Питання для поточного тематичного контролю

ПИТАННЯ ДЛЯ ПОТОЧНОГО ТЕМАТИЧНОГО КОНТРОЛЮ

1. Питання до контрольних робіт

КР1. Загальні відомості про протеїни

1. Значення протеїнів у природі, науці та техніці.

2. Що таке: а) поліпептидний ланцюг; б) пептидний зв'язок; в) протеїд; г) протеїн та власне

протеїн?

3. Методи аналізу (дослідження) протеїнів (назва, призначення).

4. Загальні ознаки протеїнів (перелік; докладно описати 2-3 ознаки).

5. Амінокислоти як основна складова протеїнів.

6. Кольорові реакції протеїнів.

7. Реакції осадження протеїнів.

8. Уявлення про амфотерність та ізоелектричну точку протеїнів.

9. Розчини протеїнів (збіжність з властивостями інших ВМС; уявлення про розчинність та

осадження протеїнів).

10. Денатурація протеїнів.

11. Будова протеїнів.

12. Які чинники визначають будову протеїнів?

13. Первинна структура протеїнів.

14. Вторинна структура протеїнів.

15. Третинна і четвертинна структура протеїнів.

16. Уявлення про теорію пептидної будови протеїнів.

17. Типи зв’язків у структурі протеїнів.

18. Класифікація протеїнів.

19. Прості та складні протеїни (уявлення та окремі представники).

20. Глобулярні та фібрилярні протеїни (уявлення, окремі представники).

21. Що таке: а) протамін; б) проламін; в) склеропротеїн?

22. Протеїди (уявлення, окремі представники).

23. Оксикислоти (повна та скорочена назва, формула, бічний ланцюг).

24. Ала, вал, цис, про, три (повна та скорочена назва, формула, бічний ланцюг /якщо він є/).

25. Неполярні амінокислоти (повна та скорочена назва, формула, бічний ланцюг /якщо він є/).

26. Оксипро, оксиліз-, ізл, глу, мет (повна та скорочена назва, формула, бічний ланцюг /якщо він є/).

27. Сірковмісні та дикарбонові кислоти (повна та скорочена назва, формула, бічний ланцюг

/якщо він є/).

28. Азотовмісні амінокислоти (повна та скорочена назва, формула, бічний ланцюг /якщо він є/).

29. Циклічні амінокислоти (повна та скорочена назва, формула, бічний ланцюг /якщо він є/).

30. Іміно- та діаміномонокарбонові кислоти (повна та скорочена назва, формула, бічний

ланцюг /якщо він є/).

31. Оксипролін, цистин, цистеїн, гуанідин, аспарагінова кислота (повна та скорочена назва,

формула, бічний ланцюг /якщо він є/).

32. Тер, тир, тре, гіс, сер (повна та скорочена назва, формула, бічний ланцюг /якщо він є/).

33. Біологічні властивості протеїнів.

34. Уявлення про замінні та незамінні амінокислоти.

КР2. Білкові речовини шкури. Колаген

1. Сполучна тканина (уявлення, типи, призначення).

2. Колаген як протеїн та основна складова частина шкур тварин.

3. Загальні ознаки та елементарний склад колагену.

4. Типи та форми колагену.

5. Типи колагену, їх відношення до дії гарячої води.

6. Особливості амінокислотного складу колагену.

7. Структурні рівні колагену.

8. Особливості поліпептидного ланцюга α1[I].

9. Особливості середнього відрізку поліпептидного ланцюга α1[I].

10.Уявлення про тілопептиди колагену.

11.Чому колаген належить до природних співполімерів?

12.Третинна структура колагену. Уявлення про тропоколагенову частинку.

13.Уявлення про фібрили. Фібрилоутворення.

14.Мікроструктура колагену дерми.

15.Значення води та вуглеводів (ГАГ) для будови та властивостей колагену.

16.Чим зумовлені компактність та стійкість структури колагену?

17.Фізико-механічні властивості колагену.

18.Пояснення суті процесу зварювання.

19.Три ендотермічні ефекти при сухому нагріванні колагену.

20.Вплив обробок колагену на його термостійкість.

21.Змінення в структурі колагену при гідратації.

22.Взаємодія колагену з кислотами.

23.Взаємодія колагену з лугами.

24.Вплив природи та концентрації кислоти (лугу) на колаген.

25.Поняття про набухання та бубняву колагену.

26.Вплив солей на ступінь обводнення колагену (три групи солей).

27.Змінення колагену нативного та зміненого при дії ферментів (на прикладі трипсину).

КР3. Білкові речовини шкури. Кератин

1. Будова волосу.

2. Будова кератину волосу.

3. Типи та форми кератину.

4. Елементарний та амінокислотний склад кератину.

5. Типи зв’язків у структурі кератину.

6. Реакції перетворення дисульфідного зв’язку.

7. Значення сірковмісних амінокислот кислот для структури та властивостей кератину.

8. Порівняльна характеристика амінокислотного складу колагену та кератину.

9. Особливості будови матрикса кератину.

10.Особливості будови мікрофібрил.

11.Особливості будови протеїнів серцевини як морфологічної структури волоса.

12.Особливості будови коркового шару волосу як морфологічної структури волоса.

13.Особливості будови та властивості кутикули волосу.

14.Уявлення про окремі елементи структури кератину: а) поліпептидний ланцюг;

б) прото-, мікро- та макрофібрили; в) матрикс; г) кортикальну клітину.

15. Фізичні властивості кератину.

16. Механічні властивості кератину.

17. Надскорочення кератину.

18. Електричні та фрикційні властивості кератину.

19. Вплив води і температури на кератин.

20. Сухе нагрівання кератину.

21.Зміна кератину при дії кислот.

22.Зміна кератину при дії лугів.

23.Імунізація волосу.

24.Зміна кератину при дії відновників.

25.Зміна кератину при дії окиснювачів.

26.Зміна кератину при дії формальдегіду та інших чинників.

27.Порівняльна характеристика будови колагену та кератину.

28.Обробки‚ які сприяють ослабленню зв’язку волосу з дермою.

29.Обробки‚ які сприяють закріпленню волосу в дермі.

30.Обробки‚ які сприяють пластифікації волосу.

КР4. Інші білкові речовини шкури. Ферменти як специфічні

протеїни з особливими біологічними функціями

1. Виділення протеїнів зі шкури тварин.

2. Уявлення про прості та складні глобулярні протеїни шкури.

3. Альбуміни (місце знаходження у шкурі, особливості елементарного та амінокислотного

складу, будова, властивості).

3. Глобуліни (місце знаходження у шкурі, особливості елементарного та амінокислотного

складу, будова, властивості).

4. Порівняльна характеристика альбумінів та глобулінів.

5. Еластин (місце знаходження у шкурі, особливості елементарного та амінокислотного

складу, будова, властивості).

6. Ретикулін (місце знаходження у шкурі, особливості елементарного та амінокислотного

складу, будова, властивості).

7. Мукоїди та інші протеїди (місце знаходження у шкурі, особливості елементарного та

амінокислотного складу, будова, властивості).

8. Що уявляють собою ферменти та ферментні препарати?

9. Номенклатура ферментів.

10.Яким чином класифікують ферменти?

11.Класифікація ферментів за хімічною реакцією, яку вони каталізують.

12.Прості та складні ферменти.

13.Одержання ферментів та ферментних препаратів.

14.Уявлення про будову ферментів.

15.Уявлення про протеїнову складову ферментів.

16.Уявлення про простетичну групу ферментів.

17.Уявлення про активний центр ферментів.

18.Що таке: а) фермент; б) кофермент; в) апофермент; г) ензим?

19.Активність ферментів. Уявлення про інактивацію та інгібування ферментів.

20.Властивості ферментів.

21.Ферменти як протеїни та як каталізатори.

22.Специфічність ферментів.

23.Що розуміють під термолабільністю та специфічністю ферментів?

24.Уявлення про протеолітичні ферменти.

25.Пепсин.

26.Трипсин.

27.Дія ферментів на білкові речовини шкури: а) колаген; б) кератин; в) еластин; в) ретикулін.

28.Значення ферментів для живих організмів. Уявлення про автоліз.

29.Застосування ферментів та їх препаратів у різних галузях науки і техніки.

30.Що можна сказати про фермент (ферментний препарат), якщо це: а) протосубтилін П15х;

б) протосубтилін Г10х; в) панкреатин; г) 3,4 пептид-гідролаза?

2. Питання до колоквіумів

Колоквіум №1. Загальні відомості про протеїни

Варіант 1

1. Кольорові реакції (призначення, класифікація).

2. Яка роль хлориду натрію під час проведення реакцій:

а) висолювання;

б) осадження спиртом;

в) термічної денатурації?

3. Написати рівняння реакцій, що мають місце під час кількісного аналізу протеїнів за

методом К’єльдаля.

4. Визначити кількість азоту амінних груп у 100 г амінокислоти за методом Зеренсена, якщо:

- об’єм розчину амінокислоти, необхідний для досліду – 10,0 мл;

- концентрація розчину NaOH для титрування – 0,2 н;

- об’єм розчину NaOH на титрування дослідне – 4,0 мл;

- об’єм розчину NaOH на титрування контрольне – 2,8 мл;

- концентрація розчину HCl для титрування – 0,2 н;

- об’єм розчину HCl на титрування дослідне – 0,4 мл;

- об’єм розчину HCl на титрування контрольне – 0,1 мл.

Варіант 2

1. Уявлення про амфотерність та ізоелектричну точку протеїнів.

2. Проведення висолювання хлоридом натрію та сульфатом магнію.

3. Написати рівняння реакцій, що мають місце під час кількісного аналізу протеїнів за

методом Зеренсена.

4. Визначити вміст азоту у колагені ВРХ за методом К’єльдаля, якщо:

- наважка протеїну для аналізу – 0,28 г;

- об’єм розчину протеїну, необхідний для аналізу – 0 мл;

- об’єм розчину HCl на титрування дослідне – 25,9 мл;

- об’єм розчину HCl на титрування контрольне – 0,3 мл;

- концентрація розчину HCl для титрування – 0,1 н.

Варіант 3

1. Розчини протеїнів.

2. Проведення висолювання сульфатом амонію.

3. Пояснити розрахункову формулу визначення азоту за методом Зеренсена.

4. Визначити вміст азоту у колагені дерми шкур овчини за методом К’єльдаля, якщо:

- наважка протеїну для аналізу – 0,32 г;

- об’єм розчину протеїну, необхідний для аналізу – 0 мл;

- об’єм розчину HCl на титрування дослідне – 19,6 мл;

- об’єм розчину HCl на титрування контрольне – 0,6 мл;

- концентрація розчину HCl для титрування – 0,15 н;

- вміст азоту в колагені дерми шкур овчини – 17,0 %.

Варіант 4

1. Амінокислоти як основна складова частина протеїнів (уявлення, класифікація, назва та

хімічна формула 2-3 амінокислот – представників різних груп).

2. Суть, хід роботи ксантопротеїнової реакції.

3. У чому полягає суть: а) методу Зеренсена; б) методу К’єльдаля?

4. Визначити межу висолювання протеїну, якщо:

- осад спостерігається у 5-10 пробірках;

- об’єм розчину протеїну, взятий для досліду – 4,0 мл;

- концентрація розчину протеїну, взятого для досліду – 2,0 %;

- розчинність сульфату амонію при 15 ^оС – 40,0 г на 100 г розчинника.

Інші умови досліду наведені у табл. 1.

Таблиця 1

Реагент	Об’єм реагенту, мл, у пробірках
Вода	2,0	1,9	1,8	1,7	1,6	1,5	1,4	1,3	1,2	1,1
Насичений розчин сульфату амонію, мл	1,0	1,1	1,2	1,3	1,4	1,5	1,6	1,7	1,8	1,9

Варіант 5

1. Уявлення про найбільш важливі угрупування, що входять до складу амінокислот та

протеїнів.

2. Проведення висолювання солями важких металів та алкалоїдними реагентами.

3. Чим пояснюється необхідність паралельних та контрольних дослідів під час кількісного

аналізу протеїнів: а) за методом Зеренсена; б) за методом К’єльдаля?

4. Визначити вміст азоту у кератині вовни за методом К’єльдаля, якщо:

- наважка протеїну для аналізу – 0 г;

- об’єм розчину протеїну, необхідний для аналізу – 20 мл;

- об’єм розчину HCl на титрування дослідне – 12,7 мл;

- об’єм розчину HCl на титрування контрольне – 0,4 мл;

- концентрація розчину HCl для титрування – 0,3 н;

- вміст азоту в кератині – 16,5 %.

Варіант 6

1. Уявлення про: а) пептидний зв’язок; б) пептиди; в) поліпептидний ланцюг.

2. Суть, хід роботи кольорових реакцій: а) Фоля; б) нітропрусидної.

3. Розрахункові формули визначення азоту: а) за методом Зеренсена; б) за методом

К’єльдаля.

4. Визначити межу висолювання протеїну, якщо:

- осад спостерігається у 7-10 пробірках;

- об’єм розчину протеїну, взятий для досліду – 4,0 мл;

- концентрація розчину протеїну, взятого для досліду – 1,5 %;

- розчинність сульфату амонію при 15 ^оС – 45,0 г на 100 г розчинника.

Інші умови досліду наведені у табл. 1.

Таблиця 1

Реагент	Об’єм реагенту, мл, у пробірках
Вода	2,0	1,9	1,8	1,7	1,6	1,5	1,4	1,3	1,2	1,1
Насичений розчин сульфату амонію, мл	1,0	1,1	1,2	1,3	1,4	1,5	1,6	1,7	1,8	1,9

Варіант 7

1. Загальні ознаки протеїнів (перелік, докладна характеристика будь-яких трьох ознак).

2. Висолювання протеїнів (сутність, необхідні хімічні реагенти). Межа висолювання.

3. Суть, хід роботи біуретової реакції.

4. Визначити кількість азоту амінних груп у 100 г амінокислоти за методом Зеренсена, якщо:

- об’єм розчину амінокислоти, необхідний для досліду – 15,0 мл;

- концентрація розчину NaOH для титрування – 0,3 н;

- об’єм розчину NaOH на титрування дослідне – 5,0 мл;

- об’єм розчину NaOH на титрування контрольне – 3,0 мл;

- концентрація розчину HCl для титрування – 0,3 н;

- об’єм розчину HCl на титрування дослідне – 0,7 мл;

- об’єм розчину HCl на титрування контрольне – 0,2 мл.

Варіант 8

1. Методи аналізу протеїнів (класифікація, призначення, приклади найбільш

поширених методів, значення у ШХВ).

2. Проведення висолювання хлоридом натрію та сульфатом магнію.

3. У чому суть методу К’єльдаля? Окремі стадії аналізу.

4. Визначити межу висолювання протеїну, якщо:

- осад спостерігається у 1-10 пробірках;

- об’єм розчину протеїну, взятий для досліду – 4,0 мл;

- концентрація розчину протеїну, взятого для досліду – 0,5 %;

- розчинність сульфату амонію при 15 ^оС – 47,0 г на 100 г розчинника.

Інші умови досліду наведені у табл. 1.

Таблиця 1

Реагент	Об’єм реагенту, мл, у пробірках
Вода	2,0	1,9	1,8	1,7	1,6	1,5	1,4	1,3	1,2	1,1
Насичений розчин сульфату амонію, мл	1,0	1,1	1,2	1,3	1,4	1,5	1,6	1,7	1,8	1,9

Варіант 9

1. Якісний аналіз протеїнів.

2. Написати рівняння реакцій, що мають місце: а) при біуретовій реакції;

б) визначенні азоту методом формолового титрування?

3. Суть, хід роботи при висолюванні сульфатом амонію.

4. Визначити вміст азоту в желатині за методом К’єльдаля, якщо:

- наважка протеїну для аналізу – 0,35 г;

- об’єм розчину протеїну, необхідний для аналізу – 0 мл;

- об’єм розчину HCl на титрування дослідне – 20,4 мл;

- об’єм розчину HCl на титрування контрольне – 0,4 мл;

- концентрація розчину HCl для титрування – 0,25 н;

- вміст азоту в желатині – 18,1 %.

Варіант 10

1. Кількісний аналіз протеїнів: що покладено в його основу? значення для ШХВ?

2. Зазначте угруповання, що зумовлюють реакцію: а) Фоля; б) ксантопротеїнову;

в) нінгідринову.

3. Суть, хід роботи при осадженні органічними розчинниками та алкалоїдними

реагентами.

4. Визначити кількість азоту амінних груп у 100 г амінокислоти за методом Зеренсена, якщо:

- об’єм розчину амінокислоти, необхідний для досліду – 20,0 мл;

- концентрація розчину NaOH для титрування – 0,2 н;

- об’єм розчину NaOH на титрування дослідне – 9,1 мл;

- об’єм розчину NaOH на титрування контрольне – 2,9 мл;

- концентрація розчину HCl для титрування – 0,2 н;

- об’єм розчину HCl на титрування дослідне – 2,7 мл;

- об’єм розчину HCl на титрування контрольне – 1,5 мл.

Варіант 11

1. Денатурація протеїнів.

2. Суть, хід роботи реакції: а) нінгідринової; б) нітропрусидної.

3. Механізм осадження протеїнів. Уявлення про межу висолювання.

4. Визначити вміст азоту у продуктах розчинення колагену (ПРК) за методом К’єльдаля, якщо:

- наважка протеїну для аналізу – 0 г;

- об’єм розчину протеїну, необхідний для аналізу – 15 мл;

- об’єм розчину HCl на титрування дослідне – 11,1 мл;

- об’єм розчину HCl на титрування контрольне – 0,6 мл;

- концентрація розчину HCl для титрування – 0,15 н;

- вміст азоту в ПРК – 18,0 %.

Варіант 12

1. Розчини протеїнів.

2. Зазначте угруповання, що зумовлює реакцію: а) ксантопротеїнову; б) біуретову;

в) Фоля.

3. Визначення межі висолювання (суть, хід роботи).

4. Визначити вміст азоту у колагені дерми шкур овчини за методом К’єльдаля, якщо:

- наважка протеїну для аналізу – 0,4 г;

- об’єм розчину протеїну, необхідний для аналізу – 0 мл;

- об’єм розчину HCl на титрування дослідне – 11,1 мл;

- об’єм розчину HCl на титрування контрольне – 0,7 мл;

- концентрація розчину HCl для титрування – 0,12 н;

- вміст азоту у колагені дерми шкур овчини – 17,0 %.

Колоквіум №2. Білкові речовини шкури. Колаген

Варіант 1

1. Вплив походження зразка колагену на його термостійкість.

2. З якими функціональними групами колагену взаємодіють кислоти?

Варіант 2

1. Уявлення про зварювання і температуру зварювання колагену.

2. Підготовка зразків дерми до визначення кислотної та лужної ємності колагену.

Варіант 3

1. Що таке: а) набухання колагену; б) бубнява колагену?

2. Визначення лужної ємності колагену.

Варіант 4

1. Вплив умов визначення температури зварювання колагену на цей показник.

2. Що собою уявляє кислотна ємність колагену? Орієнтовні значення показника

кислотної ємності колагену.

Варіант 5

1. Як впливають на бубняву колагену: а) топографічні ділянки шкури; б) температура

обробки?

2. З якими функціональними групами колагену взаємодіють луги?

Варіант 6

1. Чим зумовлена поява бубняви (фактори утворення бубняви)?
2. Визначення кислотної ємності колагену.

Варіант 7

1. Як впливають на бубняву колагену: а) топографічні ділянки шкури; б) природа та концентрація кислот?
2. Розрахункова формула визначення лужної ємності колагену. Орієнтовні значення цього показника.

Варіант 8

1. Приклади технологічних процесів, які: а) знижують термостійкість колагену;

б) підвищують термостійкість колагену. Чим це пояснюється?

1. Розрахункова формула визначення кислотної ємності колагену.

Варіант 9

1. Умови визначення температури зварювання.

2. Поняття про електрохімічний еквівалент колагену.

Варіант 10

1. Як впливають на бубняву колагену: а) температура обробки; б) природа та концентрація лугів?

3. Особливості взаємодії колагену з лугами.

Колоквіум №3. Білкові речовини шкури. Кератин

Варіант 1

1.	Що собою уявляє мікроскоп? Як визначають збільшення мікроскопа?
2.	Визначення розчинності волосу в кислотах.

Варіант 2

1.	Характеристика неушкодженого волосу.
2.	Як контролюють якість промивання волосу при дії на кератин: а) кислот; б) лугів?

Варіант 3

1.	Особливості будови та властивості кутикули.
2.	Які можливі ушкодження волосу можна спостерігати під мікроскопом?

Варіант 4

1.	У чому тотожність та різниця взаємодії колагену і кератину з лугами?
2.	Розрахункові формули визначення розчинності волосу.

Варіант 5

1.	Визначення розчинності волосу в кислотах.
2.	Особливості будови та властивості кортекса.

Варіант 6

1.	Уявлення про текучість волосу, методи її визначення.
2.	Методика підготовки волосу до: а) мікроскопічного аналізу; б) визначення розчинності у лугах.

Варіант 7

1.	У чому полягають тотожність та різниця будови волосяного покриву шкур великої рогатої худоби та свині?
2.	Реагенти, посуд та обладнання для визначення розчинності волосу у кислотах.

Варіант 8

1.	Що таке: а) апертура; б) роздільна здатність мікроскопа; в) збільшення мікроскопа?
2.	Методика: а) підготовки волосу до визначення розчинності у лугах; б) визначення кінця промивання після обробки волосу кислотами та лугами.

Варіант 9

1.	З якою метою виконують мікроскопічний аналіз волосу? Основні складові частини мікроскопа.
2.	Реагенти, посуд та обладнання для визначення розчинності волосу у лугах.

Варіант 10

1.	Характеристика окуляра та об’єктива мікроскопа.
2.	Розрахункові формули визначення розчинності волосу у лугах та кислотах.

Колоквіум №4. Інші білкові речовини шкури. Ферменти

Варіант 1

1. Класифікація ферментів за різними ознаками.
2. Хімічні реагенти‚ посуд та прилади для визначення активності ферментів за методом казеїнового числа.
3. З якою метою: а) склянку №2 спочатку термостатують‚ б) потім до неї додають розчин соляної кислоти та сульфату амонію (метод осадження)?
4. Визначити активність ферментного препарату за методом казеїнового числа‚ якщо:

• Номер(и) пробірки (ок), осад у якій (их) відсутній ………………… 10;
• Наважка препарату для приготування ферментної витяжки‚ г ….... 2,5;
• Об’єм мірної колби для приготування ферментної витяжки‚ мл ….. 250;
• Наважка казеїну для приготування ферментної витяжки‚ г ………... 0,2;
• Об’єм мірної колби для приготування розчину казеїну‚ мл ………... 500;
• Об’єм розчину казеїну‚ взятий для досліду‚ мл ……………………… 5,0.

Допоміжна таблиця для визначення кількості реагентів за методом казеїнового числа

Номер пробірки	1	2	3	4	5	6	7	8	9	10
Об’єм 0‚05%-го розчину казеїну, мл	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0
Об’єм води, мл	0‚9	0‚8	0‚7	0‚6	0‚5	0‚4	0‚3	0‚2	0,1
Об’єм ферментної витяжки, мл	0‚1	0‚2	0‚3	0‚4	0‚5	0‚6	0‚7	0‚8	0‚9	1‚0

Варіант 2

1. Основні властивості ферментів.
2. Хімічні реагенти‚ посуд та прилади для визначення активності ферментів за методом осадження.
3. Методика визначення активності ферментів за методом казеїнового числа.
4. Визначити активність ферментного препарату за методом осадження‚ якщо:
• Об’єм 0‚1 н розчину гідроксиду натрію‚ який витрачено на титрування
• фільтрату склянки №1‚ мл ……………………………………………………. 5‚0;
• Об’єм 0‚1 н розчину гідроксиду натрію‚ який витрачено на титрування
• фільтрату склянки №2‚ мл …………………………………………………….. 3‚8;
• Наважка препарату для приготування ферментної витяжки‚ г ….................. 1,0;
• Об’єм мірної колби для приготування ферментної витяжки‚ мл …………... 500.

Варіант 3

1. Основні властивості ферментів.
2. З якою метою при визначенні активності ферментів за методом казеїнового числа застосовується: а) вода; б) оцтова кислота; в) розчин казеїну; г) ферментна витяжка у зростаючому від пробірки №1 до пробірки №10 об’ємі?
3. Методика розрахунку активності ферментів за методом осадження.
4. Визначити активність ферментного препарату за методом казеїнового числа‚ якщо:

• Номер(и) пробірки (ок), осад у якій (их) відсутній ………………… 5-10;
• Наважка препарату для приготування ферментної витяжки‚ г ….... 5,0;
• Об’єм мірної колби для приготування ферментної витяжки‚ мл ….. 500;
• Наважка казеїну для приготування ферментної витяжки‚ г ………... 0,5;
• Об’єм мірної колби для приготування розчину казеїну‚ мл ………... 1000;
• Об’єм розчину казеїну‚ взятий для досліду‚ мл ………………………10,0.

Допоміжна таблиця для визначення кількості реагентів за методом казеїнового числа

Номер пробірки	1	2	3	4	5	6	7	8	9	10
Об’єм 0‚05%-го розчину казеїну, мл	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0
Об’єм води, мл	0‚9	0‚8	0‚7	0‚6	0‚5	0‚4	0‚3	0‚2	0,1
Об’єм ферментної витяжки, мл	0‚1	0‚2	0‚3	0‚4	0‚5	0‚6	0‚7	0‚8	0‚9	1‚0

Варіант 4

1. Особливості будови ферментів.
2. У чому полягає суть методу: а) казеїнового числа; б) осадження?
3. Методика розрахунку активності ферментів за методом казеїнового числа.
4. Визначити активність ферментного препарату за методом осадження‚ якщо:

• Об’єм 0‚1 н розчину гідроксиду натрію‚ який витрачено на титрування
• фільтрату склянки №1‚ мл ……………………………………………………. 2‚6;
• Об’єм 0‚1 н розчину гідроксиду натрію‚ який витрачено на титрування
• фільтрату склянки №2‚ мл …………………………………………………….. 1‚6;
• Наважка препарату для приготування ферментної витяжки‚ г ….................. 2,0;
• Об’єм мірної колби для приготування ферментної витяжки‚ мл …………... 250.

Варіант 5

1. Специфічність ферментів.
2. З якою метою за методом казеїнового числа у 10 пробірок наливають: а) 5 мл розчину казеїну; б) від 0‚9 до 0 мл води; в) від 0‚1 до 1‚0 мл 0‚05 %-го розчину казеїну?
3. На чому базується визначення активності ферментів, найбільш відомі методи.
4. Визначити активність ферментного препарату за методом казеїнового числа‚ якщо:

• Номер(и) пробірки (ок), осад у якій (их) відсутній ………………… 8-10;
• Наважка препарату для приготування ферментної витяжки‚ г ….... 1,0;
• Об’єм мірної колби для приготування ферментної витяжки‚ мл ….. 100;
• Наважка казеїну для приготування ферментної витяжки‚ г ………... 0,0125;
• Об’єм мірної колби для приготування розчину казеїну‚ мл ………... 50;
• Об’єм розчину казеїну‚ взятий для досліду‚ мл ……………………… 1,0.

Допоміжна таблиця для визначення кількості реагентів за методом казеїнового числа

Номер пробірки	1	2	3	4	5	6	7	8	9	10
Об’єм 0‚05%-го розчину казеїну, мл	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0
Об’єм води, мл	0‚9	0‚8	0‚7	0‚6	0‚5	0‚4	0‚3	0‚2	0,1
Об’єм ферментної витяжки, мл	0‚1	0‚2	0‚3	0‚4	0‚5	0‚6	0‚7	0‚8	0‚9	1‚0

Варіант 6

1. Уявлення про активний центр ферментів.
2. Як визначають активність ферментів за методом казеїнового числа?
3. У чому відмінність умов обробки склянок №1 та №2 за методом осадження?
4. Визначити активність ферментного препарату за методом осадження‚ якщо:

• Об’єм 0‚2 н розчину гідроксиду натрію‚ який витрачено на титрування
• фільтрату склянки №1‚ мл ……………………………………………………. 1‚5;
• Об’єм 0‚2 н розчину гідроксиду натрію‚ який витрачено на титрування
• фільтрату склянки №2‚ мл …………………………………………………….. 0‚5;
• Наважка препарату для приготування ферментної витяжки‚ г ….................. 1,0;
• Об’єм мірної колби для приготування ферментної витяжки‚ мл …………. 1000.

Варіант 7

1. Ферменти як протеїни та як каталізатори.
2. Як визначають активність ферментів за методом осадження?
3. Що слід робити‚ якщо при визначенні активності ферментів за методом казеїнового числа: а) у жодній з 10 пробірок не утворюється прозорий розчин ‚ а‚ починаючи з якої-небудь пробірки‚ має місце слабка опалесценція; б) переварювання ферментом казеїну не відбулось?
4. Визначити активність ферментного препарату за методом казеїнового числа‚ якщо:

• Номер(и) пробірки (ок), осад у якій (их) відсутній ………………… 1-10;
• Наважка препарату для приготування ферментної витяжки‚ г ….... 3,0;
• Об’єм мірної колби для приготування ферментної витяжки‚ мл ….. 300;
• Наважка казеїну для приготування ферментної витяжки‚ г ………... 0,025;
• Об’єм мірної колби для приготування розчину казеїну‚ мл ………... 500;
• Об’єм розчину казеїну‚ взятий для досліду‚ мл ……………………… 1,0.

Допоміжна таблиця для визначення кількості реагентів за методом казеїнового числа

Номер пробірки	1	2	3	4	5	6	7	8	9	10
Об’єм 0‚05%-го розчину казеїну, мл	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0
Об’єм води, мл	0‚9	0‚8	0‚7	0‚6	0‚5	0‚4	0‚3	0‚2	0,1
Об’єм ферментної витяжки, мл	0‚1	0‚2	0‚3	0‚4	0‚5	0‚6	0‚7	0‚8	0‚9	1‚0

Варіант 8

1. У чому полягає механізм дії ферментів?
2. Уявлення про активність ферментів (її характеристика‚ значення‚ основні параметри визначення).
3. У чому тотожність та відмінність методів казеїнового числа та осадження?
4. Визначити активність ферментного препарату за методом осадження‚ якщо:

• Об’єм 0‚3 н розчину гідроксиду натрію‚ який витрачено на титрування
• фільтрату склянки №1‚ мл ……………………………………………………. 0‚5;
• Об’єм 0‚3 н розчину гідроксиду натрію‚ який витрачено на титрування
• фільтрату склянки №2‚ мл …………………………………………………….. 0‚2;
• Наважка препарату для приготування ферментної витяжки‚ г …................. 10,0;
• Об’єм мірної колби для приготування ферментної витяжки‚ мл …………... 500.

Варіант 9

1. Застосування ферментів у ШХВ (основні препарати та процеси галузі‚ під час яких вони застосовуються).
2. Як можна характеризувати здатність різних ферментів переварювати певні субстрати?
3. Суть та перебіг методу казеїнового числа.
4. Визначити активність ферментного препарату за методом казеїнового числа‚ якщо:

• Номер(и) пробірки (ок), осад у якій (их) відсутній ………………… 7-10;
• Наважка препарату для приготування ферментної витяжки‚ г ….... 1,5;
• Об’єм мірної колби для приготування ферментної витяжки‚ мл ….. 150;
• Наважка казеїну для приготування ферментної витяжки‚ г ………... 0,25;
• Об’єм мірної колби для приготування розчину казеїну‚ мл ………... 500;
• Об’єм розчину казеїну‚ взятий для досліду‚ мл ……………………… 1,0.

Допоміжна таблиця для визначення кількості реагентів за методом казеїнового числа

Номер пробірки	1	2	3	4	5	6	7	8	9	10
Об’єм 0‚05%-го розчину казеїну, мл	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0	5‚0
Об’єм води, мл	0‚9	0‚8	0‚7	0‚6	0‚5	0‚4	0‚3	0‚2	0,1
Об’єм ферментної витяжки, мл	0‚1	0‚2	0‚3	0‚4	0‚5	0‚6	0‚7	0‚8	0‚9	1‚0

Варіант 10

Дата добавления: 2015-09-30