Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Функции белковой и небелковой части фермента.

Читайте также:
  1. A) Частичное погашение долга заявителя.
  2. I. ПОНЯТИЕ И ФУНКЦИИ КОНФЛИКТА
  3. I. Последствия участия Японии в Первой мировой войне
  4. I. Функции и классификация органов чувств
  5. I.Задания части А
  6. II. НАЗНАЧЕНИЕ, ОСНОВНЫЕ ЗАДАЧИ И ФУНКЦИИ ПОДРАЗДЕЛЕНИЯ
  7. II. Основна частина. 1 страница

1. Белковая часть (апофермент) отвечает за активность и специфичность.

2. Небелковая часть (кофактор) отвечает за превращение субстрата («руки» фермента – разрыв связи, перенос).

Пример: Фермент аминотрансфераза состоит из белковой части и небелковой, которая представлена пиридоксальфосфатом (витамин B6). Этот кофермент обеспечивает перенос NH2-группы с аминокислоты на кетокислоту. Удаление белковой части приводит к потере специфичности (фермент начинает переносить еще 15 групп) и теряет активность.

Небелковая часть фермента неспецифична и может входить в состав разных ферментов и выполнять разные функции.

Пример: Гем входит в состав каталазы, которая обеспечивает расщепление H2O2. Гем входит также в состав цитохромов, которые осуществляют перенос электронов.

Каталаза Бел.ч Гем H2O2

Цитохромы Бел.ч Гем

 

Коферменты делят:

1. Переносчики р и - дегидрогеназы, ферменты, осуществляющие окислительно-восстановительные реакции.

Пример: НАД (витамин В5) – нуклеотид

ФАД (витамин В2) – нуклеотид

2. Переносчики различных функциональных групп – трансферазы.

Пример: Пиродоксальфосфат (ПФ) – NH2

Биотин (витамин Н) - CO2

3. Разрыв химических связей, соединение, изомеризация.

Пример: ТДФ (В1)- тиаминдифосфат

Взаимодействие фермента с субстратом идет при участии активного (ых) центров фермента.

 

Различают следующие виды активных центров:

1. Субстратный (якорная площадка) активный центр – обеспечивает присоединение субстрата за счет образования слабых связей: водородных, ван-дер-ваальсовых, гидрофобных взаимодействий.

2. Каталитический активный центр – отвечает за превращение субстрата. В пространстве эти центры могут быть разделены, а могут быть совмещены.

3. Аллостерический (регуляторный) обеспечивает присоединение низкомолекулярных веществ, приводит к изменению активности фермента. Аллостерический центр удален от субстратного и каталитического центров.

 


Дата добавления: 2015-10-13; просмотров: 156 | Нарушение авторских прав


Читайте в этой же книге: Изоферменты. | Факторы, влияющие на активность ферментов. | Классификация ферментов. | Особенности аллостерических ферментов. | Активация зимогенов. |
<== предыдущая страница | следующая страница ==>
Доказательства белковой природы ферментов.| Виды специфичности.

mybiblioteka.su - 2015-2024 год. (0.006 сек.)