Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Особенности белкового обмена

Читайте также:
  1. I. Особенности правового статуса акционерного общества.
  2. III – 3. Расчёт теплообмена в топке
  3. III. Особенности учебного процесса.
  4. IX. Отметить особенности дигоксина в сравнении с дигитоксином
  5. V. Особенности осуществления спортивной подготовки по отдельным спортивным дисциплинам по виду спорта велоспорт-шоссе
  6. XIV ОСОБЕННОСТИ ПРОВЕДЕНИЯ ПЕРВООЧЕРЕДНЫХ АВАРИЙНО СПАСАТЕЛЬНЫХ РАБОТ
  7. А. Метаболиты - продукты, образующиеся в организме в процессе обмена веществ как результат различных биохимических реакций.

Практическое занятие №13

Тема занятия: Патология белкового обмена.

Общая цель занятия: изучить этиологию и патогенез нарушений белкового обмена.

 

Конкретные цели занятия.

Знать:   1. Роль белков в организме. Биологическая сущность патологии белкового обмена. Виды белковой недостаточности. 2. Причины и характеристика общей белковой недостаточности. Причины и характеристика избирательной белковой недостаточности. 3. Роль желудка, поджелудочной железы и кишечника в усвоении белка. Патогенез нарушений усвоения белков при энтероколитах. 4. Что такое «сбалансированность» и «дисбаланс» аминокислот? Последствия аминокислотного дисбаланса в крови. 5. Влияние СТГ, АКТГ, глюкокортикоидов, половых гормонов, инсулина и гормонов щитовидной железы на белковый обмен. 6. Виды белкового синтеза и их нарушения. 7. Характеристика межуточного обмена белков. Нарушение межуточного обмена аминокислот, причины и проявления. 8. Патология конечного этапа белкового обмена (нарушение образования мочевины). Виды гиперазотемий, их причины. 9. Патология обмена растворимых белков (плазменных белков). 10.Что такое «диспротеинемия», виды, причины и проявления? Роль печени и почек в обмене плазменных белков и его нарушениях. Уметь: 1. Распознавать клинические проявления нарушения белка. 2. Решать тестовые задания и ситуационные задачи.  

 

Информационные материалы.

 

ОБМЕН ВЕЩЕСТВ - совокупность химических превращений, которым подвергаются в организме соединения, поступающие извне.

Деление сложного и многообразного обмена веществ на отдельные виды затрудняет комплексный подход к его оценке в условиях нормы и патологии человека. Такое разделение обмена веществ на различные типы (белковый, жировой, углеводный и т.д.) искусственно, т.к. приводит к разделению на части единого и неделимого целого, и, кроме того, нарушает понимание патогенетических процессов обмена веществ при функциональных и морфологических повреждениях органов и тканей человека (например, сахарный диабет, атеросклероз, длительное белковое голодание).

С другой стороны, патология обмена веществ может выступать как осложняющий фактор в развитии основного заболевания. Необходимо знать и помнить, что регуляция метаболизма осуществляется одновременно на разных уровнях.

ОСОБЕННОСТИ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА

1. Белковый обмен организма жестко зависит от условий питания, так как в организме нет запасов белка (они не могут эффективно депонироваться). Для обеспечения устойчивости роста организм должен постоянно снабжаться белками.

2. Источником синтеза белков служат аминокислоты экзогенного и эндогенного происхождения. Определенные аминокислоты (незаменимые) не могут образовываться в результате эндогенных трансформаций, но они необходимы для синтеза.

3. Источником энергии служат углеводы, жиры, а при их недостатке белки. В случае недостаточного поступления с пищей углеводов и жиров для обеспечения энергетических нужд, аминокислоты вместо включения в белки, будут расщепляться до субстратов.

Необходимо помнить, что обеспечение организма белками из нескольких источников может приводить к полиэтиологичности нарушений белкового обмена.

В нормальных условиях в процессе переваривания белки распадаются на олигопептиды и β-аминокислоты. Оптимальную рН для расщепления пептидов пепсином обеспечивает соляная кислота желудка. Протеинкиназы расщепляют специфические пептидные связи. В щелочной среде кишечника трипсин, хемотрипсин и карбоксипептидаза поджедудочной железы гидролизуют протеазы и пептоны до пептидов и аминокислот. Другие пептидазы кишечного сока обеспечивают переваривание аминокислот. Некоторые белки в минимальных количествах могут абсорбироваться в неизменном виде: продукты гидролиза, некоторые аминокислоты и пептиды. Аминокислоты попадают в печень по системе воротной вены, затем распределяются в других тканях и участвуют в востановлении функциональных белков организма (альбумины, гемоглобин, гормоны и др.). Излишки аминокислот дезаминируются, азотосодержащая часть превращается в печени в мочевину и эксретируется почками. Углерод аминокислот, как жиров и углеводов, окисляется. Часть аминокислот относится к гликогенным, другая- к кетогенным.

Известно, что биологическую ценность белков определяет эффективность их утилизации. Белки с высокой биологической ценностью (например, незаменимые аминокислоты) отличаются количественными характеристиками и распределением, благоприятными для ресинтеза тканей организма и небольших затрат энергии. При белковой недостаточности белки мышц могут разрушаться, становясь источниками для образования ферментов и обеспечения потребностей тканей мозга.

На белки приходится около 20% от массы тела взрослого человека. Составляющие их аминокислоты относятся к незаменимым питательным веществам, участвующим в образовании протоплазмы клеток. Вид, число и строение аминокислот определяют характеристики белковой молекулы. Все аминокислоты делятся на незаменимые, заменимые и условно-незаменимые. Десять аминокислот (треонин, валин, лейцин, изолейцин, лизин, триптофан, фенилаланин, метионин, гистидин и аргинин) считаются незаменимыми для детей первого года жизни. Кроме того, цистин и таурин незаменимыми для детей с низкой массой тела при рождении. Для здорового взрослого человека незаменимыми являются восемь аминокислот: треонин, валин, лейцин, изолейцин, лизин, триптофан, фенилаланин, метионин. Очень важно, что аминокислотная недостаточность возникает не только при недостатке одной или нескольких незаменимых аминокислот, но и при нарушении количественных соотношений между незаменимыми аминокислотами, поступающими в организм. Эти нарушения могут возникнуть при однообразном питании или недостатке аминокислот. Отдельную группу аминокислот составляют полунезаменимые (условно-незаменимые) аминокислоты. Условно- незаменимыми эти кислоты называются потому, что несмотря на то, что они синтезируются в организме, при патологических состояних и заболеваниях их дефицит во внутренней среде может развиться сравнительно быстро. К полунезаменимым аминокислотам относятся: глутамин (необходим для ситеза нуклеотидов, белков скелетных мышц, образования аммиака в почках и глюконеогенеза в гепатоцитах); аргинин (является субстратом для синтеза контринсулярных гормонов, инсулина, необходим для синтеза протеинов). Заменимые аминокислоты могут быть синтезированы в организме, поэтому они необязательно должны содержаться в диете.

 


Дата добавления: 2015-11-26; просмотров: 116 | Нарушение авторских прав



mybiblioteka.su - 2015-2024 год. (0.006 сек.)