Вторинна структура

Вивчення просторової структури білків стало можливим завдяки рентгеноструктурному аналізу. Оскільки білки кристалізуються, їх підготовка до цього аналізу є значно простішою, ніж для нуклеїнових кислот.

На рентгенограмах кристалів білків спостерігаються спіралізовані ділянки. Утворення їх можливе завдяки водневим зв'язкам, які виникають між пептидними групами: При транс-розташуванні атомів гідрогену і оксигену в пептидній групі кожна така група може утворювати по два водневих зв’язки:

Вторинна структура білка - це регулярна укладка поліпептидного ланцюга, стабілізована водневими зв'язками між пептидними групами. Щільність упаковки цієї структури така ж, як і у кристалів. Тому білки називають аперіодичними кристалами. Для різних білків ступінь і характер спіралізації відрізняються. Л.Поллінг і Р.Корі. на підставі власних даних про будову пептидного зв’язку запропонували у 1951 році дві структурні моделі, які одержали підтвердження в просторово-структурних дослідженнях: модель a-спіралі і b-структури (паралельних і антипаралельних складчастих шарів). В різних білках було показано існування одного з цих типів вторинної структури, або їх поєднання.

a-спіраль можна уявити як ланцюг, закручений навколо уявного циліндра. В білках виявлено правозакручену спіраль. Водневі з’язки утворюються між пептидними групами через три залишки, причому кожна пептидна група утворює по два водневих зв’язки (за рахунок і оксигену, і гідрогену). Таким чином a-спіраль вся пронизана водневими зв’язками. Висота одного витка спіралі - 0,54 нм і на нього припадає З,б амінокислотних залишки. В b-структурі водневі зв’язки утворюються між різними ланцюгами (паралельний складчастий шар), або різними ділянками одного ланцюга (антипаралельний складчастий шар).

Величина радикалів, їх полярність і порядок розташування визначають особливості спіралізації. Спіралізація порушується в місцях поєднання однойменно заряджених або просторово громіздких радикалів. Так, a-спіраль стабілізують ала, вал, лей, фен, три, мет, гіс, глн і дестабілізують глі, глу, асп, іле, тир, ліз, арг, тре, асн, сер.

Наявність проліну завжди веде до переривання спіралі (точка згину), так як його залишок не містить при атомі нітрогену гідрогену, здатного утворювати водневий зв’язок. Для білка сполучної тканини колагену, в первинній структурі якого майже кожний третій залишок є проліном, характерний особливий тип вторинної структури (колагенова спіраль).

b-структуру утворюють поліпептиди, до складу яких входять, як правило, неполярні амінокислоти з невеликими радикалами. Вони не заважають утворенню шарової структури. В місцях розташування залишку гліцину, який не має радикалу, ланцюг може змінювати напрямок на 180°, що веде до утворення антипаралельних фрагментів. Спіралізуватись може до 75% всього поліпептидного ланцюга.

Для характеристики рівня структурної організації, що виникає внаслідок поєднання в білку різних типів спіралей інколи вводять термін "зверхвторинна структура". Є білки, для яких просторова укладка закінчується на рівні зверхвторинної структури. Це нитчасті - фібрилярні білки (1). Проте більшість білків зазнає ще більш компактної укладки і набуває близької до кулястої форми. Такі білки називаються глобулярними (2):

Фібрилярні білки виконують структурні функції, забезпечують міцність. Вони містять переважно гідрофобні радикали невеликих розмірів, які не заважають утворенню численних поперечних зшивок між ланцюгами. Це можуть бути водневі зв'язки між пептидними групами (в b-структурі). Часто зверхвторинні структури утримуються більш міцними зв'язками, наприклад, ковалентними дисульфідними між залишками цистеїну паралельних a-спіралізованих ланцюгів (1).

Особливо багато дисульфідних зв'язків в a-кератинах рогових утворів. В фібрилярному білку колагені - між спіралізованими ланцюгами зшивки утворюються водневими а також ковалентними зв'язками за рахунок модифікованих залишків лізину (2). В еластичній сполучній тканині міститься білок еластин, в якому поперечні зв’язки між ланцюгами здійснює десмозин. Він може об’єднувати не два, а три і чотири ланцюги, утворюючи сітчасту структуру, яка розтягується у всіх напрямках. Десмозин утворюється чотирма радикалами лізину: з відщепленням частини аміногруп (3):

Дата добавления: 2015-09-06