52.Химическое строение, св-ва и биологическая роль белков. Протеолиз.

52.Химическое строение, св-ва и биологическая роль белков. Протеолиз.

Белки – это высокомолекулярные органические соединения. Структурными единицами белков являются аминокислоты. В природных белках встречается 20 различных аминокислот, но разнообразие белков велико, поскольку каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность, генетически конролируемая. Белков в клетках больше, чем каких бы то ни было орган.соединений (свыше 50% от сухой массы клетки). Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций: каталитическая – выполняют ферменты, которые по своей биол.природе являются белками; питательная – выполняют резервные белки, являющиеся источниками питания (казеин); транспортная – перенос кислорода гемоглабином, участие альбуминов в транспорте липидов и др; защитная – выполняют белки-антитела в ответ на поступление чужеродных вещест, также способность ряда белков крови к свертыванию; сократительная – эту функцию обеспечивает много белковых веществ тела, но глав.роль играют – актин и миозин; структурная – белки вместе с липидами образуют биомембраны клеток. Каллоген входит в состав соедин.тк, кератин в волосы и ногти, эластин в сосудистой стенки и др; гормональная – гормоны регулируют обмен вещ, и ряд гормонов представлены белками (гормоны гипофиза, поджел.ж-зы и др). Т.образом белкам принадлежит разносторонняя роль в ор-ме человека. Сложность строения белк.молекул и черезвычайное разнообразие их функций затрудняет создание единой четкой классиф-и. поэтому выделяют разные класф-и, основанные на хар-х.

Класф-я белков по их составу:1) простые – при гидролизе распадаются только на аминокислоты (альбумины, глобулины, гистоны) 2) сложные – при гидролизе распад-ся на АК и небелковую часть (фосфо-, нуклео-, гликопротеины).

Класф-я белков по их структуре: 1)фибриллярные, 2) глобулярные, 3) промежуточные.

Существуют и другие класф-и.

В зависимости от пространственной конфигурации полипептидных цепей различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную стр-ру белка:

1 – последовательная цепочка АК остатков

2 – обуславливается водородными связями, возникающими м\у двумя пептидными группами одной (спиральная конфигурация) или двух (складчатая конфиг-я) полипептидных цепей.

3 – формируется вследствии превращения спиральных и неспиральных уч-в полипептидной цепи в трехмерные образования – глобулы, в результате формир-я дисульфидных ионных и водородных мостиков и гидрофобных взаимодействий.

4 – при обьединении нескольких отдельных белковых молекул в единую систему.

Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте - это часть метаболизма белков, совокупность управляемых процессов, осуществляемых в системе пищеварения, которые представляют собой химическую переработку белков поступающих в организм с пищей, для последующего их всасывания в кровь и в лимфу.

Пищевые вещества содержат крупномолекулярные белки, углеводы и липиды, которые не способны к всасыванию в кровь и лимфу из-за больших размеров своих молекул. Химическая переработка пищи в желудочно-кишечном тракте представляет собой последовательное ступенчатое ферментативноегидролитическое расщепление крупномолекулярных белков, углеводов и липидов до простых веществ, способных к всасыванию. Ферменты, катализирующие эти реакции гидролиза называют гидролазами.

Переваривание белков пищи предназначено для их денатурации, лишения видовой и тканевой специфичности и расщепления на простые компоненты способные всасываться в тонкой кишке в кровь. Почти все белки пищи (~95 ё 97%) всасываются в виде свободных аминокислот. Расщепление белков пищи представляет собой гидролиз с участием катализаторов - протеолитических ферментов (протеазы, протеиназы, пептидазы). Каждый фермент из протеиназ разрывает вполне определенные пептидные связи белков. Специфичностьдействия зависит от размера полипептида, его структуры, разновидности аминокислот участвующих в образовании пептидных связей.

В зависимости от особенностей действия, пептидазы разделяют на две группыэкзопептидазы и эндопептидазы. Экзопептидазы катализируют разрыв концевой пептидной связи. При этом высвобождается вполне определенная концевая аминокислота. Эндопептидазы гидролизуют главным образом пептидные связи внутри полипептидной цепи. Разные эндопептидазы обладают специфичностью действия на субстрат гидролиза, зависящей от вида аминокислот в разрываемой пептидной связи. В связи с этим под действием разных эндопептидаз молекула белка расщепляется на определенное количество пептидов.

Переваривание белков пищи начинается в желудке. Желудок является резервуаром, где потребленная пища находится в течение ~6 ё 8 ч. Ёмкость желудка взрослого человека в среднем равна ~3 л (1,5 ё 4,0 л). В желудок поступает пища, которая подверглась существенной физической и незначительной химической переработке в полости рта. Химическая переработка пищи более интенсивно продолжается в желудке. Здесь происходит её постепенное перемешивание с желудочным соком

и образование химуса. Желудочный сок содержит соляную кислоту и ферменты, катализирующие гидролиз пищевых веществ, главным образом белков. Подготовленные для еще более интенсивного переваривания слои химуса, прилегающие к стенке желудка, периодически порциями перемещаются желудком в двенадцатиперстную кишку.

Соляная кислота желудочного сока играет существенную роль в переваривании белков. Она способствует набуханию белков, их денатурации, создает оптимальнуюкислотностьсреды для наилучшего действия ферментов, активирует проферменты, стимулирует секрециюгормонов принимающих участие в управлениифункциями желудочно-кишечного тракта.

Желудочный сок содержит три главных протеазы: пепсин, реннин и гастриксин. Пепсин катализирует гидролиз пептидных связей почти всех натуральных белков (за исключением некоторых кератинов, протаминов, гистонов и мукопротеинов). В результате гидролиза белков образуются различного размера полипептиды, олигопептиды и небольшое количество свободных аминокислот.

В желудочном соке детей грудного возраста содержится фермент реннин. Он катализирует свертывание молока (превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин). При таком свертывании молока замедляется продвижение нерастворимого казеина по желудочно-кишечному тракту. Благодаря этому увеличивается время действия протеиназ и обеспечивается эффективность усвоения белков. У взрослых свертывание молока осуществляется в большей степени пепсином.

Значительно более интенсивное, чем в желудке переваривание белков осуществляется в тонкой кишке. Начальным отделом её является двенадцатиперстная кишка. Двенадцатиперстная кишка имеет приблизительно в десять раз меньшую ёмкость, чем желудок. В то же время через двенадцатиперстную кишку проходит вся та масса химуса, которая находится в желудке. В полость двенадцатиперстной кишки выделяют свои секретыподжелудочная железа, бруннеровы железы и печень. Количество секретов на единицу поверхности двенадцатиперстной кишки, количество ферментов значительно больше, чем на единицу поверхности желудка. Все это объясняет тот факт, что интенсивность переваривания пищевых продуктов, в том числе и белков в двенадцатиперстной кишке приблизительно в четыре раза больше, чем в желудке.

Сок поджелудочной железы содержит пять главных ферментов: трипсин, химотрипсин, коллагеназу, карбоксипептидазу, эластазу. Трипсин и химотрипсин действуют на белки аналогично пепсину. Они наиболее активны в слабощелочной среде (рН = 7,2 ё 7,8) и разрушают внутренние пептидные связи. Таким образом, внутренние пептидные связи сложных белков последовательно разрывают три протеазы: пепсин желудочного сока, трипсин и химотрипсин сока поджелудочной железы. В результате образуются полипептиды различной длины и небольшое количество свободных аминокислот.

Дальнейший гидролиз полипептидов до свободных аминокислот осуществляется под влиянием группы более специфичных ферментов - пептидаз. Они содержатся в соке поджелудочной железы, в соке двенадцатиперстной кишки (бруннеровы железы) и в кишечном соке желёз нижележащих отделов тонкой кишки (либеркюновы железы) Это карбоксипептидазы (карбоксиполи,, карбокситри, карбоксидипептидазы) и аминопептидазы (аминополи,.,аминотри, аминодипептидазы). Эти ферменты разрушают концевые пептидные связи с образованием олигопептидов или свободных аминокислот (в соответствии с названием). Кроме перечисленных ферментов сок поджелудочной железы содержит ферменты эластазу и коллагеназу. Они катализируют гидролиз эластина и коллагена.

Как правило, конечные стадии гидролиза пищевых продуктов осуществляются в гликокаликсе и на мембранеэнтероцита (мембранное переваривание). Образовавшиеся при этом простые вещества, в частности свободные аминокислоты, здесь же всасываются (активный транспорт) через мембрану энтероцита в его цитозоль, затем - в интерстициальное пространствомикроворсинок, и далее - в кровь их микроциркуляторного русла в печень.

Протеолиз Для полного расщепления белков до свободных аминокислот необходимо несколько ферментов с различной специфичностью. Протеиназы и пептидазы имеются не только в желудочно-кишечном тракте, но и в клетках. По месту атаки молекулысубстратапротеолитические ферменты делятся на эндопептидазы и экзопептидазы. Эндопептидазы, или протеиназы, расщепляют пептидную связь внутри пептидной цепи. Они «узнают» и связывают короткие пептидные последовательности субстратов и относительно специфично гидролизуют связи между определенными аминокислотными остатками. Протеиназы классифицируются по механизму реакции. Сериновые протеиназы (схема В) содержат в активном центре важный для каталитического действия этих ферментов остаток серина, в цистеиновых протеиназах таким является остаток цистеина и т.д. Экзопептидазы гидролизуют пептиды с конца цепи: аминопептидазы — с N-конца, карбоксипептидазы — с С-конца. Наконец, дипептидазы расщепляют только дипептиды.

Б. Протеасомы

Поскольку функциональные белкиклетки должны быть защищены от преждевременного протеолиза, часть протеолитических ферментовклетки заключена в липосомы (см. с. 228). Другая хорошо регулируемая система деградации белков локализована в цитоплазме. Она состоит из больших белковых комплексов (молекулярная масса 2?106 Да), протеасом. Протеасомы содержат бочковидное ядро из 28 субъединиц и имеют коэффициент седиментации (см. с. 202) 20S. Протеолитическая активность (на схеме показана в виде ножниц) локализована во внутреннем 20S-ядре. С торцов бочки запираются сложно устроенными 19S-частицами, контролирующими доступ в ядро.

Белки, которым предстоит разрушение в протеасоме (например, содержащие ошибки транскрипции или состарившиеся молекулы), метятся путем ковалентного связывания с небольшим белкомубиквитином. Убиквитин активирован благодаря наличию тиолсложноэфирной связи. Меченые убиквитином («убиквитинированные») молекулы распознаются 19S-частицами с потреблением АТФ и попадают в ядро, где происходит их деградация. Убиквитин не разрушается и после активации используется вновь.

В. Сериновые протеиназы

Большая группа протеиназ содержит в активном центресерин. К сериновым протеиназам принадлежат, например, ферментыпищеварениятрипсин, химотрипсин и эластаза (см. с. 262), многие факторы свертывания крови (см. с. 282), а также фибринолитический ферментплазмин и его активаторы (см. с. 284).

Как показано на рис. 265, панкреатические протеиназы секретируются в виде проферментов (зимогенов). Активация таких ферментов основана на протеолитическом расщеплении. Процесс активации показан на примере трипсиногена, предшественникатрипсина (1). Она начинается с отщепления N-концевого гексапептида энтеропептидазой («энтерокиназой»), специфической сериновой протеиназой, которая локализована в мембранах кишечного эпителия. Продукт расщепления (?-трипсин) ферментативно активен и расщепляет следующую молекулу трипсиногена в местах, отмеченных на рисунке красным цветом (аутокаталитическая активация). Проферментыхимотрипсина, эластазы, карбоксипептидазы А и др. также активируются трипсином.

Активный центртрипсина показан на схеме 2. Остаток серина при участии остатков гистидина и аспартата нуклеофильно атакует расщепляемую связь (красная стрелка). Отщепляемая часть пептидного субстрата расположена в С-концевой стороне от остатка лизина, боковая цепь которого во время катализа фиксируется в специальном «кармане» фермента (на схеме слева).Протеолиз, процесс гидролиза пептидных связей, катализируемый протеолитическими ферментами. Наряду с расщеплением до аминокислот белков пищи (а также собственных белков организма в процессе метаболизма) П. играет важную роль в образовании ферментов, гормонов и биологически активных пептидов из их неактивных предшественников (см. Ангиотензин, Кинины, Проферменты). В растениях П. участвует в мобилизации запасных белков семян при прорастании.

53. Химическая природа, биологическая роль, классификация и механизмы действия фер-в. Пути регулирования активности фер-в.

Ф-ты, или энзимы, предст.собой высокоспециализированный класс в-в белковой природы, используемых живыми организмами для осуществления многих тысяч взаимосвязанных хим-х реакций, включая синтез, распад и взаимопревращения огромного множества и разнообразия хим. реакций.В настоящее время получены неопровержимые экспериментальные доказательства белковой природы фер-в. О белковой природе фер-в говорит факт ииактивирования(потери активности) фер-в брожения при кипячений, установленный, еще Пастером. При кипячении имеют место явления необратимой денатурации белка-фермента. Фер-т при этом теряет присущие ему свойства катализировать хим. реакцию. Фер-ты при гидролизе, как и белки, распадаются на аминокислоты, что, бесспорно, служит веским доказательством белковой природы ферментов. Фер-ты обладают рядом свойств, характерных для высокомолекулярных соединений; в частности, они наделены амфотерными свойствами (могут существовать в растворе в виде анионов, катионов и амфионов). Они также обладают электрофоретической подвижностью благодаря наличию в них положительных и отрицательных зарядов. Фер-ты не способны к диализу через полупроницаемые мембраны.Они обладают высокой молекулярной массой, также обладают высокой специфичностью действия.

В основу классификации положен тип катализируемой реакции, который является специфичным для действия любого фер-нта. Тип катализируемой химической реакции в сочетании с названием субстрата (субстратов) и служит основой для систематического наименования ферментов, их делят на шесть главных классов; 1) оксидоредуктазы; 2) трансферазы; 3) гидролазы 4) лиазы; 5) изомеразы; 6) лигазы (синтетазы). К классу оксидоредуктаз относят фер-ты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Названия их составляются по форме «донор: акцептор-оксидоредуктаза». Различают оксидоредуктазы:аэробные дегидрогеназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов (электронов) непосредственно на кислород, анаэробные дегидрогеназы, ускоряющие перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород.

К классу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции внутри- и межмолекулярного переноса различных ато мов, групп атомов и радикалов. Наименование их составляеся по форме: «донор - транспортируемая группа – трансфераза».

В класс гидролаз входит большая группа ферментов, каталзирующих расщепление внутримолекулярных связей органических в-в при участии молекулы воды. Наименование их с ставляется по форме: «субстрат - гидролаза».

К классу лиаз относят фер-ты, катализирующие обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем; эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту двой связи. Они обозначаются термином «субстрат-лиаза».

К классу изомераз относят фер-ты, катализирующие личные типы реакций изомеризации. Систематическое название, их составляется с учетом типа реакции.

Кклассу лигаз относят фер-ты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата).

Механизм. При ферментативном энзиматическом катализе фермент соединяется (в принципе обратимо) со своим cyбстратом, образуя нестойкий промежуточный фермент-субстратный комплекс, который в конце реакции распадается с освобождением фермента и продуктов реакции. В процессе реакции различают несколько стадий:присоединение молекулы субстрата к ферменту, преобразование первичного промежуточного соединения в один или несколько последовательных (переходных) комплексов и протекающее в одну или несколько стадий, отделение. конечных продуктов реакции от фермента.

В образовании фермент-субстратных комплексов участвуют водородные связи, электростатические и гидрофобные взаимодействия, а также в ряде случаев ковалентные, координационные связи.

В каталитическом процессе существенное значение имеют точное соответствие м/у ферментом и субстратом, а также термодинамические и каталитические преимущества подобного соответствия.

Фер-ты, с термодинамической точки зрения, ускоряют химические реакции за счет снижжения энергии активации. Энергией активации называется энергия, необходимая для перевода всех молекул моля в-ва в активированное состояние при данной температуре. Таким образом, в механизме ферментативного катализа ведущую роль играют промежуточные фермент-субстратные комплексы, образование которых определяется тонкой структурой активного и эффекторного центров и уникальной структурой всей, молекулы фермента, обеспечивающими высокую каталитическую активность и специфичность действия биокатализаторов. Имеется множество регуляторных механизмов, обеспечивающих постоянство внутренней среды организма:1.Влияние закона действия масс. В катализируемой ферментом обратимой химической реакции концентрация компонентов реакции и соответственно направление реакции будут регулироваться влиянием закона действия масс. 2.Изменение количества фермента. 3.Проферменты. Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта и поджелудочной железы синтезируются в неактивной форме, в виде проферментов (зимогенов). Регуляция в этих случаях сводится к превращению проферментов в активные ферменты под влиянием специфических агентов.4.Химическая модификация фермента.Уровень активности ключевых ферментов и соответственно интенсивность процессов обмена будут определяется соотношением фосфорилированных и дефосфорилированных форм этих ферментов. 5. Регуляций активности фер-в по принципу обратной связи. Во многих строго биосинтстических реакциях основным типом регуляции скорости многоступенчатого ферментативного процесса является ингибирование по принципу обратной связи, когда конечный продукт биосинтетической цепи подавляет активность фермента, катализирующего первую стадию.6.Другие типы регуляции активности ферментов. Существует ряд других механизмов, контролирующих скорость метаболических процессов и активность внутриклеточных фер-в. К подобным механизмам могут быть отнесены конкуренция ферментов за общий субстрат, выключение активности одного из изоферментов (у множественных форм ферментов), влияние концентраций кофакторов и их формы (в особенности ионов металлов) и явление компартментализации.

54.Углеводы, особенности строения, классификация, биологическая роль.

Углеводы -полилксиальдегиды и полиоксикетоны с общей формулой (СН2О)n, а также производные этих соединений.

Углеводы делятся на 3 группы: моносахариды, олигосахариды, полисахариды. Моносах.-производные многоатомных спиртов, содержащих карбонильную(альдегидную или кетонную) группу. Если карбонильная группа находиться в конце цепи, то моносахарид представ. собой альдегид и наз-ся альдозой; при любом другом положении этой группы моносахарид является кетоном и наз-ся кетозой. Простейшими представителями моносахаридов явл. триозы: глицеральдегид и дигидроксиацетон. При окислении первичной спиртовой группы трехатомного спирта-глицерина- обр-ся глицеральдегид (альдоза), а окисление вторичной спиртовой группы приводит к образованию дигидроксиацетона(кетоза).

Олигосахариды-содержат от 2 до 8-10 остатков моносах-ов, соед-ных гликозидными связями. Различают дисахариды, трисахариды и т.д. Дисахариды (мальтоза, лактоза, сахароза)– сложные сахара, каждая молекула при гидролизе распадается на две мол-лы моносахаридов. Дисах. явл-ся одним из основных источников углеводов в пище человека и животных.

Полисахариды. Можно разделить: 1.Гомополисахариды сост-т из моносахаридных единиц только одного типа; 2.Гетерополисахариды-сост-т из двух или более мономерных звеньев. По функциональному назначению делятся: 1.Структурные(целлюлоза); 2.Резервные (гликоген, крахмал).

Крахмал – (С6Н10О5)n – представ. собой смесь двух гомополисахаридов: линейного – амилозы(10-30%) и разветвленного – амилопектина(70-90%).

Гликоген–главный резервный полисахарид высших животных и человека, находится практически во всех тканях и органах жив. И чел.; наибольш кол-во в печени и мышцах. При гидролизе гликоген и крахмал расщепляются с обр-ем сначала декстринов, затем мальтозы и, наконец, глюкозы

Целлюлоза-наиболее широко распространенный структурный полисахарид растительного мира.В орг-х некоторых низших беспозвоночных также обнаружена целлюлоза. Входит в состав клеточной стенки растений.

Хитин структурный полисахарид низших растений и беспозвоночных животных. Не растворим в воде. В организме чел. и жив. выполняют функции:

1.Структурную (компонент большинства внутриклеточных структур), 2.Энергетическую(клеточное топливо), 3.Защитную(участ. в поддержании иммунитета). Углеводы участвуют в синтезе нуклеиновых кислот, явл-ся составными компонентами нуклеотидных коферментов, играющих важную роль в метаболизме живых существ.

Стенки бактериальных клеток сост. Из пептидогликанов их полисахаридные цепи связаны поперечными пептидными мостиками, состоящих из D-аминокислот. Клеточные стенки животных содержат гликопротеиды, гликолипиды, кислые мукополисахариды. Стенки растительных клеток сост. Из целлюлозы и др. полисахаридов.

Переваривание и всасывание углеводовПереваривание крахмала (и гликогена) начинает амилаза слюны. Амилаза слюны вляется а-амилазой. Под влиянием этого фермента в основном происходят первые фазы распада крахмаа (или гликогена) с образованием декстринов (в небольшом количестве образуется и мальтоза). Переваривание крахмала или гликогена в ротовой полости только начинается. Пища, более или менее смешанная со слюной, проглатывается и проходит в желудок. Желудочный сок сам по себе не содержит ферментов, расщепляющих сложные углеводы. В желудке действие а-амилазы слюны прекращается, т.к. желудочное содержимое имеет резко кислую реакцию (рН 1,5-2,5)Однако в более глубоких слоя пищевого комка, куда не сразу проникает желудочный сок, действие слюнной амилазы некоторое время продолжается и происходит расщепление полисахаридов с образованием декcтpинов и мальтозы.иНаиболее важная фаза распада крахмала (и гликогена) протекает в двенадцатиперстной кишке под дeйствием а-амилазы поджелудочного сока. Здесь рН возрастает приблизительно до нейтральных значений. Таким образом, расщепление крахмала и гликогена до мальтoзы происходит в кишечнике под действием трех ферментов-панкреатической а-амилазы, амило-1,6-глюкозидазы и олиго-l,6-глюкозидазы. Образующаяся мальтоза оказывается только временным продуктом, т.к. она быстро гидролизуется под влиянием фермента мальтазы (а-глюкозидазы) на две молекулы глюкозы. Кишечный сок содержит также активную сахаразу, под влиянием которой из сахарозы образуются глюкоза и фруктоза.В конце концов углеводы пищи распадаются на составляющие(их моносахариды (преимущественно глюкоза, фруктоза и галактоза), которые всасываются кишечной стенкой и затем попадают в кровь.

Свыше 90 % всосавшихся моносахаридов (главным образом глюкозы) через капилляры кишечных ворсинок попадают в кровеносную систему и с током крови через воротную вену доставляются прежде всего в печень. Остальное количество моносахаридов поступает по лимфатическим путям в венозную систему.

55. Строение и функции основных липидов. Переваривание и синтез л. Окисление и синтез жирных кислот.

Липиды-разнородные по своему хим.строению в-ва характер.различной растворимостью в органических растворителях и, нерастворимые в воде.Они основные компоненты биолог.мембран, они влияют на их проницаемость, участвуют в передаче нервного импульса, создание межклеточных контактов. Др.функции липидов-образование энергетического резерва, создание защитных водоотталкивающих и термоизолированных покровов у животных и растений, защита органов и тканей от механических воздействий.

Простые липиды включают в-ва, молекулы кот.состоят из остатков жирных кислот(или альдегидов) и спиртов. К ним относят жиры(триглицериды и дн.нейтральные глицириды) и воски. Сложные липиды включают производные ортофосфорной кислоты(фосфолипиды) и липиды, содержащие остатки сахаров(гликолипиды). К сложным л.относят стерины и стериды.

Жирные кислоты.

Жирные кислоты – алифатические карбоновые кислоты – в организме могут находится в свободном состоянии либо выполнять роль строительных блоков для большинства классов липидов. Из клеток и тканей живых организмов выделено свыше 70 различных жирных кислот.

Природные жирные кислоты, условно можно разделить на три группы: насыщенные и полиненасыщенные жирные кислоты.

Жирные кислоты, встречающиеся в природных липидах, содержат четное число углеродных атомов и имеют по преимуществу неразветвленную углеродную цепь.

Примеры:

1.Насыщенные жирные кислоты:

Масляная (С4) СН3-(СН2)2-СООН

2.Мононенасыщенные жирные кислоты:

Кротоновая (С4) СН3-СН=СН-СООН

3.Полиненасыщенные жирные кислоты:

Линолевая (С18) СН3-(СН2)4-СН=СН-СН2-СН-СН=СН-(СН2)-СООН

Все природные жирные кислоты содержат четкое число углеродных атомов, чаще всего 16 или 18. Ненасыщенные жирные кислоты участвующие в построение липидов, содержат двойную связь между 9 и 10 углеродами.

Природные ненасыщенные жирные кислоты имеют цис-конфигурацию крайне редко встречаются транс-конфигурации. Жирные кислоты с длинной углеводородной цепью практически не растворимы в воде. Их натриевые и калиевые соли (мыла) образуют в воде мицеллы.

Нейтральные жиры. Это эфиры глицерина и жирных кислот. Они находятся в организме либо в форме протоплазматического жира, являющегося структурным компонентом клеток, либо в форме запасного, резервного жира. Протоплазмат. жир имеет постоянный хим. состав и содержится в тканях в определенном количестве. Основную массу природных нейтральных жиров составляют триглицериды. Они бываю насыщенные и ненасыщенные. Глицериды способны вступать во все химические реакции свойственные сложным эфирам. Например реакция омыления.

Воски. – сложные эфиры высших жирных кислот и высших одноатомных или двухатомных спиртов с числом углеродных атомов от 20 до 70. Общие их формулы. Они могут входить в состав жира покрывающего кожу, шерсть, перья. Воски являются нормальными метаболитами некоторых микроорганизмов.

Стероиды. Они являются производными циклопентанпергидрофенантренового ядра, содержащего три конденсированных циклогексановых и одно циклопентановое кольцо. К ним относятся многочисленные вещества гормональной природы, а также холестерин, желчные кислоты.

Наиболее важным представителем стеринов является холестерин:

Он содержи спиртовую гидроксильную группу при С3 и разветвленную алифатическую цепь из восьми атомов углерода при С17. Он играет роль ключевого промежуточного продукта в синтезе многих других соединений. В растениях он отсутствует.

Всасывание. Слюна не содержит расщепляющих жиры ферментов. Следовательно, в полости рта жиры не подвергаются никаким изменениям. у взрослых людей жиры проходят через желудок также без особых изменений.Это важно у детей, Известно, что рН желудочного сока у детей грудного возраста

около 5,0, что способствует перевариванию эмульгированного жира молока желчной липазой. Хотя в желудке взрослого человека не происходит заметного переваривания жиров пищи, все же в желудке отмечается частичное разрушение липопротеидных комплексов мембран клеток пищи, что делает жиры более доступными для последующего воздействия на них липазы панкреатического сока. j

Расщепление жиров происходит и преимущественно в верхних отделахтонкого кишечника. После того как химус попадает в двенадцатиперстную кишку, здесь происходит нейтрализация соляной кислоты желудочного сока. Одновременно начинается эмульгирование жира. Желчные кислоты представляют собой основной конечный продукт обмена холестерина: Процесс начинается с гидроксилирования холестерина в 7-м а-положении, т. е. с включения гидроксильной группы в положении 7 и образования 7-гидроксихолестерина. Затем через ряд стадий образуется 3,7,12-тригидроксикопростановая кислота, которой подвергается бетто окислению.

Желчные лислоты присутствуют в желчи в коньюгированной форме, т.е. в виде гликохолевой, гликодезоксихолевой, гликохенодезоксихолевой.Соли жирных кислот резко уменьшают поверхностное натяжение на поверхности раздела жир\вода. Они облегчают эмульгирование.Желч. кислоты явл. Активаторами панкреатической липазы.В расщиплении жиров участвует и кишечная липаза.

Окисление. Установлено, что окисление жирных кислот происходит вмитохондриях при участии мультиферментного комплекса.Жирные кислоты первоначально активируются при участи ATФ и HS-КоА

; субстратами на всех последующих стадиях ферментативноro-окисления жирных кислот

Образование «активной формы» жирной кислоты(ацил-КоА)из коэнзима А и жирной кислоты явл. эндергоническим процессом.

Первая стадия дегидрирования. Ацил-КоА в митохоадриях, прежде всего подвергается ферментативному дегидрированию.

Стадия гидратации. Ненасыщенный ацил-КоА (еноил-КоА) при участии фермента еноил- KoA-гидратазы присоединяет молекулу воды.

Вторая стадия дегидрирования. Образовавшийся бетто-гидроксиацил-КоА затем дегидрируется. Эту реакцию катализируют НАД-зависимые дегидрогены.

Тиолазная реакция.В этой реакции бетто кетоацил-КоА взаимодействует с коэнзимом А. В результате происходит расщепление бетто-кетоацил-КоА и образуется укороченный на два углеродных атома ацил-КоА и двууглеродный фрагмент в виде ацетил-КоА. Образовавшийся ацетил-КоА подвергается окислению в цикле трикарбоновых кислот (цикле Кребса), а ацил-КоА, укоротившиися на два углеродных атома, снова многократно проходит весь путь бетто-окисления вплоть до образования бутирил-КоА.

56.Всаимосвязь обмена в-в.

Как известно, живой организм и условия его существования находятся в постоянной зависимости от условий окружающей среды

Обмен веществ в организме человека протекает не хаотично, а «тонко настроен». Все превращения органических в-в, процессы анаболизма и катаболизма тесно связаны друг с другом. В частности, процессы синтеза и распада взаимосвязаны, координированы и регулируются нейрогуморальными механизмами, придающими химическим процессам нужное направление. В организме человека, как и в живой природе вообще, не существует самостоятельного обмена белков,жиров, углеводов и нуклеиновых кислот. Все они объединены в единый процесс метаболизма; подчиняющийся диалектическим закономерностям взаимозависимости и взаимообусловленности, допускающими также взаимопревращения между отдельными классами органических веществ.

Но, помимо взаимных переходов между разными классами веществ в организме, доказано существование более сложных форм связи. В частности; интенсивность, направление любой химической реакции определяются ферментами, т. е, белками, которые оказывают прямое влияние на обмен липидов, углеводов и нуклеиновых кислот. В свою очередь синтез любоro фермента - белка - требует участия днк и почти всех трех типов рибонуклеиновых кислот -тРНК, мPHК и рРНК. Если к этому добавить влияние гормонов, продуктов распада какого-либо одного класса веществ (например, биогенных аминов) на обмен других классов органических веществ; то становятся понятными удивительная согласованность и координированность огромного разнообразия химических процессов, совершающихся в организме. Помимо прямых переходов метаболитов этих классов в-в друг в друга, существует тесная энергетическая связь, когда энергетические потребности организма могут обеспечиваться окислением какого-либо одного класса органических в-в при недостаточном поступлении с пищей других. Существенность белков (в частности, ферментов, гормонов и др.) в обмене всех типов химических соединений слишком очевидна и не требует доказательств. Кетогенные аминокислоты, образующие в процессе обмена ацетоуксусную кислоту (ацетоацетил -КоА), могут непосредственно участвовать в синтезе жирныхкислот и стеринов. Аналагично могут использоваться глюкогенные аминокислоты через ацетил-КоА, но после предварительного превращения в пировиноградную кислоту или другую кетокислоту, переходящую в пируват. Некоторые структурные компоненты специализированных липоидов, в частности фосфолипидов, имеют своим источником аминокислоты и их производные, например серин, этаноламин, сфингозин и холин.Путь превращенная углеродных скелетов кетогенных или глюкогенных аминокислот в жирные кислоты является необратимым процессом Получены доказательства синтеза глюкозы из большинства аминокислот. В некоторых случаях(аланин, аспарагиновая и, глутаминовая кислоты) эта связь является непосредственной, в других - она, осуществляется через побочные каналы. Следует особо подчеркнуть, что три а-кетокислоты (пируват, оксалоацетат и кетоглутарат), образующиеся соответственно из аланина. аспартата и глутамата, не только служат исходным материалом для синтеза глюкозы, но и являются своеобразным катализаторами в превращении ацетильных остатков от всех классов пищевых веществ в цикле Кребса для образования энергии.Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме не происходит. Этим объясняется незаменимость белков для человека и животных.В то же время организм может нормально развиваться при одностороннем белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков.

Энергетическая ценность пищи оказывает определенное влияние на белковый обмен, контролируемый азотистым балансом. Если потребляемая энергия пищи находится ниже минимального уровня, то наблюдается увеличение экскреции азота и наоборот, при увеличении. калорийности пищи экскреция азота с мочой снижается.

Имеются различные пути взаимопревращений жиров и углеводов.С энергетической точки зрения превращение углеводов в жиры следует рассматривать как депонирование энергии, хотя синтез жира сопровождается затратой энергии, которая вновь освобождается при окислении жиров в организме.Глицерин, входящий всостав триглицеридов и фосфолипидов, может легко образоваться из промежуточных метаболитов гликолиза.

Но основным путем превращения углеводов в жиры является, путь образования высших жирных кислот из ацетил-КоА, который образуется при окислительном декарбоксилировании пировиноградной кислоты.Ацетил-КоА образующийся в процессе обмена углеводов, жиров и ряда аминокислот, служит пусковым субстратом как для синтеза жирных кислот и холестерина (а следовательно, и липидов вообще), так и для цикла трикарбоновых кислот. Для окисления ацетил-КоА в этом цикле требуется щавелевоуксусная кислота которая является вторым ключевым субстратом в цикле Кребса. Щавелевоуксусная кислота может синтезироваться из пировиноградной кислоты и СО2 благодаря реакции карбоксилирования или образоваться из аспарагиновой кислоты в процессе трансаминирования. Две молекулы ацетил-КоА, конденсируясь, образуют ацетоуксусную кислоту, которая является источником других ацетоновых тел в организме. Таким образом, преобладание распада одних питательных веществ и биосинтеза других прежде всего определяется физиологическим состоянием и потребностями организма в энергии и метаболитах.

57.Струкрурная организация и биолог. роль нукл.кислот.

Нуклеиновые кислоты (НК) обеспечивают хранение и передачу наследст-ой инф-ции, непосредственно участв-т в мех-ах реализации этой информации путем програмирования синтеза всех клет-ых белков. Структурные единицы Нкпринимают участие в обмене в-в, в аккумулировании, переносе и трансформации энергии.

Химический состав.

НК(ДНК и РНК) состоят из небольшого числа компонентов более простого строения, хотя и относятся к сложным высокомолекулярным соедин-ям. В обеих Нксодерж-ся: пуриновые (А,Г) и пиримидиновые (Т,Ц в РНК вместо Т-У) основания, углеводы(вДНК рибоза, в РНК дезоксирибоза) и фосфорная т-та. Еще в составе НК открыты минорные азотистые основания (защита РНК от действия гидролитических ферментов). ДНК в основном сосредоточена в ядре. На долю РНК приходится 5-10% всей массы кл-ки. Выделяют мРНК (матрица при син-зе белка), рРНК (фун-ия в белковом син-зе не ясна), тРНК (переносят аминокис-ты к месту син-за белка).

Структура НК.

Правила Чаргаффа: 1. молярная доля пуринов = мол. доле пиримидинов: А+Г=Ц+Т. 2.А+Ц=Г+Т. 3. А=Т и Г=Ц

Структурная ед-ца НК- мононуклеотид. Состав мононук-да: азот-е основание+ угледод+ Н3РО4. азотистое основание +угледов наз-ся нуклеотид. В них пуриновое или пиримид-ое основание соединено с углеводом N-гликозидной связью.

Первичная структура НК.

Это порядок расположения мононуклеот-ов в цепи ДНК и РНК. Она стабилизир-ся 3,5- фосфодиэфирными связями. Схема: основание основание-пентоза - Р - пентоза-

Т.о. ковалентный каркас НК сос-т из чередующихся остатков пентозы и фосфор-й к-ты; пурин-е и пиримид-ые основания сост-ют боковые цепи, присоединенные к пентозе каркаса. Полинуклеотидная цепь РНК имеет на одном конце свободный монофосфатный эфир(5-конец), на др. – нуклеотид со свободными 2- и 3-ОН группами. Особенности первичн. Структуры всех тРНК: 1) 5-концом всегда яв-ся гуаниновая кислота; 2) на др. конце нах-ся ЦЦА. В первичной стр-ре ДНК нуклеотиды связаны, как и в стр-ре РНК, 3,5-фосфодиэфирными мостиками.

Вторичная структура НК.

ДНК(модель Уотсона и Крика) сост. Из 2-х цепей, образуя правовращающую спираль, в кот. Обе антипараллельные цепи закручены вокругодной оси. Цепи связаны водор-ми св-ми м/у их азот-ми основ-и. Обе цепи расположены так, что пури-ые и пирими-ые основания находятся внутри спирали и расположены «стопкой», фосфорные гр. углеводные компоненты – снаружи. Обе цепи отличаются др. от др. последова-ю оснований и нуклеиновым составом. Цепи комплементарны др. др.: основание одной цепи определ-ет основание в др. цепи. Кадое основание одной цепи спарено с лежащем в тойже плоскости основ-ем др. цепи. Разрешенными являются пары А-Т, Г-Ц. Стабильность А-Т обеспеч-ся двумя водородными св-зями, а Г-Ц – тремя. Именно в этих парах водор-ые связи наиболее прочны. Цепи ДНК тоже комплементарны, имеют противоположную полярность(в 1 цепи направление 5 – 3, а в др. – 3-5 концы). тРНК напоминает клеврный лист. Есть участки для взаимодействия с рибосомами, места для связывания с а. к. и с ферм-ми, а так же триплет(антикодон) комплементарный кодону мРНК – кодирует включение определенной а. к. в белок.

Третичная структура НК

Двойная спираль ДНК на некот-х участках может подвергатся дальнейшей спирализации. Образуется суперспираль или открытая кольцевая форма. Еще линейная ДНК может образоваться из кольцевой. Образов-е кольцевой формы часто вызвано ковалент-м соедин-ем их открытых концов. Вообще, суперспираль обеспечи-ет компактность мол-ле ДНК. тРНК имеют приметно одинаковую третичную стр-ру, кот. от «клеверного листа» отличается большей компактностью за счет складывния различ-ых частей молекулы.

Генетический код - единая система записи наследственной информации в молекулах нуклеиновых кислот в виде последовательности нуклеотидов. Генетический код основан на использовании алфавита, состоящего всего из четырех букв-нуклеотидов, отличающихся азотистыми основаниями: А, Т, Г, Ц.

Г.к. для аминокислот явл. вырожденным.

Имеются доказательства, что вырожденность генетического кода имеет несомненный биологический смысл, обеспечивая организму ряд преимуществ. В частности, она способствует «совершенствованию» генома, так как в процессе мутации могут наступать различные аминокислотные замены. Другой отличительной особенностью генетического кода является отсутствие «знаков препинания», т. е. сигналов, указывающих на конец одного кодона и начало другого. Другими словами, код является линейным, однонаправленным и не прерывающимся: АЦГУЦГ АЦЦ. Это свойство генетического кода обеспечивает синтез в высшей степени упорядоченной последовательности молекулы белков.

58.Транскрипция особенности репликации лидирующей и отстающей цепей ДНК.Транскрипция (Т) яв-ся первой стадией реализации (считывания) ген. инф-и на к-рой нуклеотидная последовательность ДНК копируется в виде н.о. послед-ти РНК. В основе мех-ма копир-я при транскрипции лежит тот же стр-й принцип комплементарного спаривания оснований, что и при репликации. (Т) осущ-ся ферм. РНКрол синтез-ми РНК на ДНК матрице из рибонуклеотидтрифосфатов. Репликация (Р) – самовоспроизведение ген. материала (ДНК). Р. ДНК осущ-ся полуконсервативным путем: цепи расход-ся, затем, каждая цепь служит матрицей на кот-й выстра-ся комплементарная ей новая цепь ДНК 1) Расплетание двойной спирали ДНК в ходе Р. Эту реа-ю осущ-т 2 типа белков: хеликазы и SSb-белки. В результате работы хеликаз возникает вилка из двуспирального уч-ка ДНК и 2х одноцепо-х ветвей. Ренатурации одноцепочных уч-в ДНК припятствует их связывание SSb-белком, имею-м изберат-е сродство к однонитевой ДНК. Связывание одноцепоч-й ДНК с Ssb-белком стимул-т ДНКпол и повышает точность её работы. 2) Прерывестый синтез ДНК т.к цепи ДНК в дуплексе антипаралельны, то направ-е синтеза совпадает лишь для одной матричной цепи и протовоположно др. комплементарной матрице. Это значит, что синтез м/т происходить непрерывно лишь на одной из матричных цепей. На др. матрице ДНК синтез-ся цепь назыв. ведущей, а др. запаздывающей.

ДНКполIII кат присоед-е мононуклеотидных ед. к свободн. 31гидроксильному концу цепи ДНК; т.о.синтез ДНК идет в направлен 51 – 31 Прод-т полимеразной р-ции – одиночная цепь ДНК связывается с комплементарной цепью матрицы с образов-м двойной спирали. Синтез запаздывающей цепи: Праймаза синтезирует РНК – затравку для запаздывающей цепи. ДНКполIII удлиняет эти затравки до тех пор, пока не упрется в предыдущею затравку, т.е синтезирует фрагмент оказаки. Затем действует ДНКполI к-рая продолжает удлинять фрагменты оказаки, одновременно гидролизуя РНК – затравку предыдущего фрагм-та, испол-я свою 51-экзунуклеазную актив-ть. После дей-я ДНКполI м/у 2 сосед-ми фрагм-ми остаётся одноцепочный разрыв к-рый зашивает ДНК-лигаза. Синтез мол. РНК начин-ся в опред-х местах ДНК – промоторах, и завершается в терминаторах, Уч-к ДНК огра-ый промотором и терминатором назыв. транскриптоном. В пределах транскрип-а копир только 1 из 2х нитей ДНК, к-раяназыв значищей (или матричной). Цикл транскрип-и м/но поделить на 4 стадии: 1) Связывание с ДНК, 2) инициация цепи РНК, 3) элонгация цепи РНК, 4) терминация цепи РНК. 1) цикл Т. начин с присоед-е РНК –пол к промотору строго определенному уч-ку ДНК, с кот-го начин синтез РНК. Оказавшись на промоторе РНК – пол образ, с ним закрытый промоторный комплекс, в кот-м ДНК сохран двуспиральную стр-ру, В этом компл РНК-пол ещё не способна к синтезу РНК. Закрытый комплекс превращается в открытый, в открытый, в к-ром РНК-пол расплетает 1 виток двойной спирали ДНК в районе стартовой точки. 2) Стадия инициации требует наличия субстратов РНК-пол, нуклеозидтрифосфатов и заключается в образовании первых нескольких звеньев цепи РНК. Когда РНК-продукт достигает кретич-й длины (3-9 н.о.) трансгибирующий комплекс стабилизируется и уже не распадется до тех пор, пока синтез мл. РНК не б/т доведен до конца. Примерно в этот момент, к-рый считается концом и началом элонгации от РНК – пол отделяется? – субеденица. 3) на стадии элонгации в ДНК расплетено 18 н.п. 12 н.о. матричной нити ДНК обр-ют гибридную спираль с растущим концом цепи РНК. ПО мере движ. РНК –пол по матрице впереди неё происходит расплетение, а позади восст-я двойной спирали ДНК. Одновременно освобождается очередное звено растущей цепи РНК из комплекса с матрицей и РНК – пол.

4) Синтез РНК завершается в терминаторах, где происходит отделение от ДНК и готовой РНК, и минемальной РНК –пол к-рая, обьеденившись со свободн? – суъединицей, м/т вступить в следующий цикл транскрипции.

59 Основные этапы трансляции. Процессинг белков.

Трансляция – перевод последовательности нуклеотидов в мол и-РНК в последовательность АМК полипептидной цепочки.

Трансляция осуществляется в кл. при помощи белок-синтезирующей сист. В ее состав ыходят => стр-ры: рибосомы; м-РНК; т-РНК; белк. факторы и ферм. инициации, элонгации и терминации трансляции; набор АМК; набор аминоацил-т-РНК-синтетаз, образующих аминоацил-т-РНК; макроэрин АТФ и ГТФ; ионы Mg2+, Ca2+, K+, NH4+.Субстратами матричного синтеза белка яв-ся АМК, соединенные с т-РНК, причем последние способствуют переводу информации с последовательности нуклеотидов на последовательность АМК.

1.Инициация трансляции. Трансляция осуществляется на рибосрмах. Они обладают каталитическими св-ми, образуя пептидную связь, а также выполняют f мех. переноса пептидил-т-РНК. Рибосома состоит из 2-х субъедениц, отличающихся по размеру. (У прокариот 30S и 50S, у эукариот 60S и 40S).При образовании рибосомы форм-ся 2 центра трансляции: - донорный (пептидный), Р-центр; - акцепторный (аминоацильный), А-центр.Инициация нач с образования малых инициирующих комплексов, к-рые затем ассоциируют в больш. инициирующий комплекс. В этом проц. участвуют рибосомы, м-РНК, аминоацил-т-РНК, белковые факторы инициации (IF1, IF2, IF3), а также макроэрг ГТФ.В кл. эукариотпервый инициирующий АМК, соединенной с т-РНК, яв-ся метионин, а у прокариот – формилметионин. В м-РНК обнаружены специальные иницыирующие кодоны. Инициация трансляции педст-ет собой импульс, сообщаемый молекулярной машине, ориентированной на биосинтез белка. При этом АМК соед-ся др. с др. в той последовательности, которая была запрограмированна в м-РНК. У прокариот очередность событий образования инициир компл. => 1)30S рибосома соед. с IF3; 2) к комплексу 30S- IF3 присоед-ся IF1 и обр-ся малый инициирующ. комплекс; 3) одновременно при ассоциации формилметион-т-РНК с ГТФ и IF2 образ-ся второй малый инициир. комплекс; 4) 30S- IF3- IF1 связ-ся с 5'-концом м-РНК и узнает инициир. кодон. При этом образ-ся комплекс 30S- IF1 - IF3-м-РНК, а инициир. кодон нах. сайт, к-рый затем преабразуется в Р-центр полной рибосомы; 5) 2 малых инициир-х комплекса ассоциируют в след. структуру 30S- IF1 - IF3-м-РНК-формилметионин-т-РНК-ГТФ.Образ-ся большой инициирующий комплекс, к-рый взаимод-ет с 50S рибосомальной субъед, при этом формируется активная белок-синтезирующая сист, включающая в сбя полную рибосому, м-РНК и т-РНК. Факторы инициации отделяются от комплекса и поступают в цитоплазму; ГТФ также отделяется.При ассоциации малой и большой субъед. происходит образование пептидильного и аминоацильного центров трансляции. 2. Элонгация трансляции.Элонгация представляет собой образование и удлинение полипептидной цепи, формирующейся на рибосоме. Этот проц. происходит при участии ГТФ и 3-х факторов элонгации (Tu, Ts, G).1)Tu образует комплекс с ГТФ, к-рый связ-ся со всеми аминоацил-т-РНК.2)Тройной комплекс. Tu-ГТФ-аминоацил-т-РНК перемещ-ся в А-центр рибосомы, где происходит соединение кодона м-РНК с антикодоном т-РНК.3)Tu гидролизует ГТФ > Tu, ГТФ и P удаляются из рибосомы. Исходный комплекс регенирирует при помощи Ts и ГТФ. 4)Гидролиз сложноэфирной связи, перенос формилметионина из Р-центра в А-центр и образование пептидной связи (при помощи ферм. транспептидазы). Т.о. в А-центре образ-ся дипептид, соед-й с т-РНК, а в Р-центре –свободная формилметионин-т-РНК. 5)Рибосома перемещ-ся на 1 кодон м-РНК в направлении 5'>3'. При этом комплекс т-РНК-дипептид переем-ся в Р-центр, а в освоб-ся А-центр попадает третий кодон м-РНК.Находившаяся до этого в Р-центре формилметионит-т-РНК отделяется от рибосомы и уходит в цитоплазму. Переем-е рибосомы по цепи м-РНК происходит с помощью 3-го фактора элонгации G и требует затраты Е ГТФ.Т.о. завершается цикл элонгации и белок-синтезирующая сист. готова к образованию следующей пептидной связи.

3. Терминация трансляции.

Терминация представляет собой завершение синтеза полипептидной цепи и освобождение ее от рибосом. Сигналами, определяющими окончание синтеза, яв-ся стоп-кодоны на цепи м-РНК. Таких стоп-кодонов у прокариот 3: УАА, УАГ, УГА. У этих кодонов нет комплементарных антикодонов т-РНК, поэтому при достижении их рибосомой синтез прекращается. В А-центр вместо аминоацил-т-РНК входят белковые факторы терминации RF1 и RF2, а также фактор RRF.Под действием релизинг-фактора, соед-го с ГТФ и пептилтрансферазой, в Р-центре гидролизируется связь т-РНК-полипептид, причем последний освобождается из рибосомы. Кроме отделения полипептидной цепи, происходит освобождение м-РНК от рибосомы, К-рая вновь готова к трансляции.У эукариот синтез белка протекает в основном также, как и у прокариот, хотя и имеются некоторые различия. zВ: у эукар. рибосомы и/т большой размер, у них больший ассортимент белков и белковых факторов. На цепи м-РНК прокар. м/т синтезироваться насколько полипептидных цепей, тогда как у эукар. – только 1 полипептидная цепь, т.к. транскриптон эукар. синтезир. всего 1 м-РНК.

Процессинг белков.Еще на рибосоме начинается проц. частичного формирования вторичной стр-ры белка. После образования 25-30-членного полипептида N-конец вых. из рибосомы и проц. скручивания белка продолжается вне ее. Это придает стр-ре жесткость, необходимую для пересечения мембраны ЭР.Пройц закручивания полипепт. цепи происходит при помощи спец. белков. Для большинства секреторных и мембр. белков процессинг сопряжен с транспортом ч/з опр-е компартмены. По мере движ. белка (zВ: из ЭР в АГ) происходит его хим. модификация. Эта модификация и/т огромное значение, т.к. она, в частности, опр-т следование новосинтезируемого белка к месту функционирования. Кроме того хим. модификация опр-т св-ва зрелых белков.Аппарат Гольджи яв-ся своеобразным депо, сортирующем норм. белки от дефектных. Последние перемещаются в лизосомы, где гидролизируются до АМК. Нормальные белки попадают в секреторные гранулы, к-рые отделяются от А.Г. и диффундируют к цитоплазматической мембр. Затем м-дом экзоцитоза белки попадают во внекл. пространство.

Дата добавления: 2015-11-04