3. Диссимиляция белков и аминокислот

ОБМЕН БЕЛКОВ

1. Синтез аминокислот

2. Синтез белка

3. Диссимиляция белков и аминокислот

I. Для синтеза аминокислот необходим азот. Азот накапливается в почве в виде аммиака двумя путями: азотфиксацией из воздуха и за счет разложения останков вымерших организмов.

Превращение молекулярного азота атмосферы в аммиак осуществляется азотфиксирующими бактериями и описывается уравнением:

N₂ + 3H₂ «2 NH₃

Этот процесс протекает с затратой АТP (аденозинтрифосфорная кислота) и с участием сложной нитрогеназной системы бактерий.

Соли азотной кислоты, образуемые в почве в результате окисления аммиака почвенными бактериями – хемосинтетиками, являются наиболее предпочтительной формой усвоения экзогенного азота для большинства растений. Под действием бактерий Nitromonas NH₄⁺ превращается в NО₂^-:

NH₄⁺ + 1,5 О₂ «NО₂^- + 2 H⁺ + Н₂О – 272 кДж/моль.

Другой вид бактерий Nitrobacter окисляет NО₂^- до NО₃^-:

NО₂^- + 0,5 О₂ ® NО₃^- - 76 кДж/моль.

Выделенная при окислении энергия используется бактериями для своей жизнедеятельности, а нитрат в виде солей азотной кислоты поступает в корневую систему бактерий. Восстановление нитрата в происходит в два этапа: на первом – под действием нитратредуктазы нитрат восстанавливается до нитрита; на втором – под действием нитритредуктазы нитрит восстанавливается до аммиака.

В синтезе аминокислот источником азота служит аммиак в форме NH₄⁺, источником углерода являются промежуточные продукты цикла трикарбоновых кислот, гликолиза, гексозомонофосфатного цикла, цикла Кальвина.

Существует три основных пути синтеза заменимых аминокислот:

1. Восстановительное аминирование – по этому пути неорганический азот превращается в органический. Под действием фермента глютаматдегидрогеназы из NH₄⁺ и 2-оксоглутарата синтезируется глутамат, в качестве восстановителя используется NADPH

Глутамат является донором аминогрупп при биосинтезе всех аминокислот. Он же – предшественник синтеза пролина и оксипролина, а также глютамина, участвующего в ассимиляции аммиака (перевода его в органическую форму).

Реакцию катализирует фермент глютаминсинтетаза. Глютамин служит затем источником азота в биосинтезе биомолекул, например, пиримидинов и пуринов. По аналогичному пути в растениях идет синтез аспарагина.

Глютаматдегидрогеназа и глютаминсинтетаза являются активными ферментами и препятствуют накоплению токсического аммиака в живой клетке в повышенных концентрациях, переводя его в связанную органическую форму – глютамат и глютамин. Реакция протекает по схеме:

2. Трансаминирование – перенос аминогруппы от аминокислоты – донора к a-кетокислоте – акцептору групп. В этой реакции донором аминогрупп служит в основном глютамат, их акцептором 2-оксикислотыт – промежуточные продукты катаболизма моносахаров; при этом образуется 2-оксоглутарат и соответствующая аминокислота. Эта реакция катализируется ферментом трансаминазой:

В качестве оксокислот могут быть: пируват – конечный продукт гликолиза, из которого при трансаминировании образуется аланин; оксалоацетат – конечный продукт цикла трикарбоновых кислот, из которого образуется аспарат. Эти аминокислоты синтезируются с помощью простых одностадийных реакций

Пируват + глутарат Аланин + 2-оксоглутарат;

Оксалоацетат + глутамат Аспартат + 2-оксоглутарат.

3. Превращение одной аминокислоты в другую. Пролин, тирозин, цистеин образуются в результате биохимических превращений других аминокислот, в которых принимают участие специфические ферментные системы.

Предшественником тирозина является незаменимая амнокислота фенилаланин. Он образуется путем гидроксилирования фенильной группы в положении 4. Эта реакция катализируется фенилаланин 4-монооксигеназой в присутствии NADPH и кислорода:

Фенилаланин + NADPH + Н⁺ + О₂ ® Тирозин + NADP⁺ + Н₂О.

Таким образом, отсутствие в пище фенилаланина ведет к отсутствию в организме тирозина.

Предшественником глицина является серин. Основной путь превращения заключается в переходе трехуглеродной молекулы серина в двухуглеродную молекулу глицерина путем отщепления b-углеродного атома:

II. Биосинтез белков в организме.

Синтез белков происходит в субклеточных структурах – рибосомах за счет энергии, выделяющейся при дыхании и брожении. Рибосомы состоят из приблизительно равных количеств белка и высокомолекулярной рибосомальной рибонуклеиновой кислоты (рРНК).

Синтез белка кодируется структурными генами; информация, содержащаяся в этих генах, определяет первичную структуру белка. Первоначально информация передается на мРНК; последние, соединяясь с рибосомами, образуют комплексы – полисомы, на которых протекает синтез полипептидных цепей. Трансляция осуществляется в соответствии с генетическим кодом.

Генетический код – своеобразный текст, записанный в нуклеиновой кислоте с помощью четырех нуклеотидов и представляющих информацию о белковом тексте, включающем 20 аминокислот. Генетический код обладает следующими свойствами:

Ø Код триплетен – каждой аминокислоте соответствует набор, содержащий три нуклеотида, т.е одну аминокислоту кодирует группа их трех оснований – триплет. Эта группа нуклеотидов называется кодон.

Ø Генетический код вырожден (избыточен): одной аминокислоте соответствует более чем один кодон. Бывает 2, 3, 4 и 6-кратная вырожденность.

Ø Код специфичен: каждую аминокислоту детерминируют только определенные кодоны, которые не могут быть использованы для другой аминокислоты.

Ø Генетический код может быть перекрещивающимся и неперекрещивающимся. В первом случае триплет АБВ кодирует аминокислоту ак₁, триплет БВГ - аминокислоту ак₂, триплет ВГД - аминокислоту ак₃. В случае неперекрещивающегося кода основания каждого триплета специфичны только к одной аминокислоте: триплет АБВ кодирует аминокислоту ак₁, триплет ГДЕ - аминокислоту ак₂, триплет ЖЗИ - аминокислоту ак₃ и т.д. Генетический код, за исключением редких случаев являетсянеперекрещивающимся.

Ø Коллинеарность кода: последовательность кодонов матричной РНК (мРНК) однозначно определяет последовательность аминокислот в полипептидной цепи, т.е. кодоны располагаются в том же порядке, что и остатки кодируемых ими аминокислот.

Ø Генетический код универсален: один и тот же код используется всеми видами живых организмов.

Ферментативный синтез белка в живых системах начинается с активирования аминокислот. При этом под действием специфических ферментов и при участии АТР как источника энергии активируется карбоксильная группа аминокислоты. При этом образуется аминоацил-АМР и пирофосфат:

Далее следует образование комплексов аминокислот с транспортной РНК (тРНК):

Эти реакции протекают под действием специфических для каждой аминокислоты ферментав аминоацил-тРНК-синтетаз (К.Ф. 6.1.1).

Молекула тРНК переносит активированную аминокислоту к рибосоме, где и происходит синтез белка (трансляция). Работа рибосом включает три последовательных этапа:

Ø инициация (начало синтеза белка) – у прокориот начинается с N-формилметионина, у экориот – с метионина. В результате инициирующий рибосомный комплекс;

Ø в процессе элонгации идет удлинение полипептидной цепи, аминокислотная последовательность которой четко контролируется поступающими на рибосому кодонами матричной РНК (мРНК);

Ø терминация – окончание процесса трансляции – происходит после того, как А-участок рибосомы связывается с терминирующим кодоном мРНК (UAA, UAG, UGA). С этим кодом не может связываться ни одна тРНК, так как таких тРНК с соответствующими антикодонами нет.

В процессе элонгации и по окончании трансляции белки подвергаются модификации. После того, как цепь достаточно удлинилась, концевая N-формильная группа удаляется под действием фермента пептидилформилазы, а метионин от полипептидной цепи отщепляется специфичной аминопептидазой. В ходе элангиции белки начинают укладываться в третичную структуру, которую они окончательно приобретают после схода с рибосомы.

В процессе синтеза белка огромную роль играют нуклеиновые кислоты: дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК).

ДНК является хранителем генетической информации хромосом. В ДНК каждого вида организма закодирована структура всех типов РНК, всех белков. ДНК регулирует во времени и пространстве биосинтез всех компонентов клеток и тканей, определяет развитие и функционирование организма в течение жизненного цикла и обеспечивает его индивидуальность.

Передача информации, закодированной в структуре ДНК, в рибосому осуществляется посредством матричной (информационной) РНК (мРНК) по принципу комплементарности.

III. Распад белков до аминокислот протекает в несколько стадий.

Первой стадии обновления белков является их гидролиз с помощью протеиназ (пептидил-петидгидролазами), или катепсинов. Катепсины сосредоточены преимущественно в лизосомах, содержатся также в других частях клетки: гиалоплазме, митохондриях, эндоплазматическом ретикулуме. Гидролиз белков может быть частичным (до пептидов) и полным (до аминокислот). При частичном (не полном) гидролизе в белковой молекуле распадаются лишь некоторые пептидные связи, как правило, по соседству со строго определенными аминокислотными радикалами. Процесс гидролиза белков при участии протеиназ протекает по следующей схеме:

Образующиеся пептиды гидролизуются до аминокислот под действием пептидаз, которые обеспечивают отщепление от пептидной цепи свободных аминокислот.

Таким образом, в результате деятельности различных пептидгидролаз (протеиназы и пептидазы) из белков в процессе их гидролиза сначала образуются сложные смеси различных пептидов, а затем смесь свободных белковых аминокислот. Последние являются конечным продуктом гидролиза белков.

Свободные аминокислоты, образующиеся в результате гидролиза белков, используются в основном для ресинтеза белка и небольшая их часть подвергается дальнейшей деструкции. Существует два пути их диссимиляции:

1. Окислительное дезаминирование амнокислот приводит к образованию амиака и a-кетокислоты, эта реакция идет в две ступени: в первой аминокислота окисляется до иминокислоты; во второй – иминокислота превращается в кетокислоту:

В растениях и микроорганизмах прямого выделения не происходит; a-NH2-группа расщепляемой аминокислоты переносится на 2-оксоглутарат, в результате образуются глутамат и соответствующая 2-оксокислота:

2. Декарбоксилирование аминокислот. В этой реакции удаляется a-карбоксильная группа аминокислот и образуются амины – физиологически активные соединения. Реакция катализируется пиридоксальфосфатзависимыми декарбоксилазами:

Конечными продуктами распада аминокислот являются CO2, NH3, амины, кетокислоты и другие сложные органические соединения. Все они за исключением CO2 и NH3, подвергаются дальнейшей деструкции. Амины путем окислительного дезаминирования превращаются в карбоновые кислоты:

Кетокислоты и карбоновые кислоты, образовавшиеся в результате распада аминокислт, постепенно окисляются, образуя CO2 и Н2O. Таким образом, конечными продуктами распада аминокислот являются CO2, NH3 и Н2O. Вода поступает в общий метаболический фонд, углекислый газ беспрепятственно выводится из организма, а аммиак переводится в безвредные для организма азотистые соединения (образуются аспарагин, глутамин или мочевина) и вовлекается в синтез аминокислот.

Дата добавления: 2015-08-27