Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ. ПЕПТИДЫ.

Читайте также:
  1. II. В зависимости от вида учитываемых в составе затрат ресурсов
  2. II. Деление слова на слоги, составление звуко-слоговой схемы слова, чтение слогов и слов.
  3. II. СОСТАВЛЕНИЕ ЛОКАЛЬНОЙ СМЕТЫ
  4. III. Выделение звука ы из состава слова.
  5. III. Изучение геологического строения месторождений и вещественного состава глинистых пород
  6. III. Изучение геологического строения месторождений и вещественного состава карбонатных пород
  7. III. Изучение геологического строения месторождений и вещественного состава полезного ископаемого

Медицинский институт

Кафедра физиологии

 

Ю.А. Старых

Химия белков и пептидов

Учебно-методическое пособие

Для самостоятельной работы студентов

Сургут

 

 

УДК

ББК

 

Ю. А. Старых Химия белков и пептидов : учеб-метод. пособие для самостоятельной работы студентов / Ю. А. Старых; Сургут. гос. ун-т. – Сургут: 2014. – 46 с.

 

 

Пособие составлено в соответствии с ФГОС для студентов медицинских специальностей. Содержит перечень вопросов, выносимых на самостоятельное изучение, основные сведения по биохимии белков, а также контрольные вопросы и задания для закрепления материала.

Предназначено для самостоятельного изучения отдельных вопросов раздела «Биохимия белков» студентами II курса медицинского института.

 

 

© Старых Ю.А., 2014

© Сургутский государственный университет, 2014

 

Оглавление

Занятие №1. Аминокислотный состав белков. Пептиды……4

Аминокислотный состав белков. Минорные

аминокислоты……………………………………………… ... 6

Образование и номенклатура пептидов…………………… .11

Природные пептиды……………………………………… ... 12

Занятие 2.Структурная организация белков………………...14

Первичная структура белков……………………………...... 16

Конформация глобулярных белков. Вторичная,

третичная, четвертичная структуры белков…………………18

Фолдинг белка…………………………………………………25

Особенности структурной организации фибриллярных

белков…………………………………………………………. 28

Занятие № 3.Физико-химические свойства белков………....29

Общая характеристика физико-химических свойств

белков…………………………………………………………. 32

Занятие 5.Итоговое занятие по разделу "строение,

свойства и функции белков"………………………………… 38

Номенклатура и общие принципы классификации

белков…………………………………………………………39

Функции белков…………………………………………….. 44

Литература…………………………………………………….46

 

 

Занятие №1

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ. ПЕПТИДЫ.

 

Время( продолжительность) занятия 3 учебных часа

Место занятий -учебные аудитории 420, 424

Цель занятия:Студент должен знать химическую структуру и тривиальные названия всех протеиногенных аминокислот, а так же место каждой аминокислоты в классификации по радикалам; химическую структуру, номенклатуру и функции пептидов; принципы цветных реакций на белки и аминокислот.

Мотивация.

Знание химической структуры аминокислот и их классификации необходимо для понимания структуры природных пептидов, а также структурной организации, физико-химических свойств и функций белков.

Представление о структуре природных пептидов (гормоны пептидной природы; нейропептиды; пептиды, регулирующие пищеварение; антибиотики пептидной природы; токсины пептидной природы и т.д.) необходимы для усвоения последующих разделов биохимии, а также изучение нормальной физиологии, фармакологии и токсикологии.



Цветные реакции дают возможность установить присутствие белка в исследуемом биологическом материале и установить аминокислотный состав различных природных пептидов. Эти реакции используются также и для количественного определения белка.

 

Основные вопросы темы.

1. Аминокислотный состав белков: протеиногенные аминокислоты,

аминокислоты с неполярными радикалами,

аминокислоты с незаряженными полярными радикалами,

аминокислоты с отрицательно заряженными полярными радикалами,

аминокислоты с положительно заряженными радикалами.

2.Образование и номенклатура пептидов. Природные пептиды.

 

Лабораторный практикум.

Цветные реакции на белки и аминокислоты.

 

Перечень учебных и практических навыков, необходимых к усвоению (овладению) по данной теме.

Написание общей формулы a-аминокислот и формул 20 протеиногенных аминокислот.

Работа с химической посудой. Работа с химическими реактивами.

Загрузка...

 

Вопросы для самоконтроля (письменные упражнения)

1.Назовите аминокислоты, которым принадлежат приведенные ниже боковые цепи.

1.– Н 2. – СН3 3. – СН2ОН 4. – СН2­–СН2- СООН 5. – СН2–СООН 6.– (CH2)4–NH2 7.–СН2SH 8– CH2OHCH3

Укажите принадлежность этих аминокислот к соответствующим группам в зависимости от полярности боковой цепи.

2. Написать тетрапептиды ала-асп-лиз-гли и лей-глу-арг-тре. Дать полное название указанным тетрапептидам.

3. Сколько различных трипептидов можно синтезировать, используя в качестве строительных блоков глицин, аланин, серин. При построении трипептида каждую аминокислоту можно использовать только один раз.

4. Какие цветные реакции (биуретовая, ксантопротеиновая, Миллона, Адамкевича, Фоля, нингидриновая) будут давать следующие пептиды: ала-три-тир-цис, лей-глу-лиз-гис, цис-ала-вал-лей, тир-фен-глн-лиз.

5. Укажите аминокислоты, послужившие предшественниками при образовании следующих минорных аминокислот: g-карбоксиглутамат, 4-гидрооксипролин, метилгистидин, десмозин, фосфосерин, сульфотирозин. Укажите химические группы, которыми модифицированы соответствующие аминокислоты.

6. Написать общую формулу a -аминокислот.

7. Написать формулы аминокислот с неполярными радикалами.

8. Написать формулы аминокислот с незаряженными полярными радикалами.

9. Написать формулы аминокислот с отрицательно заряженными радикалами.

10. Написать формулы аминокислот с отрицательно заряженными радикалами.

11.Каплю раствора, содержащего смесь аминокислот гли, ала, глу, арг, гис нанесли на середину электрофоретической бумаги, смочили буфером рН 7,0 и приложили электрическое напряжение. Укажите, в каком направлении (к катоду, аноду или останутся на старте) будут двигаться отдельные аминокислоты.

12. Какую конфигурацию имеет пептидная связь?

13.Какие механизмы лежат в основе образования пептидов?

14.В продуктах неполного гидролиза тетрапептида идентифицированы: аланин, серин, лизин, тирозин и дипептиды аланилтирозин, серилаланин и тирозиллизин. Напишите структурную формулу тетрапептида.

15.Является ли пролин аминокислотой?

16.Могут ли минорные аминокислоты использоваться как маркеры белков?

17.Какими причинами объясняется принятая векторность (от N-конца к С-концу) полипептидной цепи?

 


Дата добавления: 2015-07-15; просмотров: 728 | Нарушение авторских прав


Читайте в этой же книге: Образование и номенклатура пептидов | ПРИРОДНЫЕ ПЕПТИДЫ | ЗАНЯТИЕ 2 | ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ | Конформация глобулярных белков. Вторичная, третичная, четвертичная структуры | ФОЛДИНГ БЕЛКА | ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ | Общая характеристика физико-химических свойств белков | Глобулины | ФУНКЦИИ БЕЛКОВ |
<== предыдущая страница | следующая страница ==>
Вашего клиента, и только в дальнейшем определять верный размер по таблице Florange.| Теоретический материал

mybiblioteka.su - 2015-2017 год. (0.018 сек.)