Первичная, вторичная, третичная структура РНК. Типы РНК.

Первичная, вторичная, третичная структура ДНК.

Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК – сложные высокомолекулярные соединения, которые состоят из нескольких компонентов более простого строения. В молекуле ДНК углевод представлен дезоксирибозой, а в молекуле РНК рибозой. ДНК и РНК содержат фосфорную кислоту, а также по два пуриновых (аденин, гуанин) и пиримидиновых (цитозин, урацил, тимин) оснований. ДНК: Н₃РО₄, Дезоксирибоза, Аденин, Гуанин, Цитозин, Тимин. Структурной единицей нуклеиновой кислоты является нуклеотид. Они состоят из трех компонентов: азотистого основания, углевода и фосфорной кислоты. Первичная структура нуклеиновых кислот – это последовательное расположение нуклеотидов в полинуклеотидной цепи ДНК или РНК. Между нуклеотидами имеется 3’,5’-фосфодиэфирная связь. Вторичная структура нуклеиновых кислот –

ДНК представляет собой двойную спираль (это биополимер) состоящий из двух антипараллельных цепочек, закрученных вокруг одной и той же оси. Цепочки соединяются водородными связями которые образуются между азотистыми основаниями. Цепочки имеют противоположную полярность, т.е. у одной цепочки направление 5’ к 3’, а у другой 3’ к 5’. Спираль ДНК закручивается вправо, общий виток 3,4нм, расстояние между цепочками 2нм. Основой структурной организации ДНК составляет принцип комплементарности – аденин соединяется с Тимином, цитозин с гуанином. Третичная структура – двойная спираль ДНК на некоторых участках может подвергаться дальнейшей спирализации с образованием суперспирали или открытой кольцевой формы, что часто вызвано ковалентным соединением их открытых концов. Суперспиральная структура обеспечивает экономную упаковку огромной молекулы ДНК в хромосоме: вместо 8 см в вытянутой форме ДНК укладывается в 5 нм. Суперспирализация ДНК может быть нарушена разрывом в одной из цепей или обеих цепях двойной спирали под действием ДНКазы.

Биологическая роль ДНК: 1) хранение и передача генетической информации о структуре белка. 2) способна к репликации (самоудваению). 3) способна к репарации (восстановление поврежденной структуры). 4) Участвует в транскрипции (в синтезе мРНК). ДНК находится в ядре, в митохондриях.

Первичная, вторичная, третичная структура РНК. Типы РНК.

Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК – сложные высокомолекулярные соединения, которые состоят из нескольких компонентов более простого строения. В молекуле ДНК углевод представлен дезоксирибозой, а в молекуле РНК рибозой. ДНК и РНК содержат фосфорную кислоту, а также по два пуриновых (аденин, гуанин) и пиримидиновых (цитозин, урацил, тимин) оснований. РНК: Н₃РО₄, Рибоза, Аденин, Гуанин, Цитозин, Урацил. Структурной единицей нуклеиновой кислоты является нуклеотид. Они состоят из трех компонентов: азотистого основания, углевода и фосфорной кислоты. Первичная структура нуклеиновых кислот – это последовательное расположение нуклеотидов в полинуклеотидной цепи ДНК или РНК. Между нуклеотидами имеется 3’,5’-фосфодиэфирная связь.

РНК - это одинарная полинуклеотидная цепочка, содержится в ядре, цитоплазме, рибосомах, митохондриях. Три вида РНК: 1) Матричная или информационная – мРНК – 2-3%. Синтезируется в ядре на матрице ДНК, вступает в рибосому, на ней происходит синтез белка. 2) Рибосомальная – рРНК – 80-85%. Находится в двух субъединицах рибосом 50S и 30S у прокариот, и 60S и 40S у эукариот, выполняет структурную функцию. 3) Транспортная – тРНК – 16%. Переносит а/к к месту синтеза белка – рибосоме. Вторичная структура тРНК напоминает клеверный лист. Во всех тРНК имеются участки, взаимодействующие с рибосомами, места для связывания с а/к-ми и ферментами, а также специфическая последовательность трех нуклеотидов (триплет), называемая антикодоном, которая оказывается комплиментарной тринуклеотидной последовательности мРНК (кодону), кодирующей включение в белковую молекулу определенной а/к-ты. Третичная структура – т-РНК отличается большой компактностью, образованной за счет складывания различных частей молекулы. м-РНК и т-РНК при физиологических значениях рН среды, ионной силы и t создаются условия для образования множества участков с двойной спиралью с дальнейшим формированием комплементарных участков, определяющих в известной степени жесткость их третичной структуры.

13. Гликопротеиды - простерические группы представлены углеводами и их производными, которые прочно связаны с белковой частью (через аспарагин, сери, треонин) и гликозаминогликанами (гиалуроновая и хондроитинсерная кислоты); Различают: 1) собственно гликопротеины - 95% белка, 5% углеводный компонент – тиреотропный и фолликулостимулирующий гормон, интерфероны 2) протеогликаны - 5% белка, 95% ГАГ. ГАГ всегда связаны с белком. В их состав входят остатки мономера либо гликозамина, либо галактозамина, а также D-глюкуроновая или L-идуроновая кислоты.

ГАГ – высокомолекулярные соединения, мономером является дисахаридная единица, которая представлена уроновой кислотой, которая соединена альфа-1,3 гликозидной связью с аминосахаром.

Различают 7 классов ГАГ: 1) гиалуроновая кислота – распространена в почках, стекловидном теле, синавиальной жидкости, пупочном канатике, смазка в суставах, барьер против проникновения микроорганизмов; с возрастом количество уменьшается; 2, 3) хондроэтин4сульфат и хондроэтин6сульфаты - состоят из уроновых кислот, соединенных с галактозамином; они находятся в костной ткани, с возрастом количество уменьшается; 4) дерматансульфаты – состоят из итуроновой кислоты и аминосахара ацетилированного и сульфированного; 5) керотансульфаты – не содержат уроновых кислот, в состав входит Д-галактоза с ацетилированным и сульфированным сахаром, сиаловые кислоты, обуславливают прозрачность роговицы; 6) гепарин – находятся на поверхности многих клеток, в тучных клетках внутренний элемент, содержит несколько остатков серной кислоты; выполняет роль антикоагулянта в комплексе с липопротеидами плазмы, соединяются с липопротеинлипазой, становится активнои и расщепляет липиды в составе хилоникронов; 7) гепарансульфаты – по структуре похож на гепарин, но содержит меньше сульфатных групп, синтезируется при участии гликозилтрансфераз – переносят ост Углев с активных форм. Каждый раз увеличивается на 1ну молекулу углевода.

14. Хромопротеиды – это сложные белки, которые состоят из белкой части и связанного с ней окрашенного небелкового компонента, откуда и произошло их название от греч chroma – краска. Хромопротеиды наделены рядом уникальных биологических функций: они участвуют в таких фундаментальных процессах жизнедеятельности, как дыхание клеток и целостного организма, транспорт кислорода и углекислого газа, ОВР, свето- и цветовосприятие. Хромопротеиды делятся на: а) флавопротеины – в качестве простерической группы – ФМН и ФАД б) ретинальпротеины – витамин А в) гемопротеины – небелковая часть – гем, различают ферментные (цитохромы, каталаза, пероксидаза) и неферментные (гемоглобин и миоглобин). Нb у мужчин 130-160, у женщин 115-140 гр/л. Функции Нb: 1) доставка кислорода к тканям. 2) Транспорт из тканей СО₂ – реализуется белковым компонентом гемоглобина, в результате образуется карбаминогемоглобин. 3) поддержание постоянства рН, входит в

состав гемоглобиновой буферной системы, работает в тесном контакте с бикарбонатной буферной системой. 4) антитоксическая функция – нейтрализация СО – реализуется небелковым компонентом и образуется карбоксигемоглобин. 5) гемоглобин в форме метгемоглобина нейтрализует цианиды с образованием цианометгемоглобина. первичная структура – последовательность а/к-т в полипептидной цепи. Нb состоит из 4 субъединиц, каждая из них состоит из гема который соединен с глобином (состоит из 2х альфа и 2х бета цепей). Т.О. Нb представляет собой 4 гема и 4 полипептидные цепочки, которые попарно одинаковые.

15. Заменимые и незаменимые а/к. Белковый минимум, азотистый баланс. Белковое питание должно быть полноценным: 1) достаточное кол-во незаменимых а/к (аргинин и гистидин – условнонезаменимые, незаменимые - изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, валин), их человек должен получать из вне с пищей. При недостатке незаменимых а/к наблюдается потеря в весе, склонность к заболеваниям; дефицит метионина, триптофана – анемия, потемнение роговицы. 2) белки должны усваиваться – например не все белки злаков усваиваются (полноценно – яйца, мясо). В сутки взрослому человеку необходимо 100-120 гр/сут, это где-то 1,5 гр на кг веса – это белковый оптимум. Коэффициент изнашивания – кол-во белка, которое распадается в течении суток. Человек потребляет 100 гр/сут, это 16 гр азота, известно, что 3,7 гр/сут азота выделяется из организма. Т.О. коэффициент изнашивания = 23,2 гр белка. Белковый (физиологический) минимум для азотистого равновесия это 2 коэффициента изнашивания = 50 гр/сут белка (в покое). 2 белковых минимума – суточная норма белка. Норма белка зависит от пола, возраста, профессии (130-150), климата, увеличивается при беременности, лактации, некоторых заболеваниях. У детей 3,5гр/сут, 1 год 2,5гр/сут. В нашем организме существует равновесие между скоростями синтеза и распада белка. В растущем организме скорость синтеза преобладает над скоростью распада.

Азотистый баланс – отношение между введенным с пищей азотом к азоту мочи и кала г/сут. АБ используют в клинической практике для оценки обеспеченности больного белковой пищей. Азотистое равновесие – количество азота, теряемое организмом равно количеству получаемого азота с пищей. N_ПИЩИ=N_МОЧИ+N_КАЛА – состояние здорового взрослого человека, который находится на полноценной диете. «+» АБ – N_ПИЩИ>N_МОЧИ+N_КАЛА – количество выводимого из организма азота меньше количества азота, введенного с пищей – молодой растущий организм, женщины во время беременности (синтез преобладает над распадом), при выздоровлении, нарушение мышечной массы. «-» АБ – N_ПИЩИ<N_МОЧИ+N_КАЛА – количество выделяемого азота превышает количество азота, поступающего в течении суток – при голодании, тяжелых заболеваниях.

16. Переваривание белков в ЖКТ – сложный этапный процесс, где путем последовательного действия протеолитических ферментов белки распадаются до свободных а/к, 95% всасываются в кишечнике, а 5% подвергается гниению в толстом кишечнике под действием бактериальной флоры. Белки перевариваются под действием желудочного, панкреатического и кишечного соков. рН желудочного сока 1,5-2,5, это рН оптимум для пепсина, он гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических а/к. HCl: 1) набухание и денатурация белков – нативный денатурирующий агент. 2) оказывает бактерицидное действие. 3) создает оптимальное рН для ферментов. 4) активирует пепсиноген в пепсин в 2е стадии: а) частичный протеолиз б) аутокатализ. Ренин катализирует свертывание молока (у детей), т.е. превращение растворимого казеиногена в нерастворимый. Панкреатический сок – действует трипсин (укорочение полипептидной цепи, гидролиз связи между аргинином и лизином, активируется энтерокиназой), химотрипсин (активируется трипсином), эластаза и коллагеназа (разрыв между глицином и аланином). Кишечный сок – ди- и три-аминопептидазы (лейцинаминопептидаза, аланинаминопептидаза, пролиндипептидаза). Т.О. конечным продуктом гидролиза белков является свободные а/к. Возрастные особенности: активность протеолитических ферментов минимальна, рН желудочного сока 6-7.

17. Процессы превращения а/к в кишечнике под влиянием гнилостных бактерий. Обезвреживание ядовитых продуктов.

5% свободных а/к подвергаются гниению в толстом кишечнике под действием бактериальной флоры. В кишечнике образуются ядовитые продукты распада а/к – фенол, индол, крезол, скатол, сероводород, метилмеркаптан, а также нетоксичные для организма соединений – спирты, амины, жиры, кетокислоты, оксикислоты. 1) при десульфировании серосодержащих а/к – цистеина и метионина, образуется Н₂S и метилмеркаптан СН₃SH – реакция 1. 2) при декарбоксилировании орнитина образуется амин-путресцин, при лизина – кодаверин – р2. 3) дезаминирование: а) окислительное, с образованием альфа-кетокислоты – р3 б) гидролитическое, с образованием оксикислоты р4. в) восстановительное, с образованием жирной кислоты – р5 г) внутримолекулярное, с образованием непредельной кислоты – р6 4) укорочение боковой цепи у аромтических а/к – р7 – триптофан à скатол à индол тирозин à крезол à фенол.

После всасывания ядовитых продуктов обмена (крезола, фенола, скатола, индола) они через воротную вену попадают в печень, где они подвергаются обезвреживанию путем связывания с серной или глюкуроновой кислотой с образованием нетоксичных парных кислот, которые выделяются с мочой. Катализируют реакции ФАФС – 3-фосфоаденозин-5-фосфосульфат и УДФГК – уридиндифосфоглюкуроновая кислота.

Индолàиндоксилàиндоксилсерная кислотаàживотный индикан.

18. Основные пути использования а/к после всасывания. Синтез креатина. Свободные а/к после всасывания в кишечнике участвуют в процессах анаболизма и катаболизма. Анаболизм направлен на синтез 1)тканевых белков, белков плазмы крови, на синтез защитных и транспортных белков, 2) пептидов, таких как глутатион, кот. участвует в ок.вос. реакциях, окситоцин, вазопрессин 3) заменимых а/к 4) азотсодержащих соединений небелковой природы – пурины и пиримидины- ФАД- кофактор ферментов оксидоредуктаз (НАД и НАДФ), креатинин, кот участвует в процессах мышечного сокращения, гем, биогенные амины (адреналин, норадреналин, гистамин, ГАМК) 5) на синтез углеводов – глюкогенные а/к 6) липидов – кетогенные а/к. В процессах катоболизма а/к распадаются до конечных продуктов обмена CO₂ H₂O NH₃, кот. превращается в мочевину и выводится с мочой. При реакциях катоболизма выделяется энергия, образование АТФ.

Биосинтез креатина протекает в две стадии в почках, в печени, в поджелудочной железе. Из печени с током крови креатин поступает в мышечную ткань, где фосфорилируясь превращается в креатинфосфат (который после дефосфорилирования превращается в креатинин, выделяющийся с мочой), участвует в химических процессах связанных с мышечным сокращением, источник энергии АТФ.

Дата добавления: 2015-12-08