнейшая функция печени - детоксикационная (или барьерная). Она имеет существенное значение для сохранения жизни организма. В печени происходит обезвреживание таких веществ, как билирубин и продукты катаболизма аминокислот в кишечнике, а также инактивируются лекарственные препараты и токсические вещества экзогенного происхождения, NH3 - продукт азотистого обмена, который в результате ферментативных реакций превращается в нетоксичную мочевину, гормоны и биогенные амины. Вещества, поступающие в организм из окружающей среды и не используемые им для построения тканей организма или как источники энергии, называют чужеродными веществами, или ксенобиотиками. Эти вещества могут попадать в организм с пищей, через кожу или с вдыхаемым воздухом.Чужерод в-ва (ксенобиотики в печени не редко превращаются в менее токсичные и даже индифферентные в-ва). Происходит это путем окисления, восстановления, митилирования, ацетилирования и коньюгации с разными в-вами. В печени существует микросомальное и пероксисомальное окисление. Пероксисомы – микротельца в гепатоцитах; это как бы окислительные органеллы. Они содержат оксидазу моч к-ты, лактатоксидазу, оксидазу Д аминок-т, каталазу.Каталаза катализирует расщепление перикиси водорода, котрая образуется при действии указанных оксидаз; отсюда иназ-е микротелец – пероксисомы. В печени широко представлены «защитные» синтезы – синтез мочевины, в результате котор обезвр-ся токсичн-й аммиак. В результате гнилостных процессов, протекающих в кишечнике, из терозина образ-ся фенол и крезол, а из трептофана – индол и скатол. Эти в-ва всас-ся и с током крови поступают в печень, где обезвр-ся путем образования парных соединений с серной или глюкуроновой к-той. Печень принимает актив учачтие в инакт различ гормонов. Так, стероид гормоны, подвергаясь микросомальному окислению, инактивируются, превращаясь затем в соответствующие глюкурониды и сульфаты.
56. Участие печени в пигментном обмене.Распад Нб начинается с разрыва альфа метиновой связи между 1и 2 кольцами порфириновой системы. Этот процесс катлизи-ся оксидазой. Врез-те образ-ся зелен пигмент вердоглобин (холе глобин). В дальнейшем от вердоглобина отсоед-ся атом железа и белок глобин в следствии чего образ-ся биливердин (состоит из 4-х колец пиррола). Биливердин ферментативным путем восст-ся в билирубин (красно-оранж цвета), кот яв-ся основным желч пигментом. Билирубин поступает в печень, а затем с желчью в желч пузырь. Билирубин, образовавшийся при распаде Нб, наз-ся свободным, не коьюгированным, или непрямым. В печени происходит обезвреживание не прямого билирубина путем соединения его с глюкуроновой к-той. Большая часть билирубина соедся с двумя мол глюкур к-ты, образуя диглюкуронид билирубина, который наз-ся снязанным, коньюгированным, или прямым. Образовавшийся в печени коньюгированный билирубин поступает с желчью в тонкую кишку где после отсоелинения глюкур к-ты происходит восстановление его с образованием мезобилирубина и мегобилиногена (уробилиногена). Основн кол-во уробилиногена из тон кишечника поступает в толст киш и востан-ся до стеркобилиногена (окисляется до стеркобилина и выдел-ся с калом). Желтуха – это симптом многих болезней, которые прояв-ся в повыш билирубина (обшего) в сывор крови выше 30 мкм/л, и определ-ся, как пожелтение склер, кожи и слизистых. Виды жел-х: 1. Гемолитическая (надпеченочная) вызвана массовым разруш эр-в (при переливании не совместимой крови; приотравлении гемолит ядами; гемолит жел-ха новорожденных). 2. Паринхиматозная (печеночная) возникает при разрушении гератоцитов (вирус гепатит). 3. Обтурационная (механическая, отпеченочная) – нарушение оттока желчи (желчекам болезнь, рак головки поджел железы; метастазы в печени; глистные инвазии).
57. Водно-солевой обмен. Ренин-ангиотензин с-ма.Вазопрессин и альдостерон участвуют в регуляции в/с баланса, действуя на уровне канальцев нефрона – изменяют скорость реабсорбции компонентов первич мочи. Атриальный натриуритический фактор (синтезируется в кл-х предсердий) – гормон пептидной природы, он усиливает фильт-щую способ-ть клубочкового аппарата, в рез-те чего увел-ся образ-е мочи без измен-я конц-и натрия в ней. Ренин-ангиотензин с-ма: ренин – протеолитич фермент синтезир-ся в юкстагломерулярных кл-х, окруж-х приносящую артериолу почеч клубочка. Субстратом ренина явл-ся ангиотензиноген – гликопротеин крови, синтезирующийся в печени. Ренин гидролизует пептидную связь в молекуле ангиотензиногена, и от нее отщепляется N-концевой декапептид ангиотензин I,кот превращается при действии карбоксидипептидилпептидазы в ангиотензин II (это сосудосуживающее в-во, он повыш кров давление, стимул-т освобождение альдостерона и вазопрессина и вызывает жажду).
58. Роль почек в регуляции кислотно-основного равновесия.Основ мех-ом поддерж-я конц-и водород-х ионов в орган-ме, реализуемым в кл-х почеч канальцев, явл-ся процессы реабсорбции Na и секреции ионов водорода. Этот мех-м осущ-ся с помощью таких процессов: 1) реабсорбция Na при превращении двузамещ-х фосфатов в однозамещ-ые. Почеч фильтрат содержит достаточно солей в т.ч. фосфатов. Но конц-я двузамещ-х фосфатов постепенно убывает по мере продвижения первич мочи по почеч канальцам. Это объясняется избирательным всасыванием ионов Na. Вместо них из канальцевых кл-х в просвет почеч канальцев выделяются ионы вод-да. Так двузамещ-й фосфат Na2HPO4 превращ-ся в однозамещ-й NaH2PO4 и в таком виде выдел-ся с мочой; 2) процессы, кот обеспеч-т задержку Na в орган-ме и выведение излишка водородных ионов – это превращ-е в просвете канальцев бикарбонатов в H2CO3. Она обр-ся при взаимод-и H2O с CO2 под влиянием карбоангидразы. Водородные ионы H2CO3 соед-ся в просвете канальцев с анионами бикарбоната, а Na поступает в кл-ки почеч канальцев. Образовавш-ся H2СO3 распадается на СО2 и Н2О и в таком виде покидает орг-м; 3) образ-е в почках аммиака, кот используется для нейтр-ции и выведения кислых вещ-в с мочой. Основ источник этого – процессы дезаминирования глутамина и окислительного дезаминирования АК (глутамин к-ты).
59 Общая характеристика мышечной ткани. Белки мышц. Структура, свойства, роль. Источники энергии для мышечного сокращения.:-составл 42-45% от массы тела,Функция-обеспечение подвижности путем сокращения и расллабления. Химический состав: 75-80% воды, 20-25% сухого остатка: 1) саркоплазматические белки – миоальбумины, миоглобулины, миоглобин, ферменты гликолиза и гликогемолиза 2) белки стромы – коллаген, эластин 3) сократительные белки – актин, миозин, тропомиозин, тропонин. 15% сухого остатка это: 1) азотсодержащие вещества – глутамин, карнозин, ансерин, креатин, креатинин, свободные а/к 2) фосфорсодержащие вещества – АТФ и другие нуклеопротеиды, креатинфосфат 3) липиды – фосфолипиды, фосфоглицериды 4) углеводы – гликоген 5) минеральные вещества. Совешается работа,связанная с превращения хим энергии в механ.Три типа:скелетная, сердечная гладкая..Поперечн-полос ткань-состоит из многочисленных мышечн волокон.Диаметр-10-100мкм, длина=длине мышцы.В саркоплазме находятси миофибриллы и органеллы,глыбки гликогена для запас энергии.Повторение миофибриллы является саркомер.1 мофибрила содержит много саркомеров.В серед саркомера-А зона(темная из-за миозина+актина)),в центре которой-М линия.Сред часть зоны А занимает-Н зона(миозин).Светлая часть-I диск(актин),в серед которого Z линия,котор огранич саркомер.Белки:1.Саркоплаз-ие,2.миофиб-ые,3.белки стромы.1.-миоген,глобулиХ,миоальбумин,парвальбумины.2-а Миозин – миофибриллярный белок 520 кДа, на него приходится 50% всех белков мышц. Функция: 1) при физиологических значениях рН ионной силы, концентрации Mg, Ca, он образует пучки 2) он является АТФ-азой, т.е. АТФ в присутствии миозина дает АДФ и неорганический фосфор 3) миозин связывается с F-актином, это приводит к самопроизвольному сокращению. В основе миозина – длинный спиралевидный хвост, который заканчивается двумя глобулярными головками, около которых располагаются легкие цепи миозина. При действии трипсина миозин разрушается на легкий меромиозин (половина закрученной спирали) и тяжелый меромиозин (вторая половина закрученной спирали + две головки). Тяжелый меромиозин взаимодействуя с папаином распадается на 1фибриллярный компонент (S2), 2глобулярные головки (S1) – обладают АТФ-азной активностью. Там где действовал трипсин - шарнирное устройство – деспирализованные участки миозина. Актин – в глобулярной форме G-актин – 42 кДа. В присутствии АТФ полимеризуется в F-актин. На 7 молекул G-актина приходится 1 молекула тропомиозина (ТМ) – черный стержень в структуре тонкаго филамента. Есть еще дополнительные белки – тропонины – тропониновый комплекс (Тт) для связывания с тропомиозином, TI – ингибирует АТФ-азную активность миозина, ТС т- связывает ионы Са.) Тропомиозин-сост из 2 а цепей, длина =40нм, масса=65000,всего их4-7%.д)Тропонин-глоб белок, масса=80000, всего 2%.В него входит 3 субд:ТнI(ингибир АТФ фазн активность),ТнC(кальцисвязыв),,ТнТ(тропомиозинсвяз)3-Колаген и элатин.Исочники энергии-связан с распадом АТФ на АДФ и Н3РО4а)креатин фосфат+адф-(креатинкиназа)-атф+амф-очень быстрыйб)2адф-(аденилаткиназа)-атф+амф в)окислит фосфолириров+тканевое дыхание)в сердце за счет митохондр. г)эробный метаболизм расщеплен гикогена или глюкозы с образ лактата-в кровь-в печень-опять глюкоза.Большое место имеет креатинфосфат в серд мышце.
61. Общая характеристика соединительной ткани. Структура и роль коллагена и эластина. Роль витамина С в постсинтетической модификации коллагена. Характеристика гликозаминогликанов.: Сост 50 % массы.Кости, зубы,стромы, нейроглия, брюшина-все это соединит ткань. Соед ткань содержит клетки, межклеточного вещества много, имеют волокнисты структуры(коллагенов, эласт и ретикул волокон). Межклет вещ-во имеет сложн химич состав.Колаген-внеклеточный белок-6% от массы тела, состоит из разных фибрилл, называемые тропокалагеном т.е гетерогенные образования –белок коллагена. 1\3 а\к содержит глицин, 1\3- пролин и 4 гидроксипролин,1%- гидроксилизин. Масса его 285000. Тропоколаген состоит из 3 полипепт цепей, которые спирализуются. Соединены между гидроксилизин остат-ми сшивками. Каждая цепь содержит 1000а\к. Существует 2 типа цепей а1(а1-1,а1-2,а1-3,а1-4) и а2. А\к остатки образуют после включения пролина и лизина.Эластин- основной белковый компонент, из котор состоят эластические волокна. Имеет много пролина и глицина, отсутств триптофан и цистеин.В отличии от калагена больше аланина и Валина и меньше глутами кис. Содержит десмозин и изодесмозин и из-за этого эластин может растягив-ся в двух направлениях. Имеется лизинорлейцин, котор обеспеч попереч связки.Синтезир-ся фибробластами. Предшественник- тропоэластин. Гликозамингликаны:-это линейные неразветвленные полимеры, построенных из повтор-ся дисахаридных единиц. Имеются 6 классов: а)Гиалуроновая к-та- масса=100000-10000000. Функция –связывания воды,состоит из д-гликуронов к-ты и n-ацетил д-глюкозамин б)хондриотин-4-сульфат и 6-сульфат. Распологаются в разных видах соединит ткани.Состоит из д-гликуронов к-ты и n-ацетил-д-галактозамин-4 сульфат. г)дерматансульфат- характерен для кожи и состоит из L-идуроновая к-та и n-ацетил-д-галактозамин-4 сульфат. д)Кератансульфат состоит из д-галактозы и n-ацетил-д-галактозамин-6 сульфат.е) гепаринсульфат состоит из д-глюкуронит-2-сульфат и n-ацетил-д-галактозамин-6 сульфат.Витами С участвует в реакциях гидроксилирования пролина и лизина при синтезе коллагена, при недостатке не образ-ся межклет в-ва, что вызывает поражение сосудов.
62. Особенности строения и метаболизма костной ткани.:кост ткань- особый вид соединит ткани, являющ главной составной частью кости. Она образует костные пластинки и взависимости от их плоности различают компактное и губчатое вещ-во. Клеточными элементами явл-ся остеобласты, участвующ в образовании межклет в-ва и где синтезир прокалаген и глюкозамингликаны; остеоциты-зрелая отросчатая кл-ка костн ткани; остеокласт- клетка способная резорбировать хрящ и межклет вещ-во.Хим состав: неорганика-гидроксилаапатиты, фосфаты кальция, натрий, магний, калий,хлор; органика-95%-колаген типа1, 17%-неколагеновые белки-протеогликаны, гликозаминкликаны; липиды для минерализации, высокое содержание РНК а также-гексозамины, гексуронова кис-та.Влияют на формирование кости:гормоны(паратгормон, кальцитонин, тироксин, соматотропин, кортикостероиды, витамины(D и Аи С) В регуляции содержания ионов Са2+ важная роль принадлежит витамину D, который участвует в биосинтезе Са2+-связывающих белков. Эти белки необходимы для всасывания ионов Са2+ в кишечнике, реабсорбции их в почках и мобилизации кальция из костей. Поступление в организм оптимальных количеств витамина D является необходимым условием для нормального течения процессов кальцификации костной ткани. При недостаточности витамина D эти процессы нарушаются. Прием в течение длительного времени избыточных количеств витамина D приводит к деминерализации костей.На развитие кости влияет также витамин А. Прекращение роста костей является ранним проявлением недостаточности витамина А. Считают, что данный факт обусловлен нарушением синтеза хондроитинсуль-фата. Показано также, что при введении животным высокихдоз витамина А, превышающих физиологическую потребность и вызывающих развитие гипервитаминоза А, наблюдается резорбция кости, что может приводить к переломам.Для нормального развития костной ткани необходим витамин С. Действие витамина С не метаболизм костной ткани обусловлено прежде всего влиянием на процессе биосинтеза коллагена. Аскорбиновая кислота необходима для осуществления реакциигидроксилирования пролина и лизина. При недостаточности витамина С остеобласты не синтезируют «нормальный» коллаген, что приводит к нарушениям процессов обызвествления костной ткани. Недостаток витамина С вызывает также изменения в синтезегликозаминогликанов: содержание гиалуроновой кислоты в костной ткани увеличивается в несколько раз, тогда как биосинтезхондроитин-сульфатов замедляется.
и ферменты.Минерализация происходит путем деятельности остеобластов, замуровыающиеся в межклет вещ-ве. Перестройка происходит путем высвобождения кальция. В пространстве между калагенами нах-ся гидроксилапатит, вытесняя воду.Процессы минерализации ингибируется протеогликанами. При минерализ ингибир действие пирофасфата снимается пирофасфотазой. В рассасывания участвуют лактаты и ферметы для реабзорбции.
63. Особенности обмена веществ в нервной ткани. Образование и роль биогенных аминов:1)Дыхание-потребление кис-да 20-25%, а у детей 4лет -50%.Газообмен значительно выше чем в другой ткани2)Метаб-зм углеводов-основным субстратом явл-ся глюкоза.90% глюкозы утилизир-ся до со2 и н2о при участии трикарбоновых кислот.Роль пентозофосфатного пути метаболизма глюкозы невилика, но в результате образуется НАДФ используется для синтеза жирных кислот и стероидов.М\у глюкозой и гликагеном имеется тесная связь, т.к при недостатке в крови глюкозы, гликоген голов мозга явл-ся источником глюкозы и наоборот.Распад гликогена происходит путем фосфоролиза. Мозг ткань довольно интенсивна способна к анаэробному гликолизу.2Метаб-зм лабильных фосфатов-интенсивность обновления богатых энергии фосфорных соединений в головном мозге очень велика из-за этого АТФ и креатинфосфат находится в постоянстве.Без доступа кис-да мозг может просушествовать за счет резервов лабильных фосфатов 1 мин.АТФ и креатинфосфат сни-ся за счет интенсивности дыхания.3)Мет-зм а\к и белков-в ткани мозга а\к в 8 раз > чем в крови и их обмен проходит в разных направлениях. Пул свободн а\к испол-ся как источник сырья для синтеза белков и био активн аминов, а также для связывания аммиака.Поступление а\к в мозг задан гематоэнцефал барьером.Радиоактив а\к быстро вкл-ся в белки. Белки серого вещ-ва более быстро синтез-ся и распад-ся чем в белом. Разные состояния мозга нужда-ся в разной интенсив-ти синтеза белков3)Мет-зм липидов-половина сухой массы г.м.Много фосфоглицеридов в нервных клетках,а сфингомиелин в миелинов оболочках. Из фосфоглицеридов обновл-ся фосфатидилхолин.Холестерин,цереброзиды обнов-ся редко.Биосинтез холестерина про-ит в самой нерв ткани.Основная часть холестерина нах-ся неэтерифицированом сост-ии, эфиры обн-ся в участках активной миелинизации.Пути синтеза липидов сходны с другими тканями.Возбуждение нерв ткани сопров-ся повышением аммиака,наблюд при раздраж перефир нервов и проис-ит за счет дезаминирования АМФ.Аммиак-очень ядовитое вещ-во.Особую роль в ее устранении играет глутаминовая кис-та, она способна связывать аммиак с образованием глутамина-безвредного для ткани(амидировании), протекает при глутаминсинтетазе. Биогенные амины явл-ся предшествен различных ферментов(50окситриптофан—серотанин;3-4-диоксифенилаланин—дофамин--катехоламины). 1Серотонин - нейромедиатор проводящих путей. Образуется в надпочечниках и ЦНС из аминокислоты 5-гидрокситриптофана в результате действия декарбоксилазы ароматических аминокислот. Серотонин - биологически активное вещество широкого спектра действия. Он стимулирует сокращение гладкой мускулатуры, оказывает сосудосуживающий эффект, регулирует АД, температуру тела, дыхание, обладает антидепрессантным действием. По некоторым данным он может принимать участие в аллергических реакциях, поскольку в небольших количествах синтезируется в тучных клетках.2 Ацетилхолин синтезируется в нервной ткани и служит одним из важнейших возбуждающих нейромедиаторов вегетативной нервной системы. Его предшественник - аминокислота серин 3.В нервных клетках декарбоксилирование глутамата (отщепление?-карбоксильной группы) приводит к образованию?-аминомасляной кислоты (ГАМК), которая служит основным тормозным медиатором высших отделов мозга
Дата добавления: 2015-09-29; просмотров: 25 | Нарушение авторских прав
| <== предыдущая лекция | | | следующая лекция ==> |