Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Уровни структурной организации белков

Читайте также:
  1. I.Химия белков
  2. II РАЗДЕЛ. РОЛЬ ПСИХОЛОГА В ИЗУЧЕНИИ ЭФФЕКТИВНОСТИ ОРГАНИЗАЦИИ УЧЕБНО–ВОСПИТАТЕЛЬНОГО ПРОЦЕССА В СРЕДНЕЙ ШКОЛЕ
  3. II этап – анализ финансовой устойчивости организации.
  4. II. ВИДЫ ПРАКТИК, ФОРМЫ И СПОСОБЫ ИХ ОРГАНИЗАЦИИ
  5. II. Обязательства организации
  6. II. Основные положения по организации практики
  7. II. Основные положения по организации практики

 

Структура белков подразделяется на первичную, вторичную, третичную и четвертичную (рис. 1).

Рис. 1. Структура белков

Первичная структура – это последовательность аминокислотных остатков, связанных пептидной связью. Пептидная связь – прочная, ковалентная связь,образующаяся при взаимодействии карбоксильной группы (-СООН) одной аминокислоты и аминогруппы (-NH2) другой аминокислоты (рис. 2).

 

2О

Рис. 2. Образование пептидной связи

Для некоторых белков характерно наличие 2-х или нескольких полипептидных цепей.

Разные белки отличаются друг от друга составом и порядком расположения аминокислот. Характер радикалов определяет химические свойства белков и их пространственную форму.

Вторичная структура – форма полипептидной цепи, т.е. закручивание ее в виде α-спирали или β-структуры (складчатого листка):

 

Вторичная структура подерживается слабыми неко­валентными водородными связями: притяжением между атомом водорода и атомом кислорода или азота.

α-спираль характерна для водорастворимых белков, а β-структура для нерастворимых, прочных белков соединительной ткани: коллагена костей, кератина покровной ткани, фибрина крови и пр.

Третичная структура – расположение полипептидной цепи в пространстве.

Третичная структура может быть глобулярной (шарообразной) или фибриллярной (волокнообразной) (рис. 3).

Рис. 3. Третичная структура белков мышц: А – глобулярная структура

белка миоглобина; Б – фибриллярная структура белка актина

 

Третичная структура поддерживается слабыми нековалентными связями: водородной, ионной, гидрофобным взаимодействием, а также ковалентной дисульфидной связью (рис. 4).

Рис. 4. Связи, стабилизирующие третичную структуру белка

Четвертичная структура – объединение в пространстве нескольких белков (субъединиц) с одинаковой первичной, вторичной и третичной структурой (рис. 5).

Рис. 5. Четвертичная структура сложного белка эритроцитов крови

гемоглобина, состоящего из 4-х субъединиц: 4-х молекул белка


Дата добавления: 2015-07-15; просмотров: 134 | Нарушение авторских прав


Читайте в этой же книге: ВВЕДЕНИЕ | Изоэлектрическое состояние | ФРАКЦИОНИРОВАНИЕ И ОЧИСТКА БЕЛКОВ | Дят из колонки первыми | КЛАССИФИКАЦИЯ ПРОСТЫХ БЕЛКОВ | ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ | СТРУКТУРА НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ | Полинуклеотиды (РНК и ДНК) | БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ДНК и РНК | БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ВИТАМИНОВ |
<== предыдущая страница | следующая страница ==>
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ| Растворимость

mybiblioteka.su - 2015-2024 год. (0.006 сек.)