Катаболизм коллагена

Нативный коллаген не гидролизуется обычными пептидгидролазами, ос­новной фермент катаболизма коллагена — коллагеназа. Коллаген — медленно обменивающийся бе­лок, о скорости его обмена судят по содержанию оксипролина в крови и моче. Катаболизм коллаге­на более активен в молодом возрасте (до 20 лет) и при некоторых

заболеваниях (коллагенозы, гиперпаратиреоидизм, некоторые инфекционные за­болевания).

Эластические волокна

2-й вид волокон - эластические. В основе строения - белок эластин. Эластин еще более гидрофобен, чем коллаген. В нем до 90% гидрофобных аминокислот.

Эластин - это основной структурный компонент эластических волокон, которые содержатся в тканях, обладающих значительной эластичностью (крове­носные сосуды, связки, легкие). Свойства эластич­ности проявляются высокой растяжимостью этих тканей и быстрым восстановлением исходной формы и размера после снятия нагрузки. Эластин — гликопротеин с молекулярной массой 70 кД, который содержит много гидрофобных аминокислот (Гли, Вал, Ала, Лей, Про). В отличие от большинства бел­ков пептидные цепи эластина не приобретают ха­рактерную третичную структуру, а сохраняют гибкую случайную конформацию (рис.5).

Рисунок 5

В межклеточном матриксе молекулы эластина об­разуют волокна, сети, слои, в которых отдельные мо­лекулы связаны множеством сшивок.

Наличие гибкой случайной конформации молекул эластина и большого количества поперечных сши­вок позволяет эластическим волокнам проявлять свои резиновоподобные свойства.

Дата добавления: 2015-07-24