|
Рис. 1.8. Типы связей, возникающих между радикалами аминокислот при формировании третичной структуры белка
1 - ионная связь - возникает между положительно и отрицательно заряженными функциональными группами;
2 - водородная связь - возникает между гидрофильной незаряженной и любой другой гидрофильной группой;
3 - гидрофобные взаимодействия - возникают между гидрофобными радикалами;
4 - дисульфидная связь - формируется за счет окисления SH-групп остатков цистеина и их взаимодействия друг с другом
Гидрофильные аминокислотные остатки, оказавшиеся внутри гидрофобного ядра, могут взаимодействовать друг с другом с помощью ионных и водородных связей (рис. 1.8).
Ионные и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия относятся к числу слабых: их энергия ненамного превышает энергию теплового движения молекул при комнатной температуре. Конформация белка поддерживается за счет возникновения множества таких слабых связей. Так как атомы, из которых состоит белок, находятся в постоянном движении, то возможен разрыв одних слабых связей и образование других, что приводит к небольшим перемещениям отдельных участков полипептидной цепи. Это свойство белков изменять конформацию в результате разрыва одних и образования других слабых связей называется конформационной лабильностью.
Функционально активная конформация белка называется нативной конформацией. Изменение внутренней среды (например, концентрации глюкозы, ионов Са, протонов и т.д.) приводит к изменению конформации и нарушению функций белков.
Третичная структура некоторых белков стабилизирована дисульфидными связями, образующимися за счет взаимодействия -SH групп двух остатков
Рис. 1.9. Образование дисульфидной связи в молекуле белка
цистеина (рис. 1.9). Большинство внутриклеточных белков не имеет в третичной структуре ковалентных дисульфидных связей. Их наличие характерно для секретируемых клеткой белков, что обеспечивает их большую стабильность во внеклеточных условиях. Так, дисульфидные связи имеются в молекулах инсулина и иммуноглобулинов.
5. Супервторичная структура белков. В разных по первичной структуре и функциям белках иногда выявляются сходные сочетания и взаиморасположение вторичных структур, которые называются супервторичной структурой. Она занимает промежуточное положение между вторичной и третичной структурами, поскольку это специфическое сочетание элементов вторичной структуры при формировании третичной структуры белка. Супервторичные структуры имеют специфические названия, такие как «α-спираль-поворот-а-спираль», «лейциновая застежка молния», «цинковые пальцы» и др. Такие супервторичные структуры характерны для ДНК-связывающих белков.
«Лейциновая застежка-молния». Этот вид супервторичной структуры используется для соединения двух белков. На поверхности взаимодействующих белков имеются α-спиральные участки, содержащие не менее четырех остатков лейцина. Лейциновые остатки в α-спирали располагаются через шесть аминокислот один от другого. Так как каждый виток α-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка, радикалы лейцина находятся на поверхности каждого второго витка. Лейциновые остатки α-спирали одного белка могут взаимодействовать с лейциновыми остатками другого белка (гидрофобные взаимодействия), соединяя их вместе (рис. 1.11.). Многие ДНК связывающие белки функционируют в составе олигомерных комплексов, где отдельные субъединицы связываются друг с другом «лейциновыми застежками».
Рис. 1.11. «Лейциновая застежка-молния» между α-спиральными участками двух белков
Примером таких белков могут служить гистоны. Гистоны - ядерные белки, в состав которых входит большое количество положительно заряженных аминокислот - аргинина и лизина (до 80%). Молекулы гистонов объединяются в олигомерные комплексы, содержащие восемь мономеров с помощью «лейциновых застежек», несмотря на значительный одноименный заряд этих молекул.
«Цинковый палец» - вариант супервторичной структуры, характерный для ДНК-связывающих белков, имеет вид вытянутого фрагмента на поверхности белка и содержит около 20 аминокислотных остатков (рис. 1.12). Форму «вытянутого пальца» поддерживает атом цинка, связанный с радикалами четыре аминокислот - двух остатков цистеина и двух - гистидина. В некоторых случаях вместо остатков гистидина находятся остатки цистеина. Два близко лежащих остатка цистеина отделены от двух других остатков Гисили Циспоследовательностью, состоящей примерно из 12 аминокислотных остатков. Этот участок белка образует α-спираль, радикалы которой могут специфично связываться с регуляторными участками большой бороздки ДНК. Специфичность связывания индивидуального
Рис. 1.12. Первичная структура участка ДНК-связывающих белков, формирующих структуру «цинкового пальца» (буквами обозначены аминокислоты, входящие в состав этой структуры)
регуляторного ДНК-связывающего белка зависит от последовательности аминокислотных остатков, расположенных в области «цинкового пальца». Такие структуры содержат, в частности, рецепторы стероидных гормонов, участвующих в регуляции транскрипции (считывание информации с ДНК на РНК).
Таблица 1. Характеристика связей, участвующих в структурной организации белков | ||
Уровень организации | Типы связей (по прочности) | Разновидность связи |
Первичная (линейная полипeптидная цепь) | Ковалентные (сильные) | Пептидная — между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот |
Вторичная (α-спираль, β-структуры) | Слабые | Водородные — между пептидными группами (каждой первой и четвертой) одной полипептидной цепи или между пептидными группами смежных полипептидных цепей |
Ковалентные (сильные) | Дисульфидные — дисульфидные петли в пределах линейного участка полипептидной цепи | |
Третичная (глобулярная, фибриллярная) | Ковалентные (сильные) | Дисульфидные, изопептидные, сложноэфирные — между боковыми радикалами аминокислот разных участков полипептидной цепи |
Слабые | Водородные — между боковыми радикалами аминокислот разных участков полипептидной цепи Ионные (солевые) — между противоположно заряженными группами боковых радикалов аминокислот полипептидной цепи Ван-дер-ваальсовы — между неполярными боковыми радикалами аминокислот полипептидной цепи | |
Четвертичная (глобулярная, фибриллярная) | Слабые | Ионные — между противоположно заряженными группами боковых радикалов аминокислот каждой из субъединиц Водородные — между боковыми радикалами аминокислотных остатков, расположенными на поверхности контактирующих участков субъединиц |
Ковалентные (сильные) | Дисульфидные — между остатками цистеина каждой из контактирующих поверхностей разных субъединиц |
Дата добавления: 2015-08-27; просмотров: 356 | Нарушение авторских прав
<== предыдущая лекция | | | следующая лекция ==> |
http://platie4you.ru/shelkovye-platya-povsednevnaya-roskosh/ | | | Рефлекторная регуляция |