Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Пептидний зв'язок. Пептиди

Амінокислоти здатні до конденсації при взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти та аміногрупи - іншої:

Утворена сполука називається пептидом, а зв'язок - пептидним. При сполученні двох амінокислот утворюється дипептид, трьох - трипептид, а багатьох - поліпептид. Пептидний зв'язок міцний, він піддається гідролізу тільки при тривалому кип'ятінні в кислому або лужному середовищі. В пептиді виділяють N-кінець, на якому знаходиться вільна аміногрупа, та С-кінець, на якому міститься незаміщена карбоксильна група. Називаючи пептид, назвам всіх амінокислот, крім С-кінцевої, дають суфікс -ил або -іл, а назву останньої не змінюють, наприклад, гліцил-аланін, серил-тирозил-аргінін.

Пептидний зв'язок має специфічну просторову форму. Неподілена пара електронів азоту взаємодіє з p-електронами карбонільної групи, утворюючи делокалізовану систему електронів, розподілену між атомами О, С і N. Тому зв'язок С-О слабший, ніж подвійний, а зв'язок С-N міцніший, ніж одинарний. Навколо зв'язку С-N неможливе вільне обертання груп, оскільки він не одинарний. В одній площині знаходяться атоми С, N, О, Н і a-вуглецеві атоми. Причому атоми О і N знаходяться в транс-положенні. Вільно обертатися можуть лише радикали навколо a-вуглецевих атомів. Така будова пептидного зв’язку обмежує можливості просторових конформацій пептидів.

Наявність пептидного зв'язку визначають біуретовою реакцією, характерною для амідів, зокрема, для біурету: Першим біуретову реакцію пептидів вивчав О. Я. Данилевський. Суть її полягає у взаємодії пептидноі групи з йонами міді (II) в лужному середовищі з утворенням розчинного комплексу фіолетового кольору. Ця реакція дуже чутлива і використовується як для якісного, так і для кількісного визначення пептидів.

 

Відомо багато пептидів, які виконують важливі біологічні функції. Наприклад, глутатіон (g-глутаміл-цистеїніл-гліцин, g-глу-цис-глі, GSH). Цей пептид, на відміну від білків, містить g-амінокислотний залишок. Він викликає величезний інтерес біологів і медиків, оскільки є найбільш поширеною низькомолекулярною речовиною в клітині, виконує біля ста функцій в життєдіяльності майже всіх істот. Він бере участь в захисті клітин від токсичних хімічних речовин, продуктів радіоактивного розпаду, впливає на активність багатьох ферментів і стан субклітинних структур. Переважно його дія пов'язана із взаємоперетворенням двох форм - окисненої і відновленої:

2GSH ®GSSG + 2H

Пептидну природу має багато гормонів. Характеристика деяких з них подана в таблиці 2.

Таблиця 2.


Дата добавления: 2015-09-06; просмотров: 149 | Нарушение авторских прав


Читайте в этой же книге: Является ли термин «саляфия» нововведением? | О значении слова «саляфия» и дозволенности его использования. | Неполярний радикал | Вторинна структура | Третинна структура | Фізико-хімічні властивості білків | Класи білків. Структурно-функціональна характеристика окремих представників | Структура та властивості фібрилярних білків |
<== предыдущая страница | следующая страница ==>
Полярний заряджений радикал| Первинна структура

mybiblioteka.su - 2015-2024 год. (0.006 сек.)