Роль белков теплового шока в акклимации растений к высоким температурам

Растения часто испытывают тепловой шок (ТШ), который может повреж­дать органы и ткани, задерживать рост и даже вызывать гибель растений. ТШ обычно возникает в результате действия высоких температур при недостаточ­ной скорости транспирации. Растения могут стать толерантными к ТШ, если предварительно на протяжении нескольких часов подвергнуть их действию нелетальных высоких температур. В процесс акклимации вовлекаются белки теп­лового шока (БТШ), синтез которых индуцируется предварительной тепловой обработкой.

Некоторые из основных БТШ консервативны: показана высокая степень их гомологии среди представителей прокариот и эукариот. Многие из БТШ фун­кционируют как шапероны. Они восстанавливают структуру других белков, денатурированных при тепловом воздействии. Некоторые БТШ синтезируются в клетках в ходе развития растений и не индуцируются тепловым воздействи­ем, однако их относят к БТШ на основании гомологии аминокислотных пос­ледовательностей с БТШ, индуцируемых теплом.

БТШ подразделяют на пять семейств в соответствии с их молекулярными массами.

БТШ-100 выполняют функцию шаперонов (см. подразд. 8.2.3.2). Они осуще­ствляют распад белковых агрегатов, образующихся вследствие денатурации белков при тепловом воздействии, и предотвращают ошибки в сворачивании (folding) полипептидной цепи при формировании третичной структуры белко­вых молекул.

БТШ-90 обнаружены в цитозоле, ядре и эндоплазматическом ретикулуме (ЭР). Считается, что они тоже могут функционировать как молекулярные шапероны, однако в отличие от типичных шаперонов, высокоспецифичны по отношению к определенным белкам и вступают с ними в длительное взаимо­действие.

БТШ-70 — АТФ-зависимые молекулярные шапероны. Некоторые члены этого семейства экспрессируются конститутивно, другие индуцируются тепловым или Холодовым шоком. БТШ-70 обнаруживаются в цитозоле, ЭР, митохонд­риях, пластидах и других органеллах. БТШ-70 участвуют в сворачивании и раз­ворачивании (unfolding) полипептидных цепей, сборке и разборке четвертич­ной структуры белка. Во время теплового шока БТШ-70 находятся в ядрышке и мигрируют в цитоплазму после окончания теплового воздействия. N-терминальная область

БТШ-70, содержащая АТФ-связывающий домен, высококон­сервативна, тогда как их С-концевая последовательность у различных организ­мов вариабельна и определяет субстратную специфичность.

БТШ-60, по-видимому, также являются молекулярными шаперонами. Они обнаруживаются в митохондриальном матриксе и строме хлоропластов. БТШ-60 не только индуцируются ТШ, но присутствуют в растениях также и при нор­мальных температурах. Их главная функция состоит в сборке белковых молекул, состоящих из субъединиц. Один из БТШ-60, кодируемый ядерным геномом, представляет собой хлоропластный белок, который участвует в сборке рибуло-зобисфосфаткарбоксилазы. In vitro БТШ-60 предотвращают белки от агрегации.

Низкомолекулярные БТШ с молекулярными массами от 15 до 30 кДа обна­руживаются в клетках растений в больших количествах. Они распределяются по различным компартментам клетки. Низкомолекулярные БТШ формируют комплексы с молекулярными массами от 200 до 800 кДа. Хотя их роль во мно­гом остается неясной, предполагается, что они вносят существенный вклад в термотолерантность растений. Нет сведений о том, что они требуются для нор­мальных клеточных функций, т.е. в отсутствие ТШ. Низкомолекулярные БТШ не требуют АТФ. Показано, что БТШ-18,1 из гороха (Pisum sativum) предотв­ращает агрегацию белков при высоких температурах.

Экспрессия генов многих БТШ контролируется транскрипционным факто­ром HSF (heat shock factor), который взаимодействует с консервативной пос­ледовательностью HSE (heat shock element) промоторной области генов БТШ (рис. 8.23).

Рис. 8.23. Контроль экспрессии генов белков теплового шока.

Экспрессия генов БТШ у растений конт­ролируется транскрипционным фактором HSF1, который взаимодействует с консер­вативной последовательностью HSE промоторной области БТШ. HSF у Arabidopsis thaliana (ATHSF1) может связывать ДНК, находясь только в форме тримера

HSFy A thaliana (ATHSF1) может связывать ДНК, только находясь в форме тримера. ТШ требуется для тримеризации. ДНК-связывающий домен HSF и тримеризация консервативны среди раз­личных организмов. Механизм, контроли­рующий тримеризацию, не ясен, однако показано, что образование тримера HSF, его связывание с ДНК и транскрипцион­ная активность подавляются при снятии ТШ. Растения, которые экспрессируют HSF, демонстрируют повышенную теп­лоустойчивость в отсутствие предвари­тельной тепловой обработки.

Дата добавления: 2015-07-14