|
Читайте также: |
Протеиназы делят на 2 типа:
Экзопептидазы-катализируют разрыв концевой пептидной связи с высвобождением концевой АК.
· Карбоксипептидаза, аминопептидазы
Эндопептидазы-разрывают связь внутри полипептидной цепи.
· Пепсин(рН 1-2), реннин, трипсин,химотрипсин(и у трипсина рН 7,2-7,8), эластаза
Специфичность:
Трипсин преимущественно гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина. Химотрипсины наиболее активны в отношении пептидных связей, образованных карбоксильными группами ароматических аминокислот (Фен, Тир, Три).
Карбоксипептидазы А и В - цинксодержащие ферменты, отщепляют С-концевые остатки аминокислот. Причём карбоксипептидаза А отщепляет преимущественно аминокислоты, содержащие ароматические или гидрофобные радикалы, а карбоксипептидаза В - остатки аргинина и лизина.
Последний этап переваривания - гидролиз небольших пептидов, происходит под действием ферментов аминопептидаз и дипептидаз, которые синтезируются клетками тонкого кишечника в активной форме.
Аминопептидазы последовательно отщепляют N-концевые аминокислоты пептидной цепи. Наиболее известна лейцинаминопептидаза - Zn2+- или Мn2+-содержащий фермент, несмотря на название, обладающий широкой специфичностью по отношению к N-концевым аминокислотам.
Дипептидазы расщепляют дипептиды на аминокислоты, но не действуют на трипептиды.
В результате последовательного действия всех пищеварительных протеаз большинство пищевых белков расщепляется до свободных аминокислот.
Дата добавления: 2015-09-01; просмотров: 250 | Нарушение авторских прав
| <== предыдущая страница | | | следующая страница ==> |
| Пищевые белки как источник АК. Переваривание белков. | | | Пепсин, роль, методы количественного определения. |