Вторичная структура

Вторичная структура белков представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную форму за счет системы водородных связей, т.е. определяет пространственную ориентацию полипептидной цепи. Различают две формы вторичной структуры: спиральную (a-спираль), возникающую в пределах одной полипептидной цепи, и слоисто-складчатую (b-структура) – между смежными полипептидными цепями.

Хотя спиральная структура в полипептидных цепях белков обнаружена в виде отдельных участков, она придает молекуле белка достаточно высокую прочность, обуславливает в ней как ближний, так и дальний порядок сил, участвующих в создании водородных связей.

a-Спираль учитывает все свойства пептидной связи, ее конфигурация имеет винтовую симметрию. Витки спирали регулярны; все аминокислотные остатки в остове спирали равнозначны независимо от строения их боковых радикалов, причем последние не участвуют в образовании a-спирали. В одном витке a-спирали находится 3,6 аминокислотных остатка. Спираль может быть описана последовательностью

с 13-ю атомами в кольце (R-остатки аминокислот), где О…Н – водородная связь.

Каждая пептидная группа образует водородную связь с четвертой от нее по счету пептидной группой.

a-Спираль обеспечивает наименьшее напряжение связей, минимальные размеры незанятого пространства вблизи оси и минимальные размеры витка спирали. a-Спираль впервые была обнаружена в кристаллическом гемоглобине, а позднее – почти во всех глобулярных белках.

Слоисто-складчатая структура (b-структура) имеет слегка изогнутую конфигурацию у b-углеродного атома полипептидной цепи и формируется с помощью межцепочечных водородных связей.

b-Складчатые листы могут быть образованы параллельными (N-концы направлены в одну сторону) и антипараллельными (N-концы направлены в разные стороны) полипептидными цепями. Складчатые структуры были обнаружены во многих структурных белках (коллагене, кератине, фиброине шелка).

Совокупность a-спиралей и b-структур является важным критерием, по которому можно судить о степени упорядоченности структуры белковой молекулы, стабильности белков при действии физико-химических факторов сред.

На основании последних исследований глобулярных белков были установлены еще два уровня: сверхвторичная структура, характеризующая энергетически предпочтительные агрегаты вторичной структуры, и домены – части белковой глобулы, представляющие собой достаточно обособленные глобулярные области.

Сверхвторичная структура (суперспираль) – это ансамбли взаимодействующих между собой вторичных структур. Возникновение этих ансамблей указывает на то, что они предпочтительны с точки зрения либо кинетики процесса свертывания, либо выигрыша свободной энергии в уже свернутом белке. Суперспирализованная a-спираль встречается в фибриллярных белках.

Под доменами принято понимать компактные автономные субобласти в составе белка, характеризующиеся минимальным отношением поверхности к объему, а также тем, что число функциональных связей в составе домена значительно превышает таковое по сравнению с соседними доменами. Как правило, домены выполняют определенные функции и поэтому их называют функциональными доменами.

Дата добавления: 2015-08-13