Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АрхитектураБиологияГеографияДругоеИностранные языки
ИнформатикаИсторияКультураЛитератураМатематика
МедицинаМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогика
ПолитикаПравоПрограммированиеПсихологияРелигия
СоциологияСпортСтроительствоФизикаФилософия
ФинансыХимияЭкологияЭкономикаЭлектроника

В. Мультисубстратные реакции

Ионы металлов - стабилизаторы молекулы субстрата | Ионы металла - стабилизаторы активного центра фермента | Роль металлов в стабилизации третичной и четвертичной структуры фермента | Участие в электрофильном катализе | Участие в окислительно-восстановительных реакциях | Г. Способность ферментов к регуляции |


Читайте также:
  1. Адаптивные реакции
  2. Алгоритм оказания неотложной помощи при первичной реакции на облучение.
  3. Аллергические реакции
  4. Аналитические химические реакции
  5. Атализатор не может изменить состояние химического равновесия, которое зависит от пути реакции.
  6. Аффективные реакции
  7. Аффективные реакции

Большинство ферментов катализирует реакции, в которых участвует более чем один субстрат. В случае если кофермент не является простетической группой, его также можно рассматривать как ещё один субстрат. Следовательно, участников ферментативной реакции может быть несколько: непосредственно фермент, несколько субстратов и кофермент.

В этих случаях механизм ферментативной реакции, как правило, может идти по одному из двух путей: по механизму "пинг-понг" (механизму двойного замещения) или последовательному. Рассмотрим оба механизма.

1. Механизм "пинг-понг"

Схематично механизм "пинг-понг" может быть представлен следующим образом:

Субстрат А, взаимодействуя с ферментом (Е), превращается в продукт (Р1). Фермент остаётся в результате этого преобразования не в нативной форме, а в изменённой (Е') в результате модификации кофермента. Далее к активному центру Е' присоединяется субстрат В, подвергающийся преобразованию в продукт (Р2) с высвобождением нативной формы фермента (Е).

Хороший пример механизма "пинг-понг" - реакции трансаминирования с участием ферментов аминотрансфераз (кофермент пиридоксальфосфат). Аминотрансферазы, открытые отечественным учёным А.Е. Браунштейном, катализируют обратимые реакции переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Механизм "пинг-понг" данной реакции схематично представлен на рис. 2-7.

Другой пример механизма "пинг-понг" - реакции дегидрирования с участием кофермента FAD (флавинадениндинуклеотид) или FMN (флавинмононуклеотид), которые прочно связаны с ферментом и, следовательно, не могут рассматриваться в качестве второго субстрата.

Схематично структура этих коферментов и соответствующие им химические формулы представлены на рис. 2-8.

FMN и FAD участвуют в окислительно-восстановительных реакциях, акцептируя 2 е- и 2 Н4 в изоаллаксазиновомкольце.

Схему реакции дегидрирования (как пример механизма "пинг-понг" с участием кофермен-тов FMN и FAD) можно представить в следующем виде:

где АН2 - донор водорода, окисляемый субстрат 1; А - окисленная форма субстрата 1; В - акцептор водорода - субстрат 2; ВН2 - восстановленная форма субстрата 2; Е (FAD), Е (FADH2) - окисленная и восстановленная формы кофермента FAD, входящего в состав фермента Е.

 

 

Рис. 2-7. События в активном центре аминотрансферазы как пример механизма "пинг-понг". Кофермент пиридоксальфосфат (ПФ), связанный с ферментом, принимает α-аминогруппу от первой аминокислоты (АК1), которая при этом превращается в α-кетокислоту 1 (КК1) и высвобождается из активного центра фермента. Далее в активный центр фермента присоединяется ос-кетокислота 2 (КК2), которая забирает аминогруппу от кофермента и превращается в α-аминокислоту (АК2).

В качестве примера FAD-зависимой реакции можно привести сукцинатдегидрогеназную реакцию. В этой реакции в качестве второго субстрата участвует убихинон - один из посредников ЦПЭ (см. схему на с. 90).


Дата добавления: 2015-08-17; просмотров: 94 | Нарушение авторских прав


<== предыдущая страница | следующая страница ==>
Б. Коферменты| Последовательный механизм

mybiblioteka.su - 2015-2024 год. (0.006 сек.)